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- PDB-4ydq: Crystal Structure of Prolyl-tRNA Synthetase (PRS) from Plasmodium... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ydq
タイトルCrystal Structure of Prolyl-tRNA Synthetase (PRS) from Plasmodium falciparum in complex with Halofuginone and AMPPNP
要素Proline--tRNA ligase
キーワードLIGASE / Prolyl-tRNA synthetase / Complex / Halofuginone / Malaria
機能・相同性
機能・相同性情報


Ala-tRNA(Pro) hydrolase activity / proline-tRNA ligase / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / tRNA aminoacylation for protein translation / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
C-terminal domain of ProRS / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain / Aminoacyl-tRNA editing domain / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain superfamily / Proline-tRNA ligase, class IIa / Prolyl-tRNA synthetase, catalytic domain / Proline-tRNA ligase, class II, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Proline-tRNA ligase, class IIa, archaeal-type ...C-terminal domain of ProRS / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain / Aminoacyl-tRNA editing domain / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain superfamily / Proline-tRNA ligase, class IIa / Prolyl-tRNA synthetase, catalytic domain / Proline-tRNA ligase, class II, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Prolyl-tRNA synthetase, C-terminal / Proline-tRNA ligase, class IIa, archaeal-type / Prolyl-tRNA synthetase, class II / Translation Initiation Factor IF3 / Anticodon-binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Chem-HFG / Proline--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Jain, V. / Yogavel, M. / Sharma, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structure of Prolyl-tRNA Synthetase-Halofuginone Complex Provides Basis for Development of Drugs against Malaria and Toxoplasmosis
著者: Jain, V. / Yogavel, M. / Oshima, Y. / Kikuchi, H. / Touquet, B. / Hakimi, M.A. / Sharma, A.
履歴
登録2015年2月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_keywords.text

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proline--tRNA ligase
B: Proline--tRNA ligase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,4938
ポリマ－115,6022
非ポリマー1,8906
水5,999333
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6870 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area37980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.026, 88.929, 86.295
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.710, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Proline--tRNA ligase / Prolyl-tRNA synthetase / ProRS / KatB / Manganese Catalase


分子量: 57801.188 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 254-746 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
株: isolate 3D7 / 遺伝子: proRS, PFL0670c / プラスミド: pETM41 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / 参照: UniProt: Q8I5R7, proline-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-HFG / 7-bromo-6-chloro-3-{3-[(2R,3S)-3-hydroxypiperidin-2-yl]-2-oxopropyl}quinazolin-4(3H)-one / Halofuginone / (+)-ハロフギノン


分子量: 414.681 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H17BrClN3O3 / コメント: alkaloid, 薬剤*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 333 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.67 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M Bis-Tris pH 6.5, 2 % (v/v) Tacsimate pH 5.0 and 12 % (w/v) Polyethylene glycol 3,350.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年8月8日 / 詳細: Vari Max HR
放射モノクロメーター: Vari Max HR mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 54085 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 35.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Χ2: 1.389 / Net I/av σ(I): 21.209 / Net I/σ(I): 10.2 / Num. measured all: 314774
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.3-2.345.10.50125631.10995
2.34-2.385.20.48626371.07397.5
2.38-2.435.40.51226631.10998.8
2.43-2.485.50.44527211.12999.6
2.48-2.535.70.38527121.15599.9
2.53-2.595.80.35226711.14100
2.59-2.665.80.3326901.173100
2.66-2.735.80.27627221.203100
2.73-2.815.80.24527181.205100
2.81-2.95.90.20727111.252100
2.9-35.90.16827091.297100
3-3.125.90.1427051.40199.9
3.12-3.265.90.1127331.49899.9
3.26-3.4460.08827111.66299.9
3.44-3.6560.07627051.811100
3.65-3.936.10.06227181.706100
3.93-4.336.20.05527361.643100
4.33-4.956.20.04727321.7100
4.95-6.246.20.0527571.56100
6.24-5060.05227711.64798.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
PHENIXphenix.refine: 1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TWA

4twa


解像度: 2.3→27.82 Å / FOM work R set: 0.7991 / SU ML: 0.28 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2324 2737 5.07 %Random selection
Rwork0.1837 51228 --
obs0.1862 53965 99.25 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 127.81 Å2 / Biso mean: 44.78 Å2 / Biso min: 18.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→27.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7735 0 112 333 8180
Biso mean--38.39 41.02 -
残基数----964
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.018112
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.27511039
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471204
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071383
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6262984
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.297-2.33660.30571320.25442396252893
2.3366-2.3790.27841270.2442511263897
2.379-2.42470.31191350.24672523265899
2.4247-2.47420.31671520.23082563271599
2.4742-2.5280.32611310.227425742705100
2.528-2.58670.36751280.227425482676100
2.5867-2.65140.3021380.227325562694100
2.6514-2.7230.30011220.219725862708100
2.723-2.80310.27011300.219625812711100
2.8031-2.89350.27591420.22325522694100
2.8935-2.99670.27891330.207725822715100
2.9967-3.11660.22971340.211125712705100
3.1166-3.25820.25161530.19725632716100
3.2582-3.42970.23311460.191725602706100
3.4297-3.64420.21911470.181925472694100
3.6442-3.92480.22141380.163925802718100
3.9248-4.31850.19521540.15342562271699
4.3185-4.94030.16211330.132525912724100
4.9403-6.21280.20911380.159426162754100
6.2128-27.81780.18521240.157726662790100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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