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- PDB-4y66: Crystal structure of Giardia lamblia Hop2-Mnd1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y66
タイトルCrystal structure of Giardia lamblia Hop2-Mnd1 complex
要素
  • Mnd1
  • Putative tbpip family protein
キーワードCELL CYCLE
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic strand invasion involved in reciprocal meiotic recombination / recombinase activator activity / DNA recombinase auxiliary factor complex / meiotic joint molecule formation / homologous chromosome pairing at meiosis / reciprocal meiotic recombination / condensed nuclear chromosome / double-stranded DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Meiotic nuclear division protein 1 / Mnd1, HTH domain / Mnd1 HTH domain / Homologous-pairing protein 2, winged helix domain / Leucine zipper with capping helix domain / TBPIP/Hop2 winged helix domain / Leucine zipper with capping helix domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily ...Meiotic nuclear division protein 1 / Mnd1, HTH domain / Mnd1 HTH domain / Homologous-pairing protein 2, winged helix domain / Leucine zipper with capping helix domain / TBPIP/Hop2 winged helix domain / Leucine zipper with capping helix domain / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily/Winged helix DNA-binding domain / Arc Repressor Mutant, subunit A / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Mnd1 / Putative tbpip family protein
類似検索 - 構成要素
生物種Giardia lamblia ATCC 50803 (やつひげはらむし)
Giardia lamblia (真核生物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Kang, H.A. / Shin, H.C. / Oh, B.H.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2015
タイトル: Crystal structure of Hop2-Mnd1 and mechanistic insights into its role in meiotic recombination
著者: Kang, H.A. / Shin, H.C. / Kalantzi, A.S. / Toseland, C.P. / Kim, H.M. / Gruber, S. / Peraro, M.D. / Oh, B.H.
履歴
登録2015年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月6日Group: Database references
改定 1.22024年3月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mnd1
B: Putative tbpip family protein
C: Mnd1
D: Putative tbpip family protein
E: Mnd1
F: Putative tbpip family protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)147,1546
ポリマ－147,1546
非ポリマー00
水00
1
A: Mnd1
B: Putative tbpip family protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0512
ポリマ－49,0512
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5650 Å2
ΔGint-61 kcal/mol
Surface area16930 Å2
手法PISA
2
C: Mnd1
D: Putative tbpip family protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0512
ポリマ－49,0512
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7540 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area24410 Å2
手法PISA
3
E: Mnd1
F: Putative tbpip family protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,0512
ポリマ－49,0512
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4710 Å2
ΔGint-46 kcal/mol
Surface area19370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)117.847, 69.066, 292.137
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 95.34, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Mnd1


分子量: 23311.662 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Giardia lamblia ATCC 50803 (やつひげはらむし)
株: ATCC 50803 / 遺伝子: GL50803_6626 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: E2RTU1
#2: タンパク質 Putative tbpip family protein / Hop2


分子量: 25739.529 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Giardia lamblia (真核生物) / 株: ATCC 50803 / 遺伝子: GSB_17044 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: V6TR15

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.22 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, Tascimate, Tris

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.97889 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2013年7月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97889 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 34750 / % possible obs: 87 % / 冗長度: 3.8 % / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル最高解像度: 3.2 Å / 冗長度: 1.9 % / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Rsym value: 0.272 / % possible all: 64.9

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.9_1692)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.2→40.65 Å / SU ML: 0.52 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.78 / 位相誤差: 29.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 1704 4.98 %
Rwork0.239 --
obs0.241 34247 87.5 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→40.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7214 0 0 0 7214
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0117281
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.349909
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.2472546
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0511238
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0071292
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.2-3.29420.42481100.35162052X-RAY DIFFRACTION66
3.2942-3.40040.31581200.32362271X-RAY DIFFRACTION74
3.4004-3.52190.32161150.29282328X-RAY DIFFRACTION77
3.5219-3.66280.31081360.26762548X-RAY DIFFRACTION83
3.6628-3.82940.30151440.24842670X-RAY DIFFRACTION86
3.8294-4.03120.26031410.22632784X-RAY DIFFRACTION90
4.0312-4.28350.23461600.21352838X-RAY DIFFRACTION92
4.2835-4.61380.22251460.20762926X-RAY DIFFRACTION95
4.6138-5.07730.27171530.21222936X-RAY DIFFRACTION96
5.0773-5.81020.30071600.24572999X-RAY DIFFRACTION96
5.8102-7.31320.31161590.27793020X-RAY DIFFRACTION96
7.3132-40.65730.28541600.20563171X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 20.6299 Å / Origin y: 56.7855 Å / Origin z: -50.0752 Å
111213212223313233
T0.175 Å2-0.0645 Å2-0.0329 Å2-0.1731 Å20.2472 Å2--0.1417 Å2
L-0.0927 °20.0663 °2-0.132 °2-0.0442 °20.0213 °2--0.0397 °2
S-0.1132 Å °0.0019 Å °0.0242 Å °-0.1263 Å °-0.1175 Å °-0.0022 Å °-0.0359 Å °0.0765 Å °-0.0956 Å °
精密化 TLSグループSelection details: ALL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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