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- PDB-4z0i: Crystal structure of a tetramer of GluA2 ligand binding domains b... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z0i
タイトルCrystal structure of a tetramer of GluA2 ligand binding domains bound with glutamate at 1.45 Angstrom resolution
要素Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
キーワードTRANSPORT PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / perisynaptic space / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / response to lithium ion / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors ...spine synapse / dendritic spine neck / dendritic spine head / cellular response to amine stimulus / perisynaptic space / Activation of AMPA receptors / ligand-gated monoatomic cation channel activity / AMPA glutamate receptor activity / response to lithium ion / Trafficking of GluR2-containing AMPA receptors / kainate selective glutamate receptor activity / AMPA glutamate receptor complex / cellular response to glycine / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / immunoglobulin binding / asymmetric synapse / ionotropic glutamate receptor complex / conditioned place preference / regulation of receptor recycling / glutamate receptor binding / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of synaptic transmission / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to fungicide / cytoskeletal protein binding / glutamate-gated receptor activity / regulation of long-term synaptic depression / extracellular ligand-gated monoatomic ion channel activity / cellular response to brain-derived neurotrophic factor stimulus / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / somatodendritic compartment / ionotropic glutamate receptor binding / dendrite membrane / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / dendrite cytoplasm / synaptic membrane / SNARE binding / dendritic shaft / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / protein tetramerization / establishment of protein localization / postsynaptic density membrane / cerebral cortex development / modulation of chemical synaptic transmission / receptor internalization / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / synaptic vesicle / synaptic vesicle membrane / presynapse / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / growth cone / presynaptic membrane / scaffold protein binding / perikaryon / chemical synaptic transmission / dendritic spine / postsynaptic membrane / neuron projection / postsynaptic density / axon / external side of plasma membrane / neuronal cell body / dendrite / synapse / protein kinase binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / endoplasmic reticulum / protein-containing complex / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / PHOSPHATE ION / Glutamate receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Baranovic, J. / Chebli, M. / Salazar, H. / Carbone, A.L. / Ghisi, V. / Faelber, K. / Lau, A.Y. / Daumke, O. / Plested, A.J.R.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of the tetrameric wt GluA2 ligand-binding domain bound to glutamate at 1.45 Angstroms resolution
著者: Baranovic, J. / Chebli, M. / Salazar, H. / Carbone, A.L. / Ghisi, V. / Faelber, K. / Lau, A.Y. / Daumke, O. / Plested, A.J.R.
履歴
登録2015年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02020年3月25日Group: Atomic model / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / pdbx_struct_assembly ...atom_site / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop
Item: _atom_site.occupancy
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
B: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,60812
ポリマ－58,4432
非ポリマー1,16410
水15,313850
1
A: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

A: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,90814
ポリマ－58,4432
非ポリマー1,46512
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_654-x+1,y,-z-11
Buried area3600 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area24890 Å2
手法PISA
2
B: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子

B: Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,30710
ポリマ－58,4432
非ポリマー8648
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_553-x,y,-z-21
Buried area2630 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area24680 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.190, 47.270, 116.820
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.57, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-599-

HOH

21A-683-

HOH

31B-694-

HOH

41B-792-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Glutamate receptor 2,Glutamate receptor 2 / GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / ...GluR-2 / AMPA-selective glutamate receptor 2 / GluR-B / GluR-K2 / Glutamate receptor ionotropic / AMPA 2 / GluA2


分子量: 29221.682 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Gria2, Glur2 / プラスミド: pET22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / Variant (発現宿主): Origami B / 参照: UniProt: P19491

-
非ポリマー , 5種, 860分子

#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION


分子量: 94.971 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 850 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.72 % / 解説: Cube-like crystals
結晶化温度: 277.14 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 20% PEG 3350 and 200 mM KNO3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 0.918 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月26日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→50 Å / Num. all: 90541 / Num. obs: 90541 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.1 % / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 11.7
反射 シェル解像度: 1.45→1.49 Å / 冗長度: 4 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 98.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
Cootモデル構築
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1FTJ

1ftj


解像度: 1.45→47.27 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.01 / 位相誤差: 19.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2078 4607 5.09 %random selection
Rwork0.1772 ---
obs0.1788 90525 99.03 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.45→47.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4084 0 70 850 5004
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084366
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.195900
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1181684
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.079646
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006740
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.46650.24611610.22532834X-RAY DIFFRACTION98
1.4665-1.48370.2861460.21482844X-RAY DIFFRACTION98
1.4837-1.50180.2681330.20992798X-RAY DIFFRACTION99
1.5018-1.52080.26111400.20482904X-RAY DIFFRACTION98
1.5208-1.54090.24421380.19532780X-RAY DIFFRACTION99
1.5409-1.5620.21521560.18612878X-RAY DIFFRACTION99
1.562-1.58430.20431580.18722811X-RAY DIFFRACTION98
1.5843-1.60790.21861460.18942854X-RAY DIFFRACTION100
1.6079-1.63310.2251520.18592861X-RAY DIFFRACTION98
1.6331-1.65980.24081580.18792814X-RAY DIFFRACTION100
1.6598-1.68840.23521360.18462901X-RAY DIFFRACTION99
1.6884-1.71920.21171470.17772866X-RAY DIFFRACTION100
1.7192-1.75220.21481680.17932859X-RAY DIFFRACTION99
1.7522-1.7880.22371610.1832813X-RAY DIFFRACTION100
1.788-1.82690.23911730.18462856X-RAY DIFFRACTION99
1.8269-1.86940.22211590.17492863X-RAY DIFFRACTION100
1.8694-1.91610.20061800.1762851X-RAY DIFFRACTION99
1.9161-1.96790.22171480.17922900X-RAY DIFFRACTION99
1.9679-2.02580.21650.182824X-RAY DIFFRACTION99
2.0258-2.09120.20181610.17082858X-RAY DIFFRACTION99
2.0912-2.1660.22051430.16992891X-RAY DIFFRACTION99
2.166-2.25270.19681460.16962878X-RAY DIFFRACTION99
2.2527-2.35520.1941570.17372864X-RAY DIFFRACTION99
2.3552-2.47940.21931400.17542883X-RAY DIFFRACTION99
2.4794-2.63470.21591420.18532884X-RAY DIFFRACTION99
2.6347-2.83810.25111580.18132856X-RAY DIFFRACTION99
2.8381-3.12370.17771660.18352899X-RAY DIFFRACTION99
3.1237-3.57550.18841500.16712879X-RAY DIFFRACTION99
3.5755-4.50420.15651530.15212921X-RAY DIFFRACTION99
4.5042-47.29510.21271660.17832994X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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