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- PDB-4zi3: BART-like domain of BARTL1/CCDC104 aa1-133 in complex with Arl3FL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zi3
タイトルBART-like domain of BARTL1/CCDC104 aa1-133 in complex with Arl3FL bound to GppNHp in P1 21 1
要素
  • (Cilia- and flagella-associated protein ...) x 2
  • ADP-ribosylation factor-like protein 3
キーワードHYDROLASE / Arf-like GTPase / GTP-binding / BART-like domain / cilia
機能・相同性
機能・相同性情報


Trafficking of myristoylated proteins to the cilium / photoreceptor cell development / protein localization to ciliary membrane / intraciliary transport / post-Golgi vesicle-mediated transport / ciliary transition zone / photoreceptor connecting cilium / Golgi to plasma membrane transport / motile cilium / ciliary base ...Trafficking of myristoylated proteins to the cilium / photoreceptor cell development / protein localization to ciliary membrane / intraciliary transport / post-Golgi vesicle-mediated transport / ciliary transition zone / photoreceptor connecting cilium / Golgi to plasma membrane transport / motile cilium / ciliary base / smoothened signaling pathway / small GTPase-mediated signal transduction / cytoplasmic microtubule / axoneme / mitotic cytokinesis / cilium assembly / ciliary basal body / kidney development / spindle microtubule / cilium / GDP binding / microtubule cytoskeleton / protein transport / midbody / microtubule binding / Golgi membrane / GTPase activity / centrosome / GTP binding / Golgi apparatus / magnesium ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cilia- and flagella-associated protein 36 / Adp-ribosylation factor-like protein 2-binding protein fold / ADP-ribosylation factor-like 2-binding protein, domain / BART domain / BART domain superfamily / The ARF-like 2 binding protein BART / ADP-ribosylation factor-like protein 2/3 / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type ...Cilia- and flagella-associated protein 36 / Adp-ribosylation factor-like protein 2-binding protein fold / ADP-ribosylation factor-like 2-binding protein, domain / BART domain / BART domain superfamily / The ARF-like 2 binding protein BART / ADP-ribosylation factor-like protein 2/3 / small GTPase Arf family profile. / Sar1p-like members of the Ras-family of small GTPases / Small GTPase superfamily, ARF/SAR type / ADP-ribosylation factor family / ARF-like small GTPases; ARF, ADP-ribosylation factor / Rab subfamily of small GTPases / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Cilia- and flagella-associated protein 36 / ADP-ribosylation factor-like protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Lokaj, M. / Koerner, C. / Koesling, S. / Wittinghofer, A.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
European Research Council (ERC) Advanced GrantARCID; No. 268782 ドイツ
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: The Interaction of CCDC104/BARTL1 with Arl3 and Implications for Ciliary Function.
著者: Lokaj, M. / Kosling, S.K. / Koerner, C. / Lange, S.M. / van Beersum, S.E. / van Reeuwijk, J. / Roepman, R. / Horn, N. / Ueffing, M. / Boldt, K. / Wittinghofer, A.
履歴
登録2015年4月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ADP-ribosylation factor-like protein 3
B: ADP-ribosylation factor-like protein 3
C: Cilia- and flagella-associated protein 36
D: Cilia- and flagella-associated protein 36
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,2458
ポリマ－74,1524
非ポリマー1,0934
水4,936274
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8600 Å2
ΔGint-66 kcal/mol
Surface area28880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.550, 67.720, 98.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 102.65, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 ADP-ribosylation factor-like protein 3


分子量: 21582.654 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Arl3 / プラスミド: pET20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9WUL7

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Cilia- and flagella-associated protein ... , 2種, 2分子 CD

#2: タンパク質 Cilia- and flagella-associated protein 36 / Coiled-coil domain-containing protein 104 / BARTL1/CCDC104


分子量: 15570.520 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1-133 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cfap36, Ccdc104 / プラスミド: pGex4T1 Gateway / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8C6E0
#3: タンパク質 Cilia- and flagella-associated protein 36 / Coiled-coil domain-containing protein 104 / BARTL1/CCDC104


分子量: 15416.351 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 1-133 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Cfap36, Ccdc104 / プラスミド: pGex4T1 Gateway / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8C6E0

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非ポリマー , 3種, 278分子

#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 274 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.61 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 1 M LiCl, 0.1 M Tris pH8.5, 20 % PEG 4000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→28.95 Å / Num. all: 51617 / Num. obs: 44692 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 3.35 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 15.28
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / 冗長度: 3.24 % / Mean I/σ(I) obs: 3.72 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZI2

4zi2


解像度: 2→28.95 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 25.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2427 2235 5 %Random
Rwork0.1893 ---
obs0.192 44692 99.59 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→28.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4828 0 66 274 5168
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0085157
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1457008
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.3971964
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048792
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005899
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2-2.04350.29641380.2672641X-RAY DIFFRACTION99
2.0435-2.0910.33581400.25272645X-RAY DIFFRACTION100
2.091-2.14330.2911380.2472629X-RAY DIFFRACTION100
2.1433-2.20120.32711390.22912638X-RAY DIFFRACTION100
2.2012-2.2660.26961380.21292618X-RAY DIFFRACTION100
2.266-2.33910.28311420.20472694X-RAY DIFFRACTION100
2.3391-2.42260.2351380.21052635X-RAY DIFFRACTION100
2.4226-2.51960.29291390.19692636X-RAY DIFFRACTION100
2.5196-2.63420.2441390.21082640X-RAY DIFFRACTION100
2.6342-2.7730.26281390.21132643X-RAY DIFFRACTION100
2.773-2.94650.23931410.20782683X-RAY DIFFRACTION100
2.9465-3.17380.25931400.20932659X-RAY DIFFRACTION100
3.1738-3.49270.23281400.18512653X-RAY DIFFRACTION100
3.4927-3.9970.25441410.16682672X-RAY DIFFRACTION100
3.997-5.03140.20711390.15362653X-RAY DIFFRACTION99
5.0314-28.95530.19331440.16572718X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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