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万見
- PDB-4z4z: Crystal structure of GII.10 P domain in complex with 30mM B antig... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z4z
タイトルCrystal structure of GII.10 P domain in complex with 30mM B antigen (trisaccharide)
要素Capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / HBGA / norovirus / protruding domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Positive stranded ssRNA viruses / Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit ...Positive stranded ssRNA viruses / Nucleoplasmin-like/VP (viral coat and capsid proteins) / Positive stranded ssRNA viruses / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Picornavirus/Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Norwalk virus (ノロウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.801 Å
データ登録者Leuthold, M.M. / Koromyslova, A.D. / Hansman, G.S.
引用ジャーナル: Virology / 年: 2015
タイトル: The sweet quartet: Binding of fucose to the norovirus capsid.
著者: Koromyslova, A.D. / Leuthold, M.M. / Bowler, M.W. / Hansman, G.S.
履歴
登録2015年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月3日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Capsid protein
B: Capsid protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,42511
ポリマ－69,0132
非ポリマー1,4119
水9,494527
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7020 Å2
ΔGint32 kcal/mol
Surface area24120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.830, 78.293, 71.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.350, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / End auth comp-ID: MET / End label comp-ID: MET

Dom-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1SERSERchain AAA224 - 5381 - 315
2LYSLYSchain BBB225 - 5382 - 315

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要素

#1: タンパク質 Capsid protein / GII.10 norovirus capsid protruding domain


分子量: 34506.660 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 224-538 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Norwalk virus (ノロウイルス) / プラスミド: pMBP / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5F4T5
#2: 多糖 alpha-L-fucopyranose-(1-2)-[alpha-D-galactopyranose-(1-3)]alpha-D-galactopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 488.438 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
LFucpa1-2[DGalpa1-3]DGalpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2112h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-2-1/a2-b1_a3-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Galp]{[(2+1)][a-L-Fucp]{}[(3+1)][a-D-Galp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 527 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.64 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.44 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: sodium nitrate, bis-tris propane, PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: MASSIF-1 / 波長: 0.984463 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月20日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984463 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→42.86 Å / Num. obs: 65787 / % possible obs: 98.88 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.06859 / Net I/σ(I): 11.57
反射 シェル解像度: 1.801→1.865 Å / 冗長度: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.14 / Num. unique all: 6308 / % possible all: 95.13

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ONU

3onu


解像度: 1.801→42.86 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 19.5 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1926 3290 5 %
Rwork0.1637 62489 -
obs0.1652 65779 98.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 58.69 Å2 / Biso mean: 22.3354 Å2 / Biso min: 9.47 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.801→42.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4792 0 94 527 5413
Biso mean--25.26 28 -
残基数----624
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075038
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0616900
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.045787
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006900
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.6941788
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2812X-RAY DIFFRACTION4.854TORSIONAL
12B2812X-RAY DIFFRACTION4.854TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8007-1.82640.30011260.24692381250791
1.8264-1.85370.24661350.22792564269997
1.8537-1.88260.22341350.2212566270199
1.8826-1.91350.26411390.21742641278099
1.9135-1.94650.2171350.20532576271199
1.9465-1.98190.22791360.19582576271299
1.9819-2.020.24921380.19122620275899
2.02-2.06120.21291360.18412593272999
2.0612-2.10610.22621370.18232598273599
2.1061-2.15510.23221390.17652633277299
2.1551-2.20890.20961360.172725982734100
2.2089-2.26870.23641380.1692617275599
2.2687-2.33540.19541370.161526042741100
2.3354-2.41080.19981370.15942606274399
2.4108-2.49690.21161380.164526132751100
2.4969-2.59690.20021390.165726332772100
2.5969-2.71510.1851380.171226352773100
2.7151-2.85820.21161390.16532628276799
2.8582-3.03720.21241370.16952617275499
3.0372-3.27170.18451380.163426142752100
3.2717-3.60070.16571380.16032622276099
3.6007-4.12140.16171390.14022635277499
4.1214-5.19110.13791390.11862639277899
5.1911-42.87540.15691410.14312680282199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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