+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4zlc | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of the ROQ domain of human Roquin-2 | |||||||||
Components | Roquin-2 | |||||||||
Keywords | RNA BINDING PROTEIN | |||||||||
Function / homology | Function and homology information regulation of miRNA metabolic process / T follicular helper cell differentiation / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / limb development / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / lung alveolus development / T cell homeostasis / B cell homeostasis / lymph node development / T cell proliferation ...regulation of miRNA metabolic process / T follicular helper cell differentiation / negative regulation of T-helper 17 cell differentiation / limb development / nuclear-transcribed mRNA catabolic process, deadenylation-dependent decay / lung alveolus development / T cell homeostasis / B cell homeostasis / lymph node development / T cell proliferation / spleen development / post-embryonic development / P-body / RING-type E3 ubiquitin transferase / multicellular organism growth / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / protein polyubiquitination / RNA stem-loop binding / ubiquitin protein ligase activity / double-stranded RNA binding / T cell receptor signaling pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process / intracellular membrane-bounded organelle / mRNA binding / cell surface / DNA binding / RNA binding / membrane / metal ion binding Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / Resolution: 2.7 Å | |||||||||
Authors | Sakurai, S. / Ohto, U. / Shimizu, T. | |||||||||
Funding support | Japan, 2items
| |||||||||
Citation | Journal: Acta Crystallogr.,Sect.F / Year: 2015 Title: Structure of human Roquin-2 and its complex with constitutive-decay element RNA Authors: Sakurai, S. / Ohto, U. / Shimizu, T. | |||||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 4zlc.cif.gz | 243.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb4zlc.ent.gz | 199.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 4zlc.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zl/4zlc ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/zl/4zlc | HTTPS FTP |
---|
-Related structure data
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
2 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
4 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Unit cell |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: _ / Refine code: _
NCS ensembles :
|
-Components
#1: Protein | Mass: 17593.250 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP residues 171-325 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RC3H2, MNAB, RNF164 / Plasmid: pGEX6P-1 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): BL21(DE3)pLysS / References: UniProt: Q9HBD1 #2: Water | ChemComp-HOH / | |
---|
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.23 Å3/Da / Density % sol: 44.77 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 7.5 / Details: 15% PEG6000, 100 mM Hepes, 100 mM KCl |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SPring-8 / Beamline: BL41XU / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Apr 16, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→50 Å / Num. obs: 17819 / % possible obs: 99.1 % / Redundancy: 12.3 % / Rsym value: 0.169 / Net I/σ(I): 14.4 |
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Resolution: 2.7→49.438 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 31.751 / SU ML: 0.3 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.381 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 29.336 Å2
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→49.438 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine LS restraints |
|