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万見
- PDB-4zm9: Crystal structure of circularly permuted human asparaginase-like ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zm9
タイトルCrystal structure of circularly permuted human asparaginase-like protein 1
要素Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase
キーワードHYDROLASE / circularly permutated / human asparaginase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-asparagine catabolic process via L-aspartate / beta-aspartyl-peptidase / Phenylalanine metabolism / asparaginase / asparaginase activity / beta-aspartyl-peptidase activity / photoreceptor inner segment / proteolysis / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Asparaginase-like 1, metazoa / Peptidase T2, asparaginase 2 / Asparaginase / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / CITRATE ANION / GLYCINE / Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.51 Å
データ登録者Li, W.Z. / Zhang, Y.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)R01 CA154754 米国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)CA139059 米国
Cancer Prevention and Research Institute of Texas (CPRIT)RP120314 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2016
タイトル: Intramolecular Cleavage of the hASRGL1 Homodimer Occurs in Two Stages.
著者: Li, W. / Irani, S. / Crutchfield, A. / Hodge, K. / Matthews, W. / Patel, P. / Zhang, Y.J. / Stone, E.
履歴
登録2015年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年4月24日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年3月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase
B: Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase
C: Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase
D: Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)136,99829
ポリマ－135,0694
非ポリマー1,92925
水1,27971
1
A: Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase
B: Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,48714
ポリマ－67,5342
非ポリマー95312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5660 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area21140 Å2
手法PISA
2
C: Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase
D: Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,51015
ポリマ－67,5342
非ポリマー97613
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5320 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area21270 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.308, 111.107, 122.517
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14B
24C
15B
25D
16C
26D

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: GLY / End label comp-ID: GLY / Refine code: _ / Auth seq-ID: 1 - 309 / Label seq-ID: 1 - 316

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13AA
23DD
14BB
24CC
15BB
25DD
16CC
26DD

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6

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要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Isoaspartyl peptidase/L-asparaginase / Asparaginase-like protein 1 / Beta-aspartyl-peptidase / Isoaspartyl dipeptidase / L-asparagine amidohydrolase


分子量: 33767.168 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: circular permutation / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASRGL1, ALP, CRASH / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q7L266, beta-aspartyl-peptidase, asparaginase

-
非ポリマー , 6種, 96分子

#2: 化合物
ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物
ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#4: 化合物
ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#5: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#6: 化合物 ChemComp-FLC / CITRATE ANION / シトラ-ト


分子量: 189.100 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H5O7
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE SEQUENCE OF CIRCULARLY PERMUTATED HUMAN ASRGL1 IS DESIGNED WITH ORIGINAL N- AND C- TERMINAL ...THE SEQUENCE OF CIRCULARLY PERMUTATED HUMAN ASRGL1 IS DESIGNED WITH ORIGINAL N- AND C- TERMINAL CONNECTED BY A FLEXIBLE LINKER GAGSGAGSGAGG AND WITH ORIGINAL ACTIVE SITE NUCLEOPHILE THR168 EXPOSED AS THE 1ST RESIDUE AT N- TERMINAL. SIX HISTIDING TAG DESIGNED AT C- TERMINAL. THE ORIGINAL SEQUENCE PRIOR TO PERMUTATION IS AS FOLLOWING: MTVGAVALDCKGNVAYATSTGGIVNKMVGRVGDSPCLGAGGYADNDIGAVSTTGHGESIL KVNLARLTLFHIEQGKTVEEAADLSLGYMKSRVKGLGGLIVVSKTGDWVAKWTSTSMPWA AAKDGKLHFGIDPDDTTITDLP GAGSGAGSGAGG NPIVVVHGGGAGPISKDRKERVHQGM VRAATVGYGILREGGSAVDAVEGAVVALEDDPEFNAGCGSVLNTNGEVEMDASIMDGKDL SAGAVSAVQCIANPIKLARLVMEKTPHCFLTDQGAAQFAAAMGVPEIPGEKLVTERNKKR LEKEKHEKGAQKTDCQKNLGHHHHHH

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.2 %
結晶化温度: 297 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 24 % PEG4000, 4 mM DTT, 0.15 mM Sodium citrate, pH4.6 Microseeding
PH範囲: 4.6

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月1日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→50 Å / Num. obs: 49346 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 5.1 % / Rsym value: 0.151 / Net I/av σ(I): 2.05 / Net I/σ(I): 10.38
反射 シェル解像度: 2.35→2.39 Å / 冗長度: 5.1 % / % possible all: 99.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0032精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.51→39.74 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 8.063 / SU ML: 0.18 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.26 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23331 2485 5.1 %RANDOM
Rwork0.20419 ---
obs0.20569 46618 99.48 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.501 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.25 Å20 Å2-0 Å2
2---1.15 Å20 Å2
3----1.11 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.51→39.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8584 0 109 71 8764
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0198882
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0070.028618
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6841.97111998
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.175319900
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.56851200
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.125.122328
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.78151476
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.0931540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.21374
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02110178
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021798
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.3182.5914782
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.322.5914769
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.6363.8695970
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.6363.875963
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.1843.1174100
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.183.1174100
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.9854.4736023
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.94620.95410038
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.94520.94910037
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A177580.08
12B177580.08
21A182450.05
22C182450.05
31A178150.08
32D178150.08
41B178330.08
42C178330.08
51B182570.04
52D182570.04
61C178080.08
62D178080.08
LS精密化 シェル解像度: 2.51→2.575 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.298 173 -
Rwork0.271 3195 -
obs--94.08 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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