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- PDB-4zaj: 2.2 Angstrom Crystal Structure of a Human Arginyl-tRNA Synthetase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zaj
タイトル2.2 Angstrom Crystal Structure of a Human Arginyl-tRNA Synthetase
要素Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic
キーワードLIGASE / tRNA arginine synthetase Arg-tRNA
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine-tRNA ligase / arginine-tRNA ligase activity / arginyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA aminoacylation for protein translation / arginine binding / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / tRNA binding ...arginine-tRNA ligase / arginine-tRNA ligase activity / arginyl-tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / Cytosolic tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / tRNA aminoacylation for protein translation / arginine binding / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / tRNA binding / cadherin binding / nucleolus / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginine-tRNA ligase / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginyl-tRNA synthetase, catalytic core domain / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain superfamily / tRNA synthetases class I (R), catalytic domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal domain / DALR anticodon binding domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal dom / DALR anticodon binding ...Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginine-tRNA ligase / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain / Arginyl-tRNA synthetase, catalytic core domain / Arginyl tRNA synthetase N-terminal domain superfamily / tRNA synthetases class I (R), catalytic domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal domain / DALR anticodon binding domain / Arginyl tRNA synthetase N terminal dom / DALR anticodon binding / DALR anticodon binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Gyrase A; domain 2 / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.22 Å
データ登録者Smith, A.T. / Rosenzweig, A.C.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: 2.2 Angstrom crystal structure of a human Arginyl-tRNA synthetase
著者: Smith, A.T. / Rosenzweig, A.C.
履歴
登録2015年4月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月20日Group: Data collection
改定 1.22017年11月1日Group: Author supporting evidence / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,9411
ポリマ－68,9411
非ポリマー00
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.720, 61.920, 208.470
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Monomer by size exclusion chromatography

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要素

#1: タンパク質 Arginine--tRNA ligase, cytoplasmic / Arginyl-tRNA synthetase / ArgRS


分子量: 68941.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RARS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P54136, arginine-tRNA ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.17 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 25% PEG 1000 / Temp details: ambient temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2015年3月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.22→38.16 Å / Num. obs: 35995 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 26.204 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Rpim(I) all: 0.053 / Net I/σ(I): 12.2 / Num. measured all: 270841
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) all% possible all
2.22-2.286.90.6812.91807926120.294100
9.93-38.165.70.0492827174730.02197.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
xia20.3.8.0\データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
xia2データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Q2T

4q2t


解像度: 2.22→38.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.893 / SU B: 7.292 / SU ML: 0.181 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.277 / ESU R Free: 0.223 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2643 1801 5 %RANDOM
Rwork0.2189 ---
obs0.2211 34130 99.93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 115.43 Å2 / Biso mean: 33.206 Å2 / Biso min: 9.01 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1 Å20 Å2-0 Å2
2---2.15 Å20 Å2
3---1.06 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.22→38.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4638 0 0 106 4744
Biso mean---27.96 -
残基数----577
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0194725
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024595
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3181.9656367
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.935310574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.9865574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.05624.336226
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.90415879
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.5041530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2707
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.025287
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021079
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9593.162305
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9533.1572304
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3584.7242876
LS精密化 シェル解像度: 2.22→2.277 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.279 116 -
Rwork0.271 2482 -
all-2598 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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