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万見
- PDB-4ye9: The crystal structure of the G45V mutant of human GlnRS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ye9
タイトルThe crystal structure of the G45V mutant of human GlnRS
要素Glutamine--tRNA ligase
キーワードLIGASE / aminoacyl-tRNA synthetase / class I aaRS / glutamine
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine-tRNA ligase / glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / Mitochondrial tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / protein kinase inhibitor activity ...glutamine-tRNA ligase / glutamine-tRNA ligase activity / glutaminyl-tRNA aminoacylation / Mitochondrial tRNA aminoacylation / Selenoamino acid metabolism / Cytosolic tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / aminoacyl-tRNA synthetase multienzyme complex / negative regulation of stress-activated MAPK cascade / protein kinase inhibitor activity / negative regulation of apoptotic signaling pathway / negative regulation of protein kinase activity / brain development / mitochondrial matrix / negative regulation of DNA-templated transcription / protein kinase binding / protein-containing complex / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 1 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 1 / Glutamine-tRNA synthetase / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain ...Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 1 / Glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, non-specific RNA-binding domain, N-terminal, subdomain 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 2 / Glutaminyl-tRNA synthetase, non-specific RNA binding region part 1 / Glutamine-tRNA synthetase / : / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, anti-codon binding domain / tRNA synthetases class I (E and Q), anti-codon binding domain / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase / Glutamyl/glutaminyl-tRNA synthetase, class Ib, catalytic domain / tRNA synthetases class I (E and Q), catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class I, conserved site / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-I signature. / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, N-terminal / Ribosomal protein L25/Gln-tRNA synthetase, anti-codon-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutamine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Ognjenovic, J. / Wu, J. / Ling, J. / Simonovic, M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2016
タイトル: The crystal structure of human GlnRS provides basis for the development of neurological disorders.
著者: Ognjenovic, J. / Wu, J. / Matthies, D. / Baxa, U. / Subramaniam, S. / Ling, J. / Simonovic, M.
履歴
登録2015年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月24日Group: Database references
改定 1.22016年5月4日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamine--tRNA ligase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,1011
ポリマ－88,1011
非ポリマー00
水1,56787
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)336.940, 58.525, 86.646
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Glutamine--tRNA ligase / Glutaminyl-tRNA synthetase / GlnRS


分子量: 88100.938 Da / 分子数: 1 / 変異: G45V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: QARS / プラスミド: pET28e / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P47897, glutamine-tRNA ligase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 87 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.64 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: ammonium acetate, bis-tris, PEG 20,000, EDTA / PH範囲: 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03318 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03318 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 59517 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 57.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.116 / Rpim(I) all: 0.099 / Rrim(I) all: 0.126 / Χ2: 1.256 / Net I/av σ(I): 8.752 / Net I/σ(I): 4.6 / Num. measured all: 223431
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
2.5-2.543.30.7329780.0080.9751.1398.4
2.54-2.593.628410.0710.8981.09798.7
2.59-2.643.929730.0790.9891.08499.3
2.64-2.693.929400.0330.9581.07499.5
2.69-2.753.829560.0580.8531.09299.6
2.75-2.823.829480.1130.8311.08899.5
2.82-2.893.629660.2260.7631.07199.6
2.89-2.963.529740.1910.7031.11699.5
2.96-3.053.629390.3470.6081.14699.1
3.05-3.153.929680.460.4881.22499.50.878
3.15-3.263.9299910.2771.31199.20.4780.557
3.26-3.393.829310.770.2711.47899.30.4730.549
3.39-3.553.529620.8550.2091.63598.60.3510.411
3.55-3.733.629610.9120.1541.76797.20.2570.302
3.73-3.973.829420.9530.1171.77998.40.2040.237
3.97-4.273.829560.9760.0781.56497.80.1350.157
4.27-4.73.629890.9860.0551.35498.20.0910.107
4.7-5.383.930420.9910.0451.11998.30.080.092
5.38-6.784.230420.9910.0391.01798.20.0730.083
6.78-50432100.9940.0331.0996.70.0590.068

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4YE6

4ye6


解像度: 2.7→48.498 Å / SU ML: 0.52 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 29.62 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2623 1594 3.34 %
Rwork0.2282 --
obs0.2293 47742 98.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→48.498 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5173 0 0 87 5260
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015328
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6037282
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0721822
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.071825
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008959
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.78720.38231380.36084072X-RAY DIFFRACTION97
2.7872-2.88680.3951430.3584087X-RAY DIFFRACTION99
2.8868-3.00230.33141430.3294134X-RAY DIFFRACTION99
3.0023-3.13890.35371420.33114143X-RAY DIFFRACTION99
3.1389-3.30440.32081450.27444185X-RAY DIFFRACTION100
3.3044-3.51140.26811440.25484184X-RAY DIFFRACTION99
3.5114-3.78240.28521450.23324162X-RAY DIFFRACTION99
3.7824-4.16280.24821470.21414245X-RAY DIFFRACTION99
4.1628-4.76480.23211450.17934200X-RAY DIFFRACTION99
4.7648-6.00130.24281470.21174260X-RAY DIFFRACTION99
6.0013-48.50610.22341550.19444476X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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