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万見
- PDB-4y2g: Structure of BRCA1 BRCT domains in complex with Abraxas single ph... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y2g
タイトルStructure of BRCA1 BRCT domains in complex with Abraxas single phosphorylated peptide
要素
  • BRCA1-A complex subunit Abraxas
  • Breast cancer type 1 susceptibility protein
キーワードANTITUMOR PROTEIN / DNA damage response / BRCT / phosphopeptide / ligase-peptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / random inactivation of X chromosome / negative regulation of centriole replication / sex-chromosome dosage compensation / attachment of spindle microtubules to kinetochore ...Defective DNA double strand break response due to BRCA1 loss of function / Defective DNA double strand break response due to BARD1 loss of function / BRCA1-BARD1 complex / BRCA1-C complex / BRCA1-B complex / BRCA1-A complex / random inactivation of X chromosome / negative regulation of centriole replication / sex-chromosome dosage compensation / attachment of spindle microtubules to kinetochore / negative regulation of intracellular estrogen receptor signaling pathway / gamma-tubulin ring complex / nuclear ubiquitin ligase complex / DNA strand resection involved in replication fork processing / chordate embryonic development / cellular response to indole-3-methanol / negative regulation of fatty acid biosynthetic process / homologous recombination / lateral element / protein K6-linked ubiquitination / regulation of DNA damage checkpoint / Impaired BRCA2 binding to PALB2 / XY body / mitotic G2/M transition checkpoint / postreplication repair / DNA repair complex / RNA polymerase binding / centrosome cycle / Defective homologous recombination repair (HRR) due to BRCA1 loss of function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA1 binding function / Defective HDR through Homologous Recombination Repair (HRR) due to PALB2 loss of BRCA2/RAD51/RAD51C binding function / Homologous DNA Pairing and Strand Exchange / Resolution of D-loop Structures through Synthesis-Dependent Strand Annealing (SDSA) / Resolution of D-loop Structures through Holliday Junction Intermediates / negative regulation of gene expression via chromosomal CpG island methylation / intracellular non-membrane-bounded organelle / HDR through Single Strand Annealing (SSA) / Impaired BRCA2 binding to RAD51 / DNA-binding transcription activator activity / response to ionizing radiation / Transcriptional Regulation by E2F6 / mitotic G2 DNA damage checkpoint signaling / Presynaptic phase of homologous DNA pairing and strand exchange / negative regulation of cell cycle / mitotic spindle assembly / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / localization / polyubiquitin modification-dependent protein binding / protein autoubiquitination / regulation of DNA repair / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / ubiquitin ligase complex / Meiotic synapsis / positive regulation of DNA repair / tubulin binding / male germ cell nucleus / chromosome segregation / cellular response to ionizing radiation / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / double-strand break repair via homologous recombination / RING-type E3 ubiquitin transferase / HDR through Homologous Recombination (HRR) / G2/M DNA damage checkpoint / negative regulation of cell growth / Metalloprotease DUBs / Meiotic recombination / fatty acid biosynthetic process / ubiquitin-protein transferase activity / positive regulation of angiogenesis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / p53 binding / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / chromatin organization / chromosome / cellular response to tumor necrosis factor / Neddylation / Processing of DNA double-strand break ends / microtubule binding / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / damaged DNA binding / transcription coactivator activity / nuclear body / transcription cis-regulatory region binding / regulation of cell cycle / protein ubiquitination / ribonucleoprotein complex / DNA repair / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II
類似検索 - 分子機能
FAM175 family, BRCA1-A complex, Abraxas 1 subunit / BRCA1-A complex subunit Abraxas 1 MPN domain / FAM175 family / Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / BRCT domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) ...FAM175 family, BRCA1-A complex, Abraxas 1 subunit / BRCA1-A complex subunit Abraxas 1 MPN domain / FAM175 family / Breast cancer type 1 susceptibility protein (BRCA1) / BRCA1, serine-rich domain / BRCA1-associated / Serine-rich domain associated with BRCT / BRCT domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / breast cancer carboxy-terminal domain / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / BRCT domain profile. / BRCT domain / MPN domain / MPN domain profile. / BRCT domain superfamily / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Breast cancer type 1 susceptibility protein / BRCA1-A complex subunit Abraxas 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Wu, Q. / Blundell, T.L.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust093167/Z/10/Z 英国
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2016
タイトル: Structure of BRCA1-BRCT/Abraxas Complex Reveals Phosphorylation-Dependent BRCT Dimerization at DNA Damage Sites.
著者: Wu, Q. / Paul, A. / Su, D. / Mehmood, S. / Foo, T.K. / Ochi, T. / Bunting, E.L. / Xia, B. / Robinson, C.V. / Wang, B. / Blundell, T.L.
履歴
登録2015年2月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年2月17日Group: Database references
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Breast cancer type 1 susceptibility protein
B: BRCA1-A complex subunit Abraxas


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7352
ポリマ－26,7352
非ポリマー00
水543
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area760 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area11180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.847, 63.847, 93.367
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Breast cancer type 1 susceptibility protein / RING finger protein 53


分子量: 25796.668 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1646-1859 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRCA1, RNF53 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P38398, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド BRCA1-A complex subunit Abraxas / Coiled-coil domain-containing protein 98 / Protein FAM175A


分子量: 937.910 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 403-409 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6UWZ7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.14 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: Lithium chloride, Tris, PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→47.6 Å / Num. obs: 8000 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 9.3 % / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 24
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.498 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: IT15

解像度: 2.5→47.576 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.43 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2521 796 9.95 %
Rwork0.2149 --
obs0.2185 7998 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→47.576 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1721 0 0 3 1724
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071763
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8232401
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.038622
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044273
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004304
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5001-2.65670.3741290.35621162X-RAY DIFFRACTION100
2.6567-2.86180.33691280.29131179X-RAY DIFFRACTION100
2.8618-3.14980.32671290.31561191X-RAY DIFFRACTION100
3.1498-3.60540.271330.24521185X-RAY DIFFRACTION100
3.6054-4.54190.21941350.20461212X-RAY DIFFRACTION100
4.5419-47.58470.2221420.16411273X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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