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- PDB-4zgc: Crystal Structure Analysis of Kelch protein (with disulfide bond)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zgc
タイトルCrystal Structure Analysis of Kelch protein (with disulfide bond) from Plasmodium falciparum
要素Kelch protein
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / Structural Genomics Consortium / SGC / Putative Kelch Protein / K13 / Disulfide Bond
機能・相同性
機能・相同性情報


Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / protein homooligomerization
類似検索 - 分子機能
Galactose oxidase, central domain / Kelch-type beta propeller / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Kelch / Kelch motif / Kelch repeat type 1 / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A ...Galactose oxidase, central domain / Kelch-type beta propeller / KLHDC2/KLHL20/DRC7 Kelch-repeats domain / Potassium channel tetramerisation-type BTB domain / BTB/POZ domain / Kelch / Kelch motif / Kelch repeat type 1 / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Kelch-type beta propeller / 6 Propeller / Neuraminidase / Broad-Complex, Tramtrack and Bric a brac / BTB/POZ domain / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kelch protein / Kelch protein K13
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Jiang, D.Q. / Tempel, W. / Loppnau, P. / Graslund, S. / He, H. / Ravichandran, M. / Seitova, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. ...Jiang, D.Q. / Tempel, W. / Loppnau, P. / Graslund, S. / He, H. / Ravichandran, M. / Seitova, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / El Bakkouri, M. / Senisterra, G. / Osman, K.T. / Lovato, D.V. / Hui, R. / Hutchinson, A. / Lin, Y.H. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of kelch protein with disulfide bond from Plasmodium falciparum.
著者: Jiang, D.Q. / Tempel, W. / Loppnau, P. / Graslund, S. / He, H. / Ravichandran, M. / Seitova, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Hui, R. / El Bakkouri, M. / Senisterra, G. / ...著者: Jiang, D.Q. / Tempel, W. / Loppnau, P. / Graslund, S. / He, H. / Ravichandran, M. / Seitova, A. / Arrowsmith, C.H. / Edwards, A.M. / Bountra, C. / Hui, R. / El Bakkouri, M. / Senisterra, G. / Osman, K.T. / Lovato, D.V. / Hutchinson, A. / Lin, Y.H.
履歴
登録2015年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月22日Group: Database references / Structure summary
改定 1.22017年9月27日Group: Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_detector / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_detector.detector / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Kelch protein
B: Kelch protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,46838
ポリマ－88,4682
非ポリマー036
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area29590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)62.942, 117.634, 74.508
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 113.770, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: ILE / End label comp-ID: ILE

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1THRTHRchain AAA350 - 72613 - 389
2METMETchain BBB351 - 72614 - 389
詳細AUTHORS STATE THAT THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS UNKNOWN

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要素

#1: タンパク質 Kelch protein


分子量: 44234.012 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 338-726 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: PF13_0238 / プラスミド: PFBOH-MH
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: A0A077LQB4, UniProt: Q8IDQ2*PLUS
#2: 化合物...
ChemComp-UNX / UNKNOWN ATOM OR ION


分子数: 36 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年3月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 33667 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 2.6 % / Biso Wilson estimate: 35.72 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.091 / Rrim(I) all: 0.154 / Χ2: 4.522 / Net I/av σ(I): 13.941 / Net I/σ(I): 8.9 / Num. measured all: 88485
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.5-2.542.60.58916190.6460.4360.7351.63696.7
2.54-2.592.60.54916460.6650.4080.6861.62497.1
2.59-2.642.60.45916530.7720.340.5731.67497.5
2.64-2.692.60.42316690.7290.3130.5291.72797.1
2.69-2.752.60.34216690.8320.2540.4281.78397.9
2.75-2.822.70.30716660.8640.2280.3841.8397.9
2.82-2.892.60.25516670.8930.1890.3191.75797.4
2.89-2.962.60.23616870.9070.1740.2942.1598.3
2.96-3.052.60.19416510.9320.1440.2422.49898.3
3.05-3.152.60.16916990.9570.1260.2122.18598.4
3.15-3.262.70.14716720.9590.1090.1842.17798.4
3.26-3.392.70.12816900.9670.0940.163.29198.7
3.39-3.552.60.11716860.9690.0870.1463.29999
3.55-3.732.60.10116920.9770.0750.1263.71598.8
3.73-3.972.70.09117140.980.0670.1144.46699.5
3.97-4.272.60.08416870.9730.0620.1056.72399.4
4.27-4.72.60.08117160.9710.060.10112.23799.2
4.7-5.382.60.08217190.9760.0610.1028.4599.8
5.38-6.782.60.09117240.9740.0670.1147.78799.9
6.78-502.50.08617410.9650.0640.10819.55398.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データスケーリング
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-3000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4YY8

4yy8


解像度: 2.5→36.486 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2531 1667 4.96 %
Rwork0.1916 31968 -
obs0.1948 33635 98.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 98.4 Å2 / Biso mean: 37.2524 Å2 / Biso min: 12.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→36.486 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5714 0 36 124 5874
Biso mean--29.47 31.83 -
残基数----745
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0095889
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1398021
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049881
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061048
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.3522067
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A3068X-RAY DIFFRACTION6.262TORSIONAL
12B3068X-RAY DIFFRACTION6.262TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5-2.5760.38081250.2832540266595
2.576-2.65910.39411240.26592651277597
2.6591-2.75410.31211120.25472651276398
2.7541-2.86430.2961130.23272698281198
2.8643-2.99460.28911380.2262627276598
2.9946-3.15240.28921520.21612646279898
3.1524-3.34980.27951500.20632662281299
3.3498-3.60820.24631340.19632689282399
3.6082-3.9710.27741380.17892699283799
3.971-4.54460.21221530.14562672282599
4.5446-5.72220.19271550.149327292884100
5.7222-36.48940.21891730.17812704287799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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