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- PDB-4yhr: Crystal Structure of Yeast Proliferating Cell Nuclear Antigen -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yhr
タイトルCrystal Structure of Yeast Proliferating Cell Nuclear Antigen
要素Proliferating cell nuclear antigen
キーワードDNA BINDING PROTEIN / replication fork / DNA-binding proteins / fungal proteins / proliferating cell nuclear antigen / Saccharomyces cerevisiae / crystallization / DNA repair / DNA replication / models / DNA sliding clamp / hydrophobic and hydrophilic interactions
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of DNA metabolic process / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / meiotic mismatch repair / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / maintenance of DNA trinucleotide repeats / SUMOylation of DNA replication proteins / Translesion synthesis by REV1 ...positive regulation of DNA metabolic process / Mismatch repair (MMR) directed by MSH2:MSH6 (MutSalpha) / meiotic mismatch repair / Processive synthesis on the lagging strand / Removal of the Flap Intermediate / Polymerase switching / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / maintenance of DNA trinucleotide repeats / SUMOylation of DNA replication proteins / Translesion synthesis by REV1 / Translesion synthesis by POLK / Translesion synthesis by POLI / Translesion Synthesis by POLH / establishment of mitotic sister chromatid cohesion / Termination of translesion DNA synthesis / PCNA complex / lagging strand elongation / postreplication repair / silent mating-type cassette heterochromatin formation / mitotic sister chromatid cohesion / error-free translesion synthesis / DNA polymerase processivity factor activity / leading strand elongation / Dual incision in TC-NER / translesion synthesis / subtelomeric heterochromatin formation / mismatch repair / positive regulation of DNA repair / positive regulation of DNA replication / replication fork / nucleotide-excision repair / mitotic cell cycle / chromosome, telomeric region / DNA binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain ...Box / Proliferating Cell Nuclear Antigen / Proliferating Cell Nuclear Antigen - #10 / Proliferating cell nuclear antigen signature 2. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, conserved site / Proliferating cell nuclear antigen signature 1. / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, N-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, PCNA, C-terminal / Proliferating cell nuclear antigen, N-terminal domain / Proliferating cell nuclear antigen, C-terminal domain / : / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proliferating cell nuclear antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9502 Å
データ登録者Litman, J.M. / Nguyen, V.Q. / Kondratick, C.M. / Powers, K.T. / Schnieders, M.J. / Washington, M.T.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM008365 米国
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Dead-End Elimination with a Polarizable Force Field Repacks PCNA Models from Low-Resolution X-ray Diffraction into Atomic Resolution Structures
著者: LuCore, S.D. / Litman, J.M. / Powers, K.T. / Lynn, A.M. / Tollefsen, W.T.A. / Fenn, T.D. / Washington, M.T. / Schnieders, M.J.
履歴
登録2015年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_database_related / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / Refinement description / カテゴリ: citation / software / Item: _citation.year
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proliferating cell nuclear antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,0351
ポリマ－30,0351
非ポリマー00
水00
1
A: Proliferating cell nuclear antigen

A: Proliferating cell nuclear antigen

A: Proliferating cell nuclear antigen


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)90,1063
ポリマ－90,1063
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
単位格子
Length a, b, c (Å)124.259, 124.259, 124.259
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213
詳細Trimer confirmed by extensive experimental evidence.

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要素

#1: タンパク質 Proliferating cell nuclear antigen / PCNA


分子量: 30035.320 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: POL30, YBR088C, YBR0811 / プラスミド: pET11a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P15873

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Protein solution: 15 mg/mL protein in 20 mM HEPES and 150 mM NaCL at pH 7.5. Crystallization solution: 2.2M ammonium sulfate, 0.2M ammonium fluoride. Hanging drop was 50% protein solution, ...詳細: Protein solution: 15 mg/mL protein in 20 mM HEPES and 150 mM NaCL at pH 7.5. Crystallization solution: 2.2M ammonium sulfate, 0.2M ammonium fluoride. Hanging drop was 50% protein solution, 50% crystallization solution

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月21日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock Si(111) sagitally focused monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.95→37.47 Å / Num. obs: 13746 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.82 % / Biso Wilson estimate: 122.12 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.109 / Χ2: 1.16 / Net I/σ(I): 12.2 / Num. measured all: 302153 / Scaling rejects: 2268
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2Rejects
2.95-3.0622.260.8932.13028713581.3354
3.06-3.1822.130.8122.73065713711.35320
3.18-3.3222.230.72732984413391.3174
3.32-3.522.170.6153.63000913451.29188
3.5-3.72220.3587.33077513841.26323
3.72-422.040.3497.53034713691.22177
4-4.4121.770.17513.42983513581.12269
4.41-5.0421.710.09723.43016613800.9210
5.04-6.3521.590.08126.43025713900.88247
6.35-37.4720.370.0732.82997614520.96406

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREK9.9.9.5Lデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PHENIX1.9精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
Coot0.8.1モデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PLQ

1plq


解像度: 2.9502→37.465 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 33.74 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2733 687 5.01 %
Rwork0.2464 13024 -
obs0.2477 13711 99.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 253.77 Å2 / Biso mean: 136.8029 Å2 / Biso min: 80.81 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9502→37.465 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2011 0 0 0 2011
残基数----256
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042041
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.712753
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025325
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003353
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.302768
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 5

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9502-3.17790.38171460.389925832729100
3.1779-3.49750.39591380.360325382676100
3.4975-4.00310.39621410.34522590273199
4.0031-5.04150.25621380.225825962734100
5.0415-37.46850.22051240.20927172841100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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