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- PDB-4zgz: STRUCTURE OF HUMAN ANTIZYME INHIBITOR IN COMPLEX WITH A C-TERMINA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zgz
タイトルSTRUCTURE OF HUMAN ANTIZYME INHIBITOR IN COMPLEX WITH A C-TERMINAL FRAGMENT OF ANTIZYME
要素
  • Antizyme inhibitor 1
  • Ornithine decarboxylase antizyme 1
キーワードPROTEIN BINDING / TIM BARREL DOMAIN / BETA-SHEET DOMAIN / INHIBITION / ANTIZYME / PLASMA
機能・相同性
機能・相同性情報


ornithine decarboxylase activator activity / positive regulation of polyamine transmembrane transport / putrescine biosynthetic process from arginine, via ornithine / ornithine decarboxylase activity / polyamine biosynthetic process / positive regulation of intracellular protein transport / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / ornithine decarboxylase inhibitor activity / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of protein catabolic process ...ornithine decarboxylase activator activity / positive regulation of polyamine transmembrane transport / putrescine biosynthetic process from arginine, via ornithine / ornithine decarboxylase activity / polyamine biosynthetic process / positive regulation of intracellular protein transport / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / ornithine decarboxylase inhibitor activity / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of protein catabolic process / viral translational frameshifting / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Antizyme inhibitor 1 / Ornithine decarboxylase antizyme / Ornithine decarboxylase antizyme superfamily / Ornithine decarboxylase antizyme / Ornithine decarboxylase antizyme signature. / Ornithine decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal ...Antizyme inhibitor 1 / Ornithine decarboxylase antizyme / Ornithine decarboxylase antizyme superfamily / Ornithine decarboxylase antizyme / Ornithine decarboxylase antizyme signature. / Ornithine decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, conserved site / Orn/DAP/Arg decarboxylases family 2 signature 2. / Ornithine/DAP/Arg decarboxylase / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, C-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, C-terminal sheet domain / Orn/DAP/Arg decarboxylase 2, N-terminal / Pyridoxal-dependent decarboxylase, pyridoxal binding domain / Alanine racemase/group IV decarboxylase, C-terminal / PLP-binding barrel / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Antizyme inhibitor 1 / Ornithine decarboxylase antizyme 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 5.81 Å
データ登録者Chen, S.F. / Wu, H.Y. / Chan, N.L.
資金援助 台湾, 5件
組織認可番号国
Ministry of Science and TechnologyNSC99-2113-M-002-008-MY3 台湾
Ministry of Science and TechnologyNSC101-2911-I-002-303- 台湾
National Research Program for BiopharmaceuticalsNSC101-2325-B-002-049 台湾
National Taiwan UniversityNTU-102-027-MY3 台湾
National Taiwan UniversityNTU-103-008-MY3 台湾
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Structural basis of antizyme-mediated regulation of polyamine homeostasis
著者: Wu, H.Y. / Chen, S.F. / Hsieh, J.Y. / Chou, F. / Wang, Y.H. / Lin, W.T. / Lee, P.Y. / Yu, Y.J. / Lin, L.Y. / Lin, T.S. / Lin, C.L. / Liu, G.Y. / Tzeng, S.R. / Hung, H.C. / Chan, N.L.
履歴
登録2015年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22015年10月14日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年11月29日Group: Database references / カテゴリ: pdbx_database_related / Item: _pdbx_database_related.db_name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Antizyme inhibitor 1
B: Ornithine decarboxylase antizyme 1
C: Antizyme inhibitor 1
D: Ornithine decarboxylase antizyme 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,4994
ポリマ－126,4994
非ポリマー00
水00
1
A: Antizyme inhibitor 1
B: Ornithine decarboxylase antizyme 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,2502
ポリマ－63,2502
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2530 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area24260 Å2
手法PISA
2
C: Antizyme inhibitor 1
D: Ornithine decarboxylase antizyme 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,2502
ポリマ－63,2502
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2390 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area24480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.563, 166.563, 144.864
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

#1: タンパク質 Antizyme inhibitor 1 / AZI / Ornithine decarboxylase antizyme inhibitor


分子量: 48470.836 Da / 分子数: 2
断片: HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE ANTIZYME INHIBITOR, UNP residues 2-437
変異: N21D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: AZIN1, OAZI, OAZIN / プラスミド: 28B-HAZIN / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21(DE3) / 参照: UniProt: O14977
#2: タンパク質 Ornithine decarboxylase antizyme 1 / ODC-Az


分子量: 14778.683 Da / 分子数: 2
断片: HUMAN ORNITHINE DECARBOXYLASE ANTIZYME, UNP residues 110-228
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: OAZ1, OAZ / プラスミド: 21B-AZ110 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL-21(DE3) / 参照: UniProt: P54368
配列の詳細THE SEQUENCE CONFLICT ASN20ASP BASED ON REFERENCE 1 OF DATABASE UNIPORT O14977.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 9.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 86.59 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1M N-(2-ACETAMIDO)IMINODIACETIC ACID (ADA) PH 6.5, 1.0M AMMONIUM SULFATE, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 277K
PH範囲: 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13C1 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年7月24日
放射モノクロメーター: LN2-COOLED, FIXED-EXIT DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR(CRYSTAL TYPE SI(111))
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 5.8→30 Å / Num. obs: 12070 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 2.9 % / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 5.84→6.29 Å / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
PHENIX(PHENIX.REFINE:1.7.3_928)精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BTN

3btn


解像度: 5.81→25.92 Å / SU ML: 0.68 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 29.8 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: DUE TO THE LOW RESOLUTION NATURE OF THIS STRUCTURE, SEQUENCE ASSIGNMENT AND SIDE CHAIN MODELING WERE GUIDED BY REFERRING TO THE HIGH RESOLUTION STRUCTURES OF HUMAN ANTIZYME (PDBID: 4ZGY) AND ...詳細: DUE TO THE LOW RESOLUTION NATURE OF THIS STRUCTURE, SEQUENCE ASSIGNMENT AND SIDE CHAIN MODELING WERE GUIDED BY REFERRING TO THE HIGH RESOLUTION STRUCTURES OF HUMAN ANTIZYME (PDBID: 4ZGY) AND MOUSE ANTIZYME INHIBITOR (PDBID: 3BTN). REFINING THESE SIDE CHAIN ATOMS WOULD BE UNREALISTIC AT 5.8A RESOLUTION AND THUS THEIR OCCUPANCIES WERE SET TO ZERO.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.24 593 4.93 %
Rwork0.188 --
obs0.191 12031 98.2 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 5.81→25.92 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7456 0 0 0 7456
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0037630
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.84910337
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.8082697
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0541159
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031318
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
5.8123-6.38920.26411420.21652906X-RAY DIFFRACTION99
6.3892-7.29570.20811580.16862892X-RAY DIFFRACTION100
7.2957-9.12470.20161450.18052897X-RAY DIFFRACTION99
9.1247-25.92210.25981480.19092743X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -40.7491 Å / Origin y: 122.8579 Å / Origin z: 13.7624 Å
111213212223313233
T0.2842 Å2-0.0354 Å2-0.0315 Å2-0.7541 Å2-0.0265 Å2--0.2438 Å2
L1.4202 °2-0.8881 °20.2887 °2-1.1363 °20.1943 °2--0.4208 °2
S-0.4291 Å °-0.2468 Å °-0.2258 Å °0.6931 Å °0.0376 Å °0.3722 Å °0.0817 Å °0.007 Å °-0.2056 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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