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- PDB-4zj7: Crystal structure of the karyopherin Kap121p bound to the extreme... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zj7
タイトルCrystal structure of the karyopherin Kap121p bound to the extreme C-terminus of the protein phosphatase Cdc14p
要素
  • Importin subunit beta-3
  • Tyrosine-protein phosphatase CDC14
キーワードPROTEIN TRANSPORT/HYDROLASE / karyopherin / PROTEIN TRANSPORT-HYDROLASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


RENT complex / new mitotic spindle pole body / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / positive regulation of mitotic actomyosin contractile ring assembly / meiotic spindle disassembly / meiotic nuclear division / regulation of protein desumoylation / mitotic spindle pole body / rDNA chromatin condensation / positive regulation of autophagosome assembly ...RENT complex / new mitotic spindle pole body / Conversion from APC/C:Cdc20 to APC/C:Cdh1 in late anaphase / positive regulation of mitotic actomyosin contractile ring assembly / meiotic spindle disassembly / meiotic nuclear division / regulation of protein desumoylation / mitotic spindle pole body / rDNA chromatin condensation / positive regulation of autophagosome assembly / regulation of exit from mitosis / cellular bud neck / autophagy of mitochondrion / rDNA heterochromatin formation / nuclear localization sequence binding / spindle pole body / cellular response to osmotic stress / nuclear import signal receptor activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / regulation of mitotic nuclear division / protein serine/threonine phosphatase activity / MAPK6/MAPK4 signaling / positive regulation of cytokinesis / phosphoprotein phosphatase activity / mRNA export from nucleus / positive regulation of autophagy / protein tyrosine phosphatase activity / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity, metal-dependent / histone H2AXY142 phosphatase activity / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / chromosome segregation / microtubule cytoskeleton organization / protein import into nucleus / spindle pole / mitotic spindle / mitotic cell cycle / cell division / nucleolus / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #1700 / Dual specificity/tyrosine protein phosphatase, N-terminal / Dual-specificity phosphatase CDC14, C-terminal / Dual specificity protein phosphatase, N-terminal half / Importin repeat / Importin repeat 6 / Importin repeat 4 / Importin repeat / Importin repeat / Importin repeat 6 ...Helix Hairpins - #1700 / Dual specificity/tyrosine protein phosphatase, N-terminal / Dual-specificity phosphatase CDC14, C-terminal / Dual specificity protein phosphatase, N-terminal half / Importin repeat / Importin repeat 6 / Importin repeat 4 / Importin repeat / Importin repeat / Importin repeat 6 / : / Importin beta family / HEAT-like repeat / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Helix Hairpins / Leucine-rich Repeat Variant / Leucine-rich Repeat Variant / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / Helix non-globular / Special / Armadillo-like helical / Alpha Horseshoe / Armadillo-type fold / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Importin subunit beta-3 / Tyrosine-protein phosphatase CDC14
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kobayashi, J. / Hirano, H. / Matsuura, Y.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science25440019 日本
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2015
タイトル: Crystal structure of the karyopherin Kap121p bound to the extreme C-terminus of the protein phosphatase Cdc14p
著者: Kobayashi, J. / Hirano, H. / Matsuura, Y.
履歴
登録2015年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月10日Group: Database references
改定 1.22015年7月1日Group: Database references
改定 1.32020年2月19日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Importin subunit beta-3
B: Tyrosine-protein phosphatase CDC14


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,7442
ポリマ－123,7442
非ポリマー00
水2,504139
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area760 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area44790 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)77.263, 127.758, 131.789
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Importin subunit beta-3 / Karyopherin subunit beta-3 / Karyopherin-121 / Protein secretion enhancer 1


分子量: 119912.352 Da / 分子数: 1 / 変異: residues 80-90 deleted / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: PSE1, KAP121, YMR308C, YM9952.10C / プラスミド: pGEX-TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32337
#2: タンパク質・ペプチド Tyrosine-protein phosphatase CDC14


分子量: 3831.567 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 517-551 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: CDC14, OAF3, YFR028C / プラスミド: pET30a-TEV / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q00684, protein-tyrosine-phosphatase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.2 %
解説: THE ENTRY CONTAINS FRIEDEL PAIRS IN F_PLUS/MINUS COLUMNS
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG 20000, 2-propanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→26.36 Å / Num. obs: 51446 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 46.72 Å2 / CC1/2: 0.991 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.058 / Net I/σ(I): 7.2 / Num. measured all: 220860 / Scaling rejects: 65
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.4-2.474.20.5991.61836043990.7530.33399.7
9.9-26.363.40.03818.822236600.9710.02380.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ収集
Aimless0.3.11データスケーリング
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Cootモデル構築
MOLREP位相決定
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3W3X

3w3x


解像度: 2.4→25.814 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 25.93 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: SF FILE CONTAINS FRIEDEL PAIRS UNDER I/F_MINUS AND I/F_PLUS COLUMNS.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2519 2595 5.05 %
Rwork0.2189 48783 -
obs0.2206 51378 99.41 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 145.85 Å2 / Biso mean: 66.3712 Å2 / Biso min: 21.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.4→25.814 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7808 0 0 139 7947
Biso mean---50.89 -
残基数----1022
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037941
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.77410817
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0271322
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0041370
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.3012819
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 19

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.4-2.44360.35851450.28792506265199
2.4436-2.49060.30531390.26625562695100
2.4906-2.54140.28841190.250525272646100
2.5414-2.59660.26761370.243825522689100
2.5966-2.65690.29251300.242525722702100
2.6569-2.72330.28531360.239325562692100
2.7233-2.79680.26291240.237825462670100
2.7968-2.8790.25851440.254425702714100
2.879-2.97180.30291450.253925642709100
2.9718-3.07790.31411130.243625902703100
3.0779-3.20090.26481240.244125592683100
3.2009-3.34630.26471300.24125792709100
3.3463-3.52230.28291170.242925982715100
3.5223-3.74240.24751750.222225422717100
3.7424-4.03030.26021640.202825612725100
4.0303-4.43410.19641510.185225722723100
4.4341-5.07150.21211490.17962599274899
5.0715-6.37360.26131420.2212632277499
6.3736-25.81560.21371110.19212602271393
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.0331-1.5659-1.19356.1295-0.41222.14990.27570.672-0.0208-0.8470.4395-0.0723-0.1520.0925-0.6520.805-0.46350.05151.9285-0.22680.53316.08041.6313-72.8925
24.30831.84532.99532.44921.42253.9405-0.07420.4674-0.2883-0.2690.33250.0137-0.01630.5795-0.21270.50740.0116-0.00420.6778-0.08460.349215.7744.4843-57.1868
33.75850.1992-0.5772.28071.09333.42980.05910.14820.089-0.2385-0.06610.057-0.1710.15290.00060.3252-0.018-0.00770.3572-0.01370.246722.344814.1328-29.1371
43.796-0.0055-2.25591.62320.01121.67270.0861-0.73660.45310.08220.0484-0.0185-0.24050.4293-0.12130.3061-0.0774-0.0220.4537-0.16490.3221-0.618722.9102-7.6666
54.49871.89020.61840.87180.30212.1362-0.0965-0.0630.4585-0.09450.04940.0976-0.1921-0.06570.03570.28010.05460.0080.2031-0.05550.3436-30.236216.8498-10.824
62.29080.9466-0.28371.8395-0.43431.82730.05090.41770.3461-0.4935-0.0799-1.0266-0.02260.93380.05110.57360.01840.27570.8430.0430.8758-13.06623.9501-37.1329
73.2771-2.3525-0.04523.3307-0.26452.45740.17030.4128-0.3918-0.1743-0.0477-0.50890.68620.4978-0.08430.58510.1233-0.02840.4656-0.1890.6616-17.0381-13.944-25.637
80.3848-1.0871.04838.8333.35129.3787-0.529-0.198-1.21480.1983-0.58260.33610.4556-0.19440.97780.5189-0.050.05620.72590.05080.651618.5615-1.9299-16.8298
92.2696-0.31930.61760.662-0.31673.00650.0645-0.6582-0.72270.05420.1304-0.91880.6110.8189-0.13560.8330.3463-0.23970.9374-0.10841.1764-0.8874-24.3995-10.3289
101.8332-0.7144-0.63381.57460.41772.898-0.0344-0.1436-0.2673-0.0537-0.18040.15460.83810.2630.17921.00730.1223-0.24660.7865-0.01170.8585-13.3544-24.742514.1061
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain A and resid 3:8)A3 - 8
2X-RAY DIFFRACTION2(chain A and resid 9:150)A9 - 150
3X-RAY DIFFRACTION3(chain A and resid 151:278)A151 - 278
4X-RAY DIFFRACTION4(chain A and resid 279:449)A279 - 449
5X-RAY DIFFRACTION5(chain A and resid 450:619)A450 - 619
6X-RAY DIFFRACTION6(chain A and resid 620:664)A620 - 664
7X-RAY DIFFRACTION7(chain A and resid 665:810)A665 - 810
8X-RAY DIFFRACTION8(chain A and resid 811:822)A811 - 822
9X-RAY DIFFRACTION9(chain A and resid 826:919)A826 - 919
10X-RAY DIFFRACTION10(chain A and resid 920:1089)A920 - 1089

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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