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万見
- PDB-4yeq: L4b Domain of Human Laminin alpha-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yeq
タイトルL4b Domain of Human Laminin alpha-2
要素Laminin subunit alpha-2
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / carbohydrate binding fold / laminin / extracellular matrix / ephrin receptor
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of basement membrane organization / Schwann cell differentiation / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / Laminin interactions / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / protein complex involved in cell-matrix adhesion / MET activates PTK2 signaling / muscle organ development / positive regulation of muscle cell differentiation ...regulation of basement membrane organization / Schwann cell differentiation / positive regulation of synaptic transmission, cholinergic / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / Laminin interactions / EGR2 and SOX10-mediated initiation of Schwann cell myelination / protein complex involved in cell-matrix adhesion / MET activates PTK2 signaling / muscle organ development / positive regulation of muscle cell differentiation / maintenance of blood-brain barrier / regulation of embryonic development / Non-integrin membrane-ECM interactions / basement membrane / ECM proteoglycans / synaptic cleft / regulation of cell migration / positive regulation of cell adhesion / axon guidance / neuromuscular junction / sarcolemma / collagen-containing extracellular matrix / dendritic spine / cell adhesion / signaling receptor binding / structural molecule activity / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / : ...Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Laminin subunit alpha-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Toot, M. / Gat, Y. / Fass, D.
資金援助 イスラエル, 2件
組織認可番号国
European Research Council under the European Union Seventh Framework Programme310649 イスラエル
Kimmel Center for Macromolecular Assemblies イスラエル
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2015
タイトル: Laminin L4 domain structure resembles adhesion modules in ephrin receptor and other transmembrane glycoproteins.
著者: Moran, T. / Gat, Y. / Fass, D.
履歴
登録2015年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月22日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
U: Laminin subunit alpha-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,6541
ポリマ－23,6541
非ポリマー00
水27015
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area9780 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)161.107, 161.107, 78.929
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322

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要素

#1: タンパク質 Laminin subunit alpha-2 / Laminin M chain / Laminin-12 subunit alpha / Laminin-2 subunit alpha / Laminin-4 subunit alpha / ...Laminin M chain / Laminin-12 subunit alpha / Laminin-2 subunit alpha / Laminin-4 subunit alpha / Merosin heavy chain


分子量: 23654.203 Da / 分子数: 1 / 断片: L4b Domain, UNP residues 1177-1379 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LAMA2, LAMM / プラスミド: pMal-c2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P24043
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 80.32 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 100 mM sodium malonate, 100 mM MgCl2, 10% PEG 200, 100 mM Tris, pH 7.0

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)
シンクロトロンESRF BM30A10.979588, 0.979804, 0.977735
回転陽極RIGAKU RUH3R21.542
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 315r1CCD2014年4月24日
RIGAKU RAXIS IV++2IMAGE PLATE2014年3月5日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1MADMx-ray1
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9795881
20.9798041
30.9777351
41.5421
反射解像度: 3.2→22.9 Å / Num. obs: 10031 / % possible obs: 96.6 % / 冗長度: 9.6 % / Net I/σ(I): 15.9
反射 シェル解像度: 3.2→3.314 Å / 冗長度: 9.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 94.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1688)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YEP

4yep


解像度: 3.2→22.899 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.02 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2786 697 6.95 %random
Rwork0.2118 ---
obs0.2162 10031 96.64 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→22.899 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1487 0 0 15 1502
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0121523
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3672060
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.552570
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058226
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005260
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.44630.35871360.30181811X-RAY DIFFRACTION96
3.4463-3.79170.31861310.25511812X-RAY DIFFRACTION97
3.7917-4.33720.32611380.21241869X-RAY DIFFRACTION97
4.3372-5.45220.23351430.18941873X-RAY DIFFRACTION97
5.4522-22.90.24921490.18681969X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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