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- PDB-4z2x: Crystal structure of a RNA binding domain of a U2 small nuclear r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z2x
タイトルCrystal structure of a RNA binding domain of a U2 small nuclear ribonucleoprotein auxiliary factor 2 (U2AF) from mouse at 2.15 A resolution
要素Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Canonical RNA binding protein / RNA Splicing / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY / Partnership for T-Cell Biology / TCELL
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Protein hydroxylation / mRNA Splicing - Major Pathway / U2AF complex / pre-mRNA 3'-splice site binding / C2H2 zinc finger domain binding / U2-type prespliceosome / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome ...mRNA 3'-end processing / RNA Polymerase II Transcription Termination / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / Protein hydroxylation / mRNA Splicing - Major Pathway / U2AF complex / pre-mRNA 3'-splice site binding / C2H2 zinc finger domain binding / U2-type prespliceosome / negative regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Prp19 complex / negative regulation of protein ubiquitination / RNA splicing / positive regulation of RNA splicing / spliceosomal complex / mRNA splicing, via spliceosome / nuclear speck / enzyme binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
U2 snRNP auxilliary factor, large subunit, splicing factor / RRM (RNA recognition motif) domain / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a RNA binding domain of a U2 small nuclear ribonucleoprotein auxiliary factor 2 (U2AF) from mouse at 2.15 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) / Partnership for T-Cell Biology (TCELL)
履歴
登録2015年3月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月24日Group: Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation_author / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation_author.name / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit
B: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,0672
ポリマ－24,0672
非ポリマー00
水84747
1
A: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0341
ポリマ－12,0341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Splicing factor U2AF 65 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0341
ポリマ－12,0341
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.130, 90.260, 37.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Splicing factor U2AF 65 kDa subunit / U2 auxiliary factor 65 kDa subunit / U2 snRNP auxiliary factor large subunit


分子量: 12033.667 Da / 分子数: 2 / 断片: RNA binding domain (UNP residues 371-475) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: U2af2, U2af65 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21Gold(DE3) / 参照: UniProt: P26369
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 47 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE CRYSTALLIZATION CONTAINED TWO DIFFERENT CONSTRUCTS OF UNIPROTKB P26369. THE TAGS WERE REMOVED ...THE CRYSTALLIZATION CONTAINED TWO DIFFERENT CONSTRUCTS OF UNIPROTKB P26369. THE TAGS WERE REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY RESIDUES 368-471 OF THE TARGET SEQUENCE OF THE FIRST CONSTRUCT AND RESIDUES 85-94 OF THE SECOND CONSTRUCT. HOWEVER, THE CRYSTAL STRUCTURE CONSISTS OF RESIDUES FROM THE LARGER CONSTRUCT. THE SEQUENCE NUMBERING IS BASED ON THE UNIPROTKB ID P26369 ISOFORM THAT MATCHES THE CANONICAL HUMAN ISOFORM FROM UNIPROT ID P26368.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.46 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M sodium thiocyanate, 20% polyethylene glycol 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97879 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月2日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97879 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→37.9 Å / Num. obs: 11422 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.782 % / Biso Wilson estimate: 35.62 Å2 / Rmerge F obs: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rrim(I) all: 0.113 / Net I/σ(I): 12.09 / Num. measured all: 43198
反射 シェル
解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) allDiffraction-ID% possible all
2.15-2.210.7420.951.832658598431.093198.1
2.21-2.270.7380.8252.131158047960.94999
2.27-2.330.8020.7012.330497957910.80999.5
2.33-2.40.8470.5812.828847717630.67299
2.4-2.480.8750.4783.326747527370.55798
2.48-2.570.9050.3893.827127397300.4598.8
2.57-2.670.9230.3694.327146926880.42499.4
2.67-2.780.9560.2635.926266786730.30399.3
2.78-2.90.970.27.725346556530.22999.7
2.9-3.040.9820.1519.923626246220.17499.7
3.04-3.210.9850.1251121086065930.14697.9
3.21-3.40.9940.08216.320715635490.09497.5
3.4-3.630.9960.05722.920845405350.06699.1
3.63-3.930.9980.04926.319485085000.05798.4
3.93-4.30.9980.0429.617234654570.04698.3
4.3-4.810.9990.03134.113804253950.03692.9
4.81-5.550.9990.03433.214003803720.03997.9
5.55-6.80.9990.0429.711923293220.04697.9
6.8-9.620.9990.028388552742520.03392
9.6210.01654.75021671510.01990.4

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3v4m

3v4m


解像度: 2.15→37.9 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9378 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9046 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: 1. ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 2. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING BUSTER'S LSSR RESTRAINT REPRESENTATION (-AUTONCS)
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2525 545 4.78 %RANDOM
Rwork0.2088 ---
obs0.211 11397 98.38 %-
原子変位パラメータBiso max: 139.08 Å2 / Biso mean: 46.7017 Å2 / Biso min: 22.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-5.5028 Å20 Å20 Å2
2--1.8899 Å20 Å2
3----7.3927 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.336 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→37.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1655 0 0 47 1702
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d801SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes52HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes245HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1706HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion211SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact1923SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1706HARMONIC20.009
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2312HARMONIC20.97
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.61
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.72
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.35 Å / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.249 113 4.21 %
Rwork0.2322 2573 -
all0.2329 2686 -
obs--98.38 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.05561.751-1.90792.4137-1.02391.93590.06430.2116-0.1628-0.05790.03370.08640.0372-0.118-0.0979-0.1506-0.0166-0.0174-0.11660.00130.006324.8997-13.1404-1.797
25.39920.05040.46384.3977-0.93420.7933-0.0982-0.4769-0.06020.44250.18920.15540.0046-0.1191-0.091-0.1070.0179-0.0135-0.06720.0188-0.084825.0765-33.290813.2621
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|372-475 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|372-475 }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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