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- PDB-4yls: Tubulin Glutamylase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yls
タイトルTubulin Glutamylase
要素Tubulin polyglutamylase TTLL7
キーワードLIGASE / Enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


tubulin-glutamic acid ligase activity / protein polyglutamylation / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / beta-tubulin binding / alpha-tubulin binding / tubulin binding / cilium / microtubule cytoskeleton organization / nervous system development ...tubulin-glutamic acid ligase activity / protein polyglutamylation / 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成） / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / beta-tubulin binding / alpha-tubulin binding / tubulin binding / cilium / microtubule cytoskeleton organization / nervous system development / perikaryon / microtubule / cell differentiation / dendrite / ATP binding / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tubulin-tyrosine ligase/Tubulin polyglutamylase / Tubulin-tyrosine ligase family / TTL domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Tubulin polyglutamylase TTLL7
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Garnham, C.P. / Vemu, A. / Wilson-Kubalek, E.M. / Yu, I. / Szyk, A. / Lander, G.C. / Milligan, R.A. / Roll-Mecak, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2015
タイトル: Multivalent Microtubule Recognition by Tubulin Tyrosine Ligase-like Family Glutamylases.
著者: Christopher P Garnham / Annapurna Vemu / Elizabeth M Wilson-Kubalek / Ian Yu / Agnieszka Szyk / Gabriel C Lander / Ronald A Milligan / Antonina Roll-Mecak /
要旨: Glutamylation, the most prevalent tubulin posttranslational modification, marks stable microtubules and regulates recruitment and activity of microtubule- interacting proteins. Nine enzymes of the ...Glutamylation, the most prevalent tubulin posttranslational modification, marks stable microtubules and regulates recruitment and activity of microtubule- interacting proteins. Nine enzymes of the tubulin tyrosine ligase-like (TTLL) family catalyze glutamylation. TTLL7, the most abundant neuronal glutamylase, adds glutamates preferentially to the β-tubulin tail. Coupled with ensemble and single-molecule biochemistry, our hybrid X-ray and cryo-electron microscopy structure of TTLL7 bound to the microtubule delineates a tripartite microtubule recognition strategy. The enzyme uses its core to engage the disordered anionic tails of α- and β-tubulin, and a flexible cationic domain to bind the microtubule and position itself for β-tail modification. Furthermore, we demonstrate that all single-chain TTLLs with known glutamylase activity utilize a cationic microtubule-binding domain analogous to that of TTLL7. Therefore, our work reveals the combined use of folded and intrinsically disordered substrate recognition elements as the molecular basis for specificity among the enzymes primarily responsible for chemically diversifying cellular microtubules.
履歴
登録2015年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tubulin polyglutamylase TTLL7
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,7732
ポリマ－57,2671
非ポリマー5061
水36020
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)79.126, 122.324, 129.445
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Tubulin polyglutamylase TTLL7 / Testis development protein NYD-SP30 / Tubulin--tyrosine ligase-like protein 7


分子量: 57266.715 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 36-518 / 変異: E349Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTLL7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6ZT98, 合成酵素
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 20 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.02 %
結晶化温度: 279 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 8000, magnesium acetate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9774 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9774 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 19228 / % possible obs: 97.8 % / 冗長度: 10.1 % / Biso Wilson estimate: 53.62 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.144 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.152 / Χ2: 2.427 / Net I/av σ(I): 24.702 / Net I/σ(I): 11.5 / Num. measured all: 193516
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.6-2.649.70.5288170.8970.1620.5550.91584.6
2.64-2.699.90.5568530.8930.1740.5850.99686.9
2.69-2.749.90.528760.8870.1660.5491.01693
2.74-2.89.80.4319360.9180.1370.4551.09895.2
2.8-2.8610.10.4219450.9330.1350.4441.20698.4
2.86-2.93100.3689580.9590.1180.3881.31298.6
2.93-310.40.3149600.970.10.331.478100
3-3.0810.40.2759760.9780.0870.291.617100
3.08-3.1710.50.2489940.9810.0780.2611.84199.9
3.17-3.2810.40.2189480.9850.0680.2292.016100
3.28-3.3910.40.1989830.9860.0620.2092.466100
3.39-3.5310.40.189760.9870.0560.1892.769100
3.53-3.6910.30.1619790.990.050.1693.07799.8
3.69-3.8810.20.1429860.990.0440.1493.38100
3.88-4.1310.10.1339750.9930.0410.143.59199.8
4.13-4.459.90.1239940.990.0380.133.84399.8
4.45-4.899.80.1219890.9920.0370.1274.161100
4.89-5.69.90.11810070.990.0360.1243.85999.8
5.6-7.059.80.1110010.9920.0350.1163.60899.5
7.05-509.40.09110750.9830.0320.0973.50599.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.6→46.36 Å / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 29.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 981 5.11 %
Rwork0.21 --
obs0.212 19214 97.6 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 73.26 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→46.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2570 0 27 20 2617
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0022669
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5913631
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.148943
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.023412
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.002457
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.73720.31621220.26092270X-RAY DIFFRACTION87
2.7372-2.90860.27461370.24772574X-RAY DIFFRACTION97
2.9086-3.13320.28631460.23782603X-RAY DIFFRACTION100
3.1332-3.44840.29771360.22732667X-RAY DIFFRACTION100
3.4484-3.94710.27011350.20452648X-RAY DIFFRACTION100
3.9471-4.9720.20121470.18472691X-RAY DIFFRACTION100
4.972-46.36770.22681580.20612780X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.7851-1.7901-1.88133.92110.95533.36820.11040.5528-0.6109-0.3362-0.13070.0157-0.0134-0.09970.04380.412-0.0645-0.02320.8008-0.10620.4863-22.5417-18.9007-37.7614
22.5552-1.994-1.5694.7302-3.45478.0106-0.0787-1.7646-0.96280.31690.1973-0.20640.84080.2367-0.07270.6301-0.0235-0.08371.25390.31250.7493-11.2589-24.9858-6.6585
34.2418-4.5366.22684.936-6.88529.7223-0.2359-3.0909-0.89980.26020.62090.72410.1457-2.0156-0.21170.7882-0.1418-0.0231.59770.21020.9267-16.7998-27.296211.7077
47.6652-3.85322.74242.5099-1.90241.46270.2509-1.5669-0.69750.48890.04810.07821.1866-0.3415-0.16530.9427-0.05430.05361.38330.52560.8974-24.6226-30.4172-2.0189
54.64211.31471.19269.05361.93961.87630.61360.5237-1.34691.93110.38130.21183.31470.5874-1.03481.39570.213-0.1140.94380.0951.0972-19.9727-31.683-7.3464
63.746-0.4275-0.44052.43551.15515.6785-0.1141-0.4920.04380.2582-0.0120.2461-0.108-0.55770.08720.4418-0.0449-0.00380.8181-0.0780.4016-27.4078-8.5709-11.9619
73.8868-0.87730.52551.48770.18083.44550.144-0.1141-0.18370.0082-0.0531-0.02-0.08880.0192-0.12270.3421-0.0841-0.00140.5254-0.01770.4148-19.1143-13.9133-23.969
88.3885-6.0739-8.38716.68637.18679.37661.40090.59671.5703-0.79910.2797-0.8304-3.60231.4559-1.75271.1112-0.24320.20511.321-0.00120.8139-20.6959-3.423-35.371
95.33820.95313.95514.7405-1.47535.252-0.1096-0.70980.75250.2009-0.0221-0.5918-0.65420.61190.20430.4815-0.20620.07230.9505-0.11020.5068-7.4761-5.4428-18.6867
106.9732-3.88885.07538.8204-1.78737.4387-0.0903-1.2714-1.33430.12551.11281.26530.5312-0.929-0.97830.4482-0.0193-0.07411.45440.27430.75330.3563-24.0417-18.8204
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(CHAIN A AND RESID 40:106)
2X-RAY DIFFRACTION2(CHAIN A AND RESID 107:145)
3X-RAY DIFFRACTION3(CHAIN A AND RESID 146:155)
4X-RAY DIFFRACTION4(CHAIN A AND RESID 156:182)
5X-RAY DIFFRACTION5(CHAIN A AND RESID 183:188)
6X-RAY DIFFRACTION6(CHAIN A AND RESID 189:294)
7X-RAY DIFFRACTION7(CHAIN A AND RESID 295:379)
8X-RAY DIFFRACTION8(CHAIN A AND RESID 380:453)
9X-RAY DIFFRACTION9(CHAIN A AND RESID 454:476)
10X-RAY DIFFRACTION10(CHAIN A AND RESID 477:484)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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