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- PDB-4y92: Crystal structure of the intertwined form of the Src tyrosine kin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y92
タイトルCrystal structure of the intertwined form of the Src tyrosine kinase SH3 domain E97T-Q128R mutant
要素Protein-tyrosine kinase
キーワードTRANSFERASE / beta sandwich
機能・相同性
機能・相同性情報


non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / ATP binding
類似検索 - 分子機能
SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. ...SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRIETHYLENE GLYCOL / non-specific protein-tyrosine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Avian sarcoma virus PR2257/16 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
Model detailsDomain-swapping
データ登録者Camara-Artigas, A. / Bacarizo, J.
資金援助 スペイン, 2件
組織認可番号国
Junta de AndaluciaP09-CVI-5063 スペイン
Spanish Ministry of Economy and CompetitivenessBIO2012-39922-C02-02 スペイン
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of the intertwined form of the Src tyrosine kinase SH3 domain E97T-Q128R mutant
著者: Camara-Artigas, A. / Bacarizo, J.
履歴
登録2015年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 2.02017年9月13日Group: Atomic model / Author supporting evidence ...Atomic model / Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / diffrn_radiation_wavelength ...atom_site / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_audit_support / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_site_gen.auth_seq_id
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein-tyrosine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,5217
ポリマ－6,9071
非ポリマー6156
水23413
1
A: Protein-tyrosine kinase
ヘテロ分子

A: Protein-tyrosine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,04214
ポリマ－13,8132
非ポリマー1,22912
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_557x-y,-y,-z+21
Buried area7270 Å2
ΔGint-65 kcal/mol
Surface area5740 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.290, 46.290, 126.550
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

#1: タンパク質 Protein-tyrosine kinase


分子量: 6906.553 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3 DOMAIN, UNP residues 85-141 / 変異: E97T, Q128R / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Avian sarcoma virus PR2257/16 (ウイルス)
遺伝子: src / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q64817
#2: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1M sodium acetate, 2.2 M ammonium sulphate, 10 %PEG 300, 10% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2015年1月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 13.4 % / 数: 67026 / Rmerge(I) obs: 0.073 / D res high: 2.1 Å / D res low: 19.8 Å / Num. obs: 4990 / % possible obs: 97.6 / Rejects: 84
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)IDRmerge(I) obsRedundancy
2.12.1610.74914.1
8.9119.810.0219.7
反射解像度: 2.1→19.8 Å / Num. obs: 4990 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13.4 % / Biso Wilson estimate: 35.17 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rpim(I) all: 0.021 / Net I/σ(I): 24.3 / Num. measured all: 67026 / Scaling rejects: 84
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
2.1-2.1614.10.7493.953313790.8890.20496.6
8.91-19.89.70.02158.98028310.00789.6

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
iMOSFLM0.5.1データ削減
Aimless0.5.1データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JZ3

4jz3


解像度: 2.1→19.797 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0.84 / 位相誤差: 27.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2332 458 5.3 %Random selection
Rwork0.2103 8182 --
obs0.2116 4987 97.68 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 107.85 Å2 / Biso mean: 47.6281 Å2 / Biso min: 17.16 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.1→19.797 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数429 0 39 13 481
Biso mean--44.01 40.71 -
残基数----56
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012474
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.299641
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05670
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00876
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.685154
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 3

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.1002-2.40370.261400.23292714285497
2.4037-3.02660.31561480.24362728287698
3.0266-19.79820.20651700.19372740291098
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.2373-0.0659-0.16330.01830.04540.11230.0209-0.0681-0.01020.0296-0.05230.05920.2427-0.1598-0.05080.759-0.34190.08190.4872-0.06810.2896-17.7422-7.6362138.6815
20.3914-0.15260.04630.7398-0.84281.00580.0123-0.1077-0.25410.4119-0.2688-0.09860.7202-0.3081-0.32940.4278-0.1770.04740.3082-0.08130.3001-9.7609-4.6153136.46
30.00450.00230.00040.0089-0.00280.00480.17410.01450.1619-0.0875-0.125-0.1254-0.05890.0262-00.53110.1654-0.04270.602-0.16560.5442-18.02387.1622130.5207
40.13720.13080.25550.13630.22810.49810.110.1197-0.0766-0.0289-0.23290.2416-0.3259-0.7165-0.04690.33690.1835-0.04460.3322-0.08240.2918-15.18711.9103116.5619
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 84 through 92 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 93 through 109 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 110 through 117 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 118 through 139 )A0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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