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- PDB-4ylf: Insights into flavin-based electron bifurcation via the NADH-depe... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ylf
タイトルInsights into flavin-based electron bifurcation via the NADH-dependent reduced ferredoxin-NADP oxidoreductase structure
要素
  • Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit homolog
  • Dihydropyrimidine dehydrogenase subunit A
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrimidine nucleotide biosynthetic process / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / flavin adenine dinucleotide binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / oxidoreductase activity / nucleotide binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Glutamate synthase (NADPH), homotetrameric / Cytochrome-c3 hydrogenase, gamma subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, iron-sulphur cluster binding domain / Iron-sulfur cluster binding domain of dihydroorotate dehydrogenase B / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Alpha-helical ferredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain ...Glutamate synthase (NADPH), homotetrameric / Cytochrome-c3 hydrogenase, gamma subunit / Dihydroorotate dehydrogenase, electron transfer subunit, iron-sulphur cluster binding domain / Iron-sulfur cluster binding domain of dihydroorotate dehydrogenase B / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II / Dihydroprymidine dehydrogenase domain II, 4Fe-4S cluster / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Alpha-helical ferredoxin / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / PHOSPHATE ION / IRON/SULFUR CLUSTER / Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit homolog / Glutamate synthase, beta subunit / :
類似検索 - 構成要素
生物種Thermotoga maritima (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.301 Å
データ登録者Ermler, U. / Thauer, R.K. / Demmer, J.K. / Huang, H. / Wang, S. / Demmer, U.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Insights into Flavin-based Electron Bifurcation via the NADH-dependent Reduced Ferredoxin:NADP Oxidoreductase Structure.
著者: Demmer, J.K. / Huang, H. / Wang, S. / Demmer, U. / Thauer, R.K. / Ermler, U.
履歴
登録2015年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references
改定 1.22015年9月16日Group: Database references
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit homolog
B: Dihydropyrimidine dehydrogenase subunit A
C: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit homolog
D: Dihydropyrimidine dehydrogenase subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,56616
ポリマ－164,4764
非ポリマー5,09012
水2,882160
1
A: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit homolog
B: Dihydropyrimidine dehydrogenase subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,7838
ポリマ－82,2382
非ポリマー2,5456
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7440 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area31030 Å2
手法PISA
2
C: Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit homolog
D: Dihydropyrimidine dehydrogenase subunit A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,7838
ポリマ－82,2382
非ポリマー2,5456
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7480 Å2
ΔGint-94 kcal/mol
Surface area31330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.420, 81.420, 311.480
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number78
Space group name H-MP43

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Dihydroorotate dehydrogenase B (NAD(+)), electron transfer subunit homolog / Dihydroorotate oxidase B / electron transfer subunit homolog


分子量: 30555.508 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (バクテリア)
遺伝子: TM_1639 / プラスミド: pET-51b(+) / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: Q9X1X4
#2: タンパク質 Dihydropyrimidine dehydrogenase subunit A


分子量: 51682.293 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermotoga maritima (strain ATCC 43589 / MSB8 / DSM 3109 / JCM 10099) (バクテリア)
遺伝子: THEMA_06045 / 発現宿主: Escherichia coli bl21(de3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: V9X7T9, UniProt: Q9X1X5*PLUS

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非ポリマー , 5種, 172分子

#3: 化合物 ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#4: 化合物
ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#5: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER


分子量: 351.640 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4
#6: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.81 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.2 M NH4H2PO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年2月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→46.2 Å / Num. obs: 86542 / % possible obs: 96.92 % / 冗長度: 2.9 % / Rsym value: 0.078 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 2.2 % / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / % possible all: 86.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XSCALEデータスケーリング
SHARP位相決定
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.301→46.294 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 23.11 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2189 4429 5.12 %
Rwork0.1872 --
obs0.191 86518 96.92 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.301→46.294 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11421 0 262 160 11843
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00811960
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0616188
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.2794467
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0391773
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0052048
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3007-2.34040.27792140.27433880X-RAY DIFFRACTION87
2.3404-2.38290.27221910.27394195X-RAY DIFFRACTION94
2.3829-2.42880.33352340.27184149X-RAY DIFFRACTION94
2.4288-2.47830.29542370.26934183X-RAY DIFFRACTION93
2.4783-2.53220.32642000.26154207X-RAY DIFFRACTION94
2.5322-2.59110.27792100.25994131X-RAY DIFFRACTION94
2.5911-2.65580.26462010.24644221X-RAY DIFFRACTION94
2.6558-2.72760.28792150.24414229X-RAY DIFFRACTION94
2.7276-2.80780.24262260.2314194X-RAY DIFFRACTION93
2.8078-2.89840.26882190.22334111X-RAY DIFFRACTION93
2.8984-3.00190.27232120.21934133X-RAY DIFFRACTION93
3.0019-3.1220.2612200.20954105X-RAY DIFFRACTION92
3.122-3.26390.25672470.20394143X-RAY DIFFRACTION92
3.2639-3.43580.23692200.18854088X-RAY DIFFRACTION93
3.4358-3.65080.21042140.17424103X-RAY DIFFRACTION92
3.6508-3.93220.19072330.16324006X-RAY DIFFRACTION90
3.9322-4.3270.15281920.13664056X-RAY DIFFRACTION90
4.327-4.9510.15792250.12694042X-RAY DIFFRACTION90
4.951-6.22980.17071980.16184011X-RAY DIFFRACTION90
6.2298-31.43890.18882090.16473980X-RAY DIFFRACTION88
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9336-0.34210.56260.2952-0.2630.42060.00480.10320.0012-0.03230.0326-0.0240.05010.1511-0.00220.3095-0.0355-0.34820.0736-0.09830.3379-12.226819.122341.6556
21.3248-0.06270.6761.0569-0.36871.2295-0.01340.00340.04240.0514-0.1165-0.2736-0.03670.07060.11220.19240.0249-0.05350.1494-0.05540.4322-32.314918.72510.1031
30.7256-0.12910.21940.4683-0.18821.1179-0.05820.09280.0473-0.4780.04050.32970.0046-0.25990.04590.73150.0592-0.58410.367-0.09390.8504-27.075260.364238.1893
41.34680.00250.59030.66850.07091.3174-0.0194-0.0203-0.0117-0.0795-0.08130.276-0.0279-0.06250.12210.2167-0.0393-0.08560.16290.03690.4401-8.270259.312269.3968
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 502 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 1 through 503 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 1 through 502)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D' and (resid 1 through 503)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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