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- PDB-4zl8: Crystal structure of Pseudomonas aeruginosa DsbA E82I: Crystal II -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zl8
タイトルCrystal structure of Pseudomonas aeruginosa DsbA E82I: Crystal II
要素Thiol:disulfide interchange protein DsbA
キーワードOXIDOREDUCTASE / thioredoxin fold
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to antibiotic / protein disulfide isomerase activity / protein-disulfide reductase activity / outer membrane-bounded periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / : / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin ...Thiol:disulphide interchange protein DsbA/DsbL / : / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thiol:disulfide interchange protein DsbA
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.395 Å
データ登録者McMahoh, R.M. / Martin, J.L.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)LP0990166 オーストラリア
引用ジャーナル: Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. / 年: 2015
タイトル: Sent packing: protein engineering generates a new crystal form of Pseudomonas aeruginosa DsbA1 with increased catalytic surface accessibility.
著者: McMahon, R.M. / Coincon, M. / Tay, S. / Heras, B. / Morton, C.J. / Scanlon, M.J. / Martin, J.L.
履歴
登録2015年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年4月18日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_abbrev / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thiol:disulfide interchange protein DsbA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,9156
ポリマ－21,3521
非ポリマー5645
水3,693205
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)35.280, 63.680, 41.980
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 98.260, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Thiol:disulfide interchange protein DsbA


分子量: 21351.514 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 22-211 / 変異: E82I / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The first three residues (SNA) derive from an expression tag
由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: ATCC 15692 / PAO1 / 1C / PRS 101 / LMG 12228 / 遺伝子: dsbA, PA5489 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS / 参照: UniProt: P0C2B2
#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 205 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.09 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 20-29 % PEG 1500, 0.1 M MES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.395→41.545 Å / Num. all: 36539 / Num. obs: 36539 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.6 % / Rsym value: 0.08 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 1.395→1.47 Å / 冗長度: 3.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / % possible all: 99.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation1.44 Å34.91 Å
Translation1.44 Å34.91 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER2.5.0位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3H93

3h93


解像度: 1.395→34.914 Å / FOM work R set: 0.9074 / SU ML: 0.09 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1594 1838 5.03 %
Rwork0.146 34677 -
obs0.1467 36515 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 68.67 Å2 / Biso mean: 17.32 Å2 / Biso min: 7.8 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.395→34.914 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1467 0 81 205 1753
Biso mean--24.93 28.74 -
残基数----187
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091574
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2942129
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066226
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007266
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.675599
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.395-1.43270.24381390.207226392778
1.4327-1.47490.23311540.185526612815
1.4749-1.52250.19341330.161226572790
1.5225-1.57690.18891290.15426802809
1.5769-1.640.17081250.143226642789
1.64-1.71470.16231590.138926422801
1.7147-1.80510.15631470.13526582805
1.8051-1.91820.1521420.136226622804
1.9182-2.06620.16131400.134626692809
2.0662-2.27410.14341530.130326462799
2.2741-2.60310.14811230.138926852808
2.6031-3.27930.14351540.149226752829
3.2793-34.92490.15221400.149927392879
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2949-0.009-0.12270.905-0.05190.42020.0098-0.0729-0.1108-0.0307-0.0064-0.02510.02670.0276-0.00290.0940.0022-0.00440.0735-0.00670.0758112.137-12.319440.44
21.62970.60150.73942.98170.62743.35890.0406-0.113-0.0350.2589-0.00980.09790.0671-0.0965-0.01990.07790.00390.01380.08070.01380.0805100.8418-5.226156.0014
30.9817-2.4998-2.16436.36885.51014.76720.15680.12850.0792-0.2108-0.0687-0.0125-0.4644-0.1557-0.03470.1402-0.01160.01980.10370.02090.1143107.50434.606442.9255
44.0735-0.88340.30481.1234-0.14051.07760.03240.129-0.2483-0.0894-0.01280.02790.06050.0017-0.01160.0865-0.0050.00230.0601-0.01410.0774114.8579-15.52234.2572
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 6 through 68 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 69 through 131 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 132 through 148 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 149 through 191 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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