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- PDB-4yng: Twinned pyruvate kinase from E. coli in the T-state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yng
タイトルTwinned pyruvate kinase from E. coli in the T-state
要素Pyruvate kinase I
キーワードTRANSFERASE / allostery / T-state / tetramer
機能・相同性
機能・相同性情報


pyruvate kinase / pyruvate kinase activity / potassium ion binding / kinase activity / magnesium ion binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Pyruvate kinase, C-terminal domain / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / Pyruvate kinase, active site / Pyruvate kinase active site signature. / Pyruvate kinase / Pyruvate kinase, barrel / Pyruvate kinase, insert domain superfamily / Pyruvate kinase, barrel domain / Pyruvate kinase, C-terminal / Pyruvate kinase, C-terminal domain superfamily ...Pyruvate kinase, C-terminal domain / Pyruvate Kinase; Chain: A, domain 1 / Pyruvate kinase, active site / Pyruvate kinase active site signature. / Pyruvate kinase / Pyruvate kinase, barrel / Pyruvate kinase, insert domain superfamily / Pyruvate kinase, barrel domain / Pyruvate kinase, C-terminal / Pyruvate kinase, C-terminal domain superfamily / Pyruvate kinase, alpha/beta domain / Pyruvate kinase-like, insert domain superfamily / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.28 Å
データ登録者Donovan, K.A. / Dobson, R.C.J.
資金援助 ニュージーランド, 2件
組織認可番号国
Royal Society Marsden FundUOC1013 ニュージーランド
US Army Research LaboratoryW911NF-11-1-0481 ニュージーランド
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2016
タイトル: Grappling with anisotropic data, pseudo-merohedral twinning and pseudo-translational noncrystallographic symmetry: a case study involving pyruvate kinase.
著者: Donovan, K.A. / Atkinson, S.C. / Kessans, S.A. / Peng, F. / Cooper, T.F. / Griffin, M.D. / Jameson, G.B. / Dobson, R.C.
履歴
登録2015年3月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年3月9日Group: Experimental preparation
改定 1.22016年4月13日Group: Database references
改定 1.32017年11月22日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyruvate kinase I
B: Pyruvate kinase I
C: Pyruvate kinase I
D: Pyruvate kinase I
E: Pyruvate kinase I
F: Pyruvate kinase I
G: Pyruvate kinase I
H: Pyruvate kinase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)407,49120
ポリマ－406,3398
非ポリマー1,15312
水44,3352461
1
A: Pyruvate kinase I
B: Pyruvate kinase I
C: Pyruvate kinase I
D: Pyruvate kinase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,74610
ポリマ－203,1694
非ポリマー5766
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9790 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area69680 Å2
手法PISA
2
E: Pyruvate kinase I
F: Pyruvate kinase I
G: Pyruvate kinase I
H: Pyruvate kinase I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)203,74610
ポリマ－203,1694
非ポリマー5766
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9650 Å2
ΔGint-135 kcal/mol
Surface area69500 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)130.090, 74.596, 241.634
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.140, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B
31chain C
41chain D
51chain E
61chain F
71chain G
81chain H

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Auth seq-ID: 1 - 470 / Label seq-ID: 1 - 470

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAA
2chain BBB
3chain CCC
4chain DDD
5chain EEE
6chain FFF
7chain GGG
8chain HHH

-
要素

#1: タンパク質
Pyruvate kinase I / PK-1


分子量: 50792.324 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: pykF, Z2704, ECs2383 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AD62, pyruvate kinase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 2461 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.37 %
結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2
詳細: 16% w/v PEG8000, 10 mM magnesium sulfate, 10 mM potassium chloride, 100 mM MES/NaOH, 0.02% w/v sodium azide
PH範囲: 6.2

-
データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2011年12月2日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: h,-k,-l / Fraction: 0.48
反射解像度: 2.28→44.32 Å / Num. obs: 201780 / % possible obs: 95.2 % / 冗長度: 3.3 % / CC1/2: 0.994 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rpim(I) all: 0.06 / Net I/σ(I): 9.7 / Num. measured all: 671834 / Scaling rejects: 428
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.28-2.322.50.3332186888960.8120.25685.6
12.49-44.323.30.03517.2435813270.9970.02295.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.3.11データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
REFMAC精密化
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.28→44.131 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.1 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2445 2253 1.12 %Thin shells
Rwork0.2166 186404 --
obs0.2194 201704 95.2 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 106.03 Å2 / Biso mean: 31.4105 Å2 / Biso min: 9.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.28→44.131 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27957 0 60 2461 30478
Biso mean--32.17 26.63 -
残基数----3720
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00328317
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.80238206
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0324610
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0034933
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.93810645
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A21319X-RAY DIFFRACTION12.743TORSIONAL
12B21319X-RAY DIFFRACTION12.743TORSIONAL
13C21319X-RAY DIFFRACTION12.743TORSIONAL
14D21319X-RAY DIFFRACTION12.743TORSIONAL
15E21319X-RAY DIFFRACTION12.743TORSIONAL
16F21319X-RAY DIFFRACTION12.743TORSIONAL
17G21319X-RAY DIFFRACTION12.743TORSIONAL
18H21319X-RAY DIFFRACTION12.743TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3143-2.36670.29332280.2673115881181689
2.3667-2.42420.33121200.2633121221224293
2.4242-2.48770.27481170.2535123981251594
2.4877-2.55850.27191210.2537124541257595
2.5585-2.63810.29331220.251125191264196
2.6381-2.72860.26171190.2473124841260395
2.7286-2.83290.23871250.2347126921281797
2.8329-2.95530.30441300.2354127021283297
2.9553-3.1020.2682440.2249126321287696
3.102-3.2830.20771200.2281127041282497
3.283-3.51530.28521140.2212124081252294
3.5153-3.83150.21431060.2105121451225192
3.8315-4.30470.23471220.1879120221214491
4.3047-5.15610.20331180.1645125831270195
5.1561-7.86680.20192440.202129511319597

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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