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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4yfa | ||||||
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タイトル | Structure of N-acylhomoserine lactone acylase MacQ in complex with decanoic acid | ||||||
![]() | (Protein related to penicillin acylase) x 3 | ||||||
![]() | HYDROLASE / Acylase / product complex / Ntn-hydrolase fold | ||||||
機能・相同性 | ![]() hydrolase activity, acting on carbon-nitrogen (but not peptide) bonds, in linear amides / antibiotic biosynthetic process 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Yasutake, Y. / Kusada, H. / Kimura, N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Bifunctional quorum-quenching and antibiotic-acylase MacQ forms a 170-kDa capsule-shaped molecule containing spacer polypeptides 著者: Yasutake, Y. / Kusada, H. / Ebuchi, T. / Hanada, S. / Kamagata, Y. / Tamura, T. / Kimura, N. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 1.1 MB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 958.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 19231.340 Da / 分子数: 4 / 断片: alpha-chain, UNP residues 29-206 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: AVS7_00617 / プラスミド: pET19b / 発現宿主: ![]() ![]() #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 2653.900 Da / 分子数: 4 / 断片: spacer peptide, UNP residues 207-233 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: AVS7_00617 / プラスミド: pET19b / 発現宿主: ![]() ![]() #3: タンパク質 | 分子量: 62611.613 Da / 分子数: 4 / 断片: beta-chain, UNP residues 234-806 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 遺伝子: AVS7_00617 / プラスミド: pET19b / 発現宿主: ![]() ![]() #4: 化合物 | ChemComp-DKA / #5: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.78 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Tris-HCl, calcium acetate, PEG 3350 / PH範囲: 7.5-8.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月6日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 159207 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Net I/σ(I): 23.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.735 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 97.3 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 2WYB 解像度: 2.2→38.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.939 / SU B: 14.197 / SU ML: 0.175 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.286 / ESU R Free: 0.211 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 45.924 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.2→38.94 Å
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拘束条件 |
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