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- PDB-4ynu: Crystal structure of Aspergillus flavus FADGDH in complex with D-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ynu
タイトルCrystal structure of Aspergillus flavus FADGDH in complex with D-glucono-1,5-lactone
要素Glucose oxidase, putative
キーワードOXIDOREDUCTASE / Glucose dehydrogenase / FAD
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity, acting on CH-OH group of donors / flavin adenine dinucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glucose Oxidase, domain 2 / GMC oxidoreductases signature 1. / GMC oxidoreductases signature 2. / Glucose-methanol-choline oxidoreductase / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, N-terminal / GMC oxidoreductase / Glucose-methanol-choline oxidoreductase, C-terminal / GMC oxidoreductase / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / D-glucono-1,5-lactone / Glucose oxidase
類似検索 - 構成要素
生物種Aspergillus flavus NRRL3357 (カビ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.57 Å
データ登録者Yoshida, H. / Sakai, G. / Kojima, K. / Kamitori, S. / Sode, K.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Structural analysis of fungus-derived FAD glucose dehydrogenase
著者: Yoshida, H. / Sakai, G. / Mori, K. / Kojima, K. / Kamitori, S. / Sode, K.
履歴
登録2015年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32020年7月29日Group: Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glucose oxidase, putative
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,6914
ポリマ－61,5491
非ポリマー1,1423
水7,764431
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area20050 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.658, 64.877, 75.889
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.460, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glucose oxidase, putative / Glucose dehydrogenase


分子量: 61548.922 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 24-593 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aspergillus flavus NRRL3357 (カビ) / 株: NRRL 3357 / 遺伝子: AFLA_076820 / プラスミド: pET30c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami2(DE3) / 参照: UniProt: B8MX95, EC: 1.1.5.9
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 糖 ChemComp-LGC / D-glucono-1,5-lactone / (3S,4R,5R,6S)-3,4,5-TRIHYDROXY-6-(HYDROXYMETHYL)TETRAHYDRO-2H-PYRAN-2-ONE / GLUCONOLACTONE / グルコノデルタラクトン


タイプ: D-saccharide / 分子量: 178.140 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10O6
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 431 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.02 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 0.1 M BisTris, 20-25 % PEG 3350 / PH範囲: 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-5A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→50 Å / Num. obs: 65992 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.059 / Χ2: 1.082 / Net I/av σ(I): 21.517 / Net I/σ(I): 10.6 / Num. measured all: 242808
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.57-1.630.4832210.84497.6
1.6-1.633.60.44632650.894100
1.63-1.663.70.39533270.93100
1.66-1.693.70.33632870.948100
1.69-1.733.70.29432650.973100
1.73-1.773.70.25133021.023100
1.77-1.813.70.22432961.084100
1.81-1.863.70.17932501.044100
1.86-1.923.70.15133111.169100
1.92-1.983.70.12732891.22999.9
1.98-2.053.70.10432961.074100
2.05-2.133.70.08732731.13299.9
2.13-2.233.70.07533221.107100
2.23-2.353.80.06832851.09100
2.35-2.493.80.06133241.091100
2.49-2.683.70.05732751.109100
2.68-2.953.70.05633471.312100
2.95-3.383.70.05333091.21199.9
3.38-4.263.60.03933351.145100
4.26-503.70.0334131.14899.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.7.0029精密化
SCALEPACKデータ削減
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1CF3

1cf3


解像度: 1.57→39.02 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 1.381 / SU ML: 0.049 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.076 / ESU R Free: 0.074 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1642 3347 5.1 %RANDOM
Rwork0.1407 ---
obs0.1419 62625 99.73 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 132.89 Å2 / Biso mean: 20.571 Å2 / Biso min: 6.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å2-0 Å2
2---0 Å2-0 Å2
3----0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.57→39.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4324 0 77 431 4832
Biso mean--21.06 28.07 -
残基数----569
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0194614
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d00.024349
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1231.9716316
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.642310007
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.3165600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.5624.532203
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.1815731
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.041527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2707
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215336
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other00.021063
LS精密化 シェル解像度: 1.571→1.612 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 243 -
Rwork0.222 4477 -
all-4720 -
obs--96.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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