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- PDB-4ysv: Structure of aminoacid racemase in apo-form -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ysv
タイトルStructure of aminoacid racemase in apo-form
要素Putative 4-aminobutyrate aminotransferase
キーワードISOMERASE / fold type I of PLP-dependent enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


isoleucine 2-epimerase / transaminase activity / isomerase activity / pyridoxal phosphate binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase ...: / : / Aminotransferases class-III pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class-III / Aminotransferase class-III / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Isoleucine 2-epimerase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus buchneri (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.77 Å
データ登録者Sakuraba, H. / Mutaguchi, Y. / Hayashi, J. / Ohshima, T.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2017
タイトル: Crystal structure of the novel amino-acid racemase isoleucine 2-epimerase from Lactobacillus buchneri.
著者: Hayashi, J. / Mutaguchi, Y. / Minemura, Y. / Nakagawa, N. / Yoneda, K. / Ohmori, T. / Ohshima, T. / Sakuraba, H.
履歴
登録2015年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Database references
改定 1.22017年5月17日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative 4-aminobutyrate aminotransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,7091
ポリマ－50,7091
非ポリマー00
水1,35175
1
A: Putative 4-aminobutyrate aminotransferase

A: Putative 4-aminobutyrate aminotransferase

A: Putative 4-aminobutyrate aminotransferase

A: Putative 4-aminobutyrate aminotransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)202,8344
ポリマ－202,8344
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_765-x+2,-y+1,z1
crystal symmetry operation9_765-x+2,-x+y+1,-z+1/31
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/31
Buried area16590 Å2
ΔGint-99 kcal/mol
Surface area53460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)168.689, 168.689, 94.713
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number180
Space group name H-MP6222

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要素

#1: タンパク質 Putative 4-aminobutyrate aminotransferase


分子量: 50708.566 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus buchneri (バクテリア)
プラスミド: pCold ProS2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: M1GRN3
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 75 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.93 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.8 / 詳細: NaCl, MgCl2, hexadecyltrimethylammonium bromide

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月14日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.77→50 Å / Num. obs: 20715 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 19 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Rpim(I) all: 0.015 / Rrim(I) all: 0.064 / Χ2: 1.955 / Net I/av σ(I): 71.286 / Net I/σ(I): 21.2 / Num. measured all: 394124
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.77-2.8217.90.29210130.9890.070.31.714100
2.82-2.8718.10.26510120.990.0640.2731.725100
2.87-2.92180.26410150.9910.0630.2721.709100
2.92-2.9818.20.20610100.9960.050.2121.776100
2.98-3.0518.40.18110130.9960.0430.1861.798100
3.05-3.1218.40.14910190.9960.0350.1531.832100
3.12-3.218.60.12510110.9980.030.1281.874100
3.2-3.2818.80.12110280.9970.0290.1251.853100
3.28-3.38190.110190.9980.0240.1031.808100
3.38-3.4919.30.0910170.9990.0210.0931.93100
3.49-3.6117.70.08610270.9990.0210.0882.11399.6
3.61-3.7616.20.08910130.9980.0220.0923.42498.8
3.76-3.9320.20.06310280.9990.0140.0642.307100
3.93-4.1420.10.05110330.9990.0110.0522.052100
4.14-4.4210.045104710.010.0462.026100
4.4-4.7420.70.04710420.9990.010.0482.285100
4.74-5.2120.70.046105010.010.0472.425100
5.21-5.9620.20.044106110.010.0452.021100
5.96-7.5119.40.031108710.0070.0321.452100
7.51-5019.20.022117010.0050.0231.17699.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000data processing
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YSN

4ysn


解像度: 2.77→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.903 / SU B: 8.672 / SU ML: 0.175 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.36 / ESU R Free: 0.272 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2387 993 4.8 %RANDOM
Rwork0.1868 ---
obs0.1893 19553 99.1 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 126.04 Å2 / Biso mean: 42.931 Å2 / Biso min: 8.57 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.8 Å2-0.4 Å20 Å2
2---0.8 Å2-0 Å2
3---2.59 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.77→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3104 0 0 75 3179
Biso mean---37.36 -
残基数----403
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0193174
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.023028
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8271.9644302
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9236995
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5915401
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.73524.889135
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.35315532
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.5411511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1040.2480
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0213585
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02686
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.5184.0981613
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.4694.0951612
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.2926.1272011
LS精密化 シェル解像度: 2.769→2.841 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.351 68 -
Rwork0.251 1413 -
all-1481 -
obs--99.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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