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- PDB-4zgn: Structure Cdc123 complexed with the C-terminal domain of eIF2gamma -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zgn
タイトルStructure Cdc123 complexed with the C-terminal domain of eIF2gamma
要素
  • Cell division cycle protein 123
  • Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit gamma
キーワードCELL CYCLE / ATP-grasp fold / eIF2 assembly
機能・相同性
機能・相同性情報


eukaryotic translation initiation factor 2 complex assembly / Recycling of eIF2:GDP / Cellular response to mitochondrial stress / ABC-family proteins mediated transport / methionyl-initiator methionine tRNA binding / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / multi-eIF complex / protein-synthesizing GTPase / eukaryotic 43S preinitiation complex / formation of translation preinitiation complex ...eukaryotic translation initiation factor 2 complex assembly / Recycling of eIF2:GDP / Cellular response to mitochondrial stress / ABC-family proteins mediated transport / methionyl-initiator methionine tRNA binding / eukaryotic translation initiation factor 2 complex / multi-eIF complex / protein-synthesizing GTPase / eukaryotic 43S preinitiation complex / formation of translation preinitiation complex / eukaryotic 48S preinitiation complex / positive regulation of translational fidelity / Formation of the ternary complex, and subsequently, the 43S complex / Translation initiation complex formation / Ribosomal scanning and start codon recognition / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / protein folding chaperone / translation initiation factor binding / translation initiation factor activity / translational initiation / ribosome / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cell division cycle protein 123 / D123 / Initiation factor eIF2 gamma, C-terminal / Initiation factor eIF2 gamma, domain 2 / Initiation factor eIF2 gamma, GTP-binding domain / Initiation factor eIF2 gamma, C terminal / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 ...Cell division cycle protein 123 / D123 / Initiation factor eIF2 gamma, C-terminal / Initiation factor eIF2 gamma, domain 2 / Initiation factor eIF2 gamma, GTP-binding domain / Initiation factor eIF2 gamma, C terminal / : / Translation elongation factor EF1A/initiation factor IF2gamma, C-terminal / Translation factors / Translation elongation factor EFTu-like, domain 2 / Elongation factor Tu domain 2 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Translational (tr)-type GTP-binding domain / Elongation factor Tu GTP binding domain / Translational (tr)-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / Translation protein, beta-barrel domain superfamily / Beta Barrel / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit gamma / Translation initiation factor eIF2 assembly protein
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Panvert, M. / Dubiez, E. / Arnold, L. / Perez, J. / Seufert, W. / Mechulam, Y. / Schmitt, E.
資金援助 フランス, 2件
組織認可番号
CNRSUMR7654 フランス
Ecole polytec フランス
引用ジャーナル: Structure / : 2015
タイトル: Cdc123, a Cell Cycle Regulator Needed for eIF2 Assembly, Is an ATP-Grasp Protein with Unique Features.
著者: Panvert, M. / Dubiez, E. / Arnold, L. / Perez, J. / Mechulam, Y. / Seufert, W. / Schmitt, E.
履歴
登録2015年4月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cell division cycle protein 123
B: Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit gamma
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6194
ポリマ-52,0872
非ポリマー5312
905
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2520 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area20690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.260, 116.640, 132.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Cell division cycle protein 123


分子量: 38979.051 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
遺伝子: cdc123, SPAP27G11.03 / プラスミド: pet15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9P7N5
#2: タンパク質 Eukaryotic translation initiation factor 2 subunit gamma / eIF-2-gamma


分子量: 13108.387 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 410-527 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: GCD11, TIF213, YER025W / プラスミド: pET3a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P32481
#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.37 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 25%PEG3350, 0.2MLiSO4, 0.1M TrispH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年3月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→45 Å / Num. obs: 13237 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 100.9 Å2 / Rsym value: 0.074 / Net I/σ(I): 15.8
反射 シェル解像度: 2.9→3.07 Å / 冗長度: 5.9 % / Rmerge(I) obs: 0.875 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 99.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4ZGO and 2AHO
解像度: 2.9→45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9191 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8798 / SU R Cruickshank DPI: 1.337 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 1.203 / SU Rfree Blow DPI: 0.362 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.37
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2615 653 4.99 %RANDOM
Rwork0.1951 ---
obs0.1983 13078 99.79 %-
原子変位パラメータBiso mean: 101.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.7468 Å20 Å20 Å2
2---28.1739 Å20 Å2
3---29.9206 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.512 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3093 0 32 5 3130
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealRestraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0093198HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.184339HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1117SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes76HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes457HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3198HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.89
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion22
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion422SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3557SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.13 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3174 132 4.99 %
Rwork0.2426 2513 -
all0.246 2645 -
obs--99.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.93620.3670.04231.2039-0.23697.3494-0.008-0.23620.4706-0.07710.0861-0.0095-0.9465-0.2677-0.0781-0.2140.12890.0629-0.29880.0145-0.066521.4361136.516139.086
24.6262-0.15750.42782.8971-0.52076.61910.0916-0.65270.05780.83430.12530.08970.6841-0.5346-0.217-0.0453-0.0093-0.02250.00810.0963-0.276922.7278115.623164.512
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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