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- PDB-4yl8: Crystal structure of the Crumbs/Moesin complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yl8
タイトルCrystal structure of the Crumbs/Moesin complex
要素
  • Moesin
  • Protein crumbs
キーワードPROTEIN BINDING / protein complex / FERM domain
機能・相同性
機能・相同性情報


liquid clearance, open tracheal system / maintenance of apical/basal cell polarity / dorsal closure, amnioserosa morphology change / cell morphogenesis involved in Malpighian tubule morphogenesis / rhabdomere morphogenesis / nuclear chromosome segregation / assembly of apicomedial cortex actomyosin / Pre-NOTCH Processing in Golgi / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulation of NOTCH4 signaling ...liquid clearance, open tracheal system / maintenance of apical/basal cell polarity / dorsal closure, amnioserosa morphology change / cell morphogenesis involved in Malpighian tubule morphogenesis / rhabdomere morphogenesis / nuclear chromosome segregation / assembly of apicomedial cortex actomyosin / Pre-NOTCH Processing in Golgi / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulation of NOTCH4 signaling / tube morphogenesis / compound eye photoreceptor development / rhabdomere membrane / amnioserosa maintenance / Malpighian tubule morphogenesis / establishment or maintenance of polarity of follicular epithelium / regulation of imaginal disc growth / zonula adherens maintenance / zonula adherens assembly / wing disc dorsal/ventral pattern formation / subapical complex / establishment or maintenance of polarity of embryonic epithelium / open tracheal system development / regulation of lymphocyte migration / dorsal closure / T cell aggregation / compound eye morphogenesis / rhabdomere development / establishment or maintenance of apical/basal cell polarity / rhabdomere / trachea development / apical constriction / positive regulation of early endosome to late endosome transport / membrane to membrane docking / photoreceptor connecting cilium / Recycling pathway of L1 / uropod / positive regulation of hippo signaling / immunological synapse formation / positive regulation of protein localization to early endosome / gland morphogenesis / negative regulation of organ growth / apicolateral plasma membrane / cellular response to testosterone stimulus / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / membrane organization / apical protein localization / photoreceptor cell maintenance / adherens junction organization / establishment of endothelial barrier / positive regulation of podosome assembly / Notch binding / centrosome localization / spectrin binding / microvillus membrane / regulation of intracellular protein transport / regulation of cell size / establishment or maintenance of cell polarity / pseudopodium / microvillus / negative regulation of Notch signaling pathway / salivary gland morphogenesis / T cell migration / T cell proliferation / cell adhesion molecule binding / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein kinase C binding / filopodium / spindle / positive regulation of protein catabolic process / apical part of cell / myelin sheath / regulation of cell shape / double-stranded RNA binding / regulation of protein localization / actin binding / basolateral plasma membrane / cytoskeleton / protein stabilization / apical plasma membrane / signaling receptor binding / cell division / focal adhesion / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Laminin G domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like ...Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Laminin G domain / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Laminin G domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / Acyl-CoA Binding Protein / Laminin G domain profile. / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / Laminin G domain / Laminin G domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / : / Calcium-binding EGF domain / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / PH-domain like / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
IODIDE ION / Protein crumbs / Moesin
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Wei, Z. / Li, Y. / Zhang, M.
資金援助 香港, 1件
組織認可番号国
Research Grant Council663811, 663812, 664113, AoE/M09/12, and T13-607/12R 香港
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structural Basis for the Phosphorylation-regulated Interaction between the Cytoplasmic Tail of Cell Polarity Protein Crumbs and the Actin-binding Protein Moesin
著者: Wei, Z. / Li, Y. / Ye, F. / Zhang, M.
履歴
登録2015年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月13日Group: Database references
改定 1.22023年11月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Moesin
B: Protein crumbs
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,35425
ポリマ－40,4702
非ポリマー2,88423
水4,828268
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6380 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area16880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.115, 65.121, 83.205
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Moesin / Membrane-organizing extension spike protein


分子量: 35557.957 Da / 分子数: 1 / 断片: FERM domain, UNP residues 1-297 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Msn / プラスミド: pET32m / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P26041
#2: タンパク質・ペプチド Protein crumbs / 95F


分子量: 4912.500 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain, UNP residues 2110-2146 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: crb / プラスミド: pET32m / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P10040
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物...
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 22 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 268 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.78 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 20% PEG3350, 0.2 M ammonium iodine

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 55529 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 17.25 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 1.424 / Net I/av σ(I): 33.49 / Net I/σ(I): 13.2 / Num. measured all: 398670
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.5-1.537.30.65827241.062100
1.53-1.557.50.57627641.073100
1.55-1.587.50.46827351.103100
1.58-1.627.50.41727501.133100
1.62-1.657.50.35527371.148100
1.65-1.697.50.29127401.229100
1.69-1.737.50.23527651.297100
1.73-1.787.40.19327461.339100
1.78-1.837.50.16327491.392100
1.83-1.897.40.13227711.496100
1.89-1.967.40.11227691.522100
1.96-2.047.30.09427771.599100
2.04-2.137.30.08227591.548100
2.13-2.247.20.07327721.637100
2.24-2.387.10.06727841.466100
2.38-2.566.90.06627891.599100
2.56-2.826.70.06128101.66899.9
2.82-3.236.60.05528281.66899.9
3.23-4.076.60.04228581.78599.7
4.07-506.30.03929021.90596.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
PHENIX(phenix.refine: 1.7.1_743)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EF1

1ef1


解像度: 1.5→39.8 Å / FOM work R set: 0.8749 / SU ML: 0.34 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.8 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1907 1994 3.6 %
Rwork0.1587 53440 -
obs0.1599 55434 99.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.95 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.232 Å2 / ksol: 0.4 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 77.69 Å2 / Biso mean: 24.57 Å2 / Biso min: 11.38 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.074 Å2-0 Å20 Å2
2---4.696 Å20 Å2
3---7.77 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.5→39.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2690 0 30 269 2989
Biso mean--34.44 34.13 -
残基数----327
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0062862
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0473886
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.07418
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005501
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.4661116
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.499-1.53650.2661370.21363645378297
1.5365-1.5780.21681450.18338023947100
1.578-1.62450.23641430.171637673910100
1.6245-1.67690.20471380.154237833921100
1.6769-1.73680.18391460.137437953941100
1.7368-1.80640.21341410.136537993940100
1.8064-1.88860.16861420.133437973939100
1.8886-1.98820.19531440.13238153959100
1.9882-2.11270.16911380.135838193957100
2.1127-2.27580.19961440.145138223966100
2.2758-2.50480.19831430.149238523995100
2.5048-2.86720.17741420.166238724014100
2.8672-3.6120.19921420.158939104052100
3.612-39.81430.18021490.17783962411197

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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