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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4z2a | ||||||
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タイトル | Crystal structure of unglycosylated apo human furin @1.89A | ||||||
要素 | Furin | ||||||
キーワード | HYDROLASE / unglycosylated / apo / serine proteinase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 furin / nerve growth factor production / dibasic protein processing / plasma lipoprotein particle remodeling / NGF processing / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / signal peptide processing / regulation of cholesterol transport / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process ...furin / nerve growth factor production / dibasic protein processing / plasma lipoprotein particle remodeling / NGF processing / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / signal peptide processing / regulation of cholesterol transport / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / peptide biosynthetic process / cytokine precursor processing / Pre-NOTCH Processing in Golgi / secretion by cell / nerve growth factor binding / Synthesis and processing of ENV and VPU / Formation of the cornified envelope / Signaling by PDGF / trans-Golgi network transport vesicle / Elastic fibre formation / heparan sulfate binding / Signaling by NODAL / blastocyst formation / regulation of endopeptidase activity / peptide hormone processing / zymogen activation / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / CD163 mediating an anti-inflammatory response / regulation of protein catabolic process / Activation of Matrix Metalloproteinases / Maturation of hRSV A proteins / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Uptake and function of anthrax toxins / Collagen degradation / protein maturation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / regulation of signal transduction / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / viral life cycle / serine-type peptidase activity / extracellular matrix organization / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / peptide binding / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / serine-type endopeptidase inhibitor activity / trans-Golgi network / protein processing / Golgi lumen / peptidase activity / heparin binding / protease binding / endopeptidase activity / viral translation / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / Induction of Cell-Cell Fusion / Attachment and Entry / positive regulation of viral entry into host cell / viral protein processing / endosome membrane / membrane raft / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / serine-type endopeptidase activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å | ||||||
データ登録者 | Gampe, R.T. / Pearce, K. / Reid, R. | ||||||
引用 | ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2019 タイトル: BacMam production and crystal structure of nonglycosylated apo human furin at 1.89A resolution 著者: Pearce, K.H. / Overton, L.K. / Grampe, R.T. / Barret, G.B. / Taylor, J.D. / McKee, D.D. / Campobassom, N. / Nolte, R.T. / Reid, R.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4z2a.cif.gz | 116.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4z2a.ent.gz | 84.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4z2a.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4z2a_validation.pdf.gz | 448.4 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4z2a_full_validation.pdf.gz | 449.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4z2a_validation.xml.gz | 21.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4z2a_validation.cif.gz | 33.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z2/4z2a ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/z2/4z2a | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 1p8jS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 50505.551 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP Residues 110-74 / 変異: N387D, N440D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FURIN, FUR, PACE, PCSK3 発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ) 参照: UniProt: P09958, furin | ||||||
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#2: 化合物 | ChemComp-CA / #3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-EDO / | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.94 % |
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: Well 13% PEG 8K, 0.110M K-dihydrogen phosphate, 0.1M HEPES pH 7.5, 350 uL protein with 350uL well drops, MRC sitting drop |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2012年8月10日 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1.54 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.89→50 Å / Num. obs: 37707 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 11.83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.049 / Χ2: 1.006 / Net I/av σ(I): 25.769 / Net I/σ(I): 13.7 / Num. measured all: 135597 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1P8J 解像度: 1.89→29.581 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.38 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 57.78 Å2 / Biso mean: 16.9953 Å2 / Biso min: 3.04 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.89→29.581 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8
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