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- PDB-4y1l: Ubc9 Homodimer The Missing Link in Poly-SUMO Chain Formation -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y1l
タイトルUbc9 Homodimer The Missing Link in Poly-SUMO Chain Formation
要素
  • RWD domain-containing protein 3
  • SUMO-conjugating enzyme UBC9
キーワードligase/nuclear protein / UBC9 / RWD / SUMOylation / Homodimer / SUMO / ligase-nuclear protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of hypoxia-inducible factor-1alpha signaling pathway / : / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism ...positive regulation of hypoxia-inducible factor-1alpha signaling pathway / : / SUMO conjugating enzyme activity / RING-like zinc finger domain binding / SUMO ligase complex / transferase complex / SUMOylation of nuclear envelope proteins / Negative regulation of activity of TFAP2 (AP-2) family transcription factors / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / mitotic nuclear membrane reassembly / synaptonemal complex / positive regulation of protein sumoylation / small protein activating enzyme binding / SUMOylation of DNA methylation proteins / SUMOylation of immune response proteins / SUMOylation of SUMOylation proteins / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / Maturation of nucleoprotein / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / transcription factor binding / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / nuclear pore / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SARS-CoV-1 targets host intracellular signalling and regulatory pathways / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Meiotic synapsis / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / transcription coregulator binding / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / chromosome segregation / SUMOylation of intracellular receptors / PKR-mediated signaling / protein modification process / PML body / Formation of Incision Complex in GG-NER / nuclear envelope / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of cell migration / cell division / negative regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / RNA binding / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
RWD domain-containing protein 3 / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. ...RWD domain-containing protein 3 / RWD domain / RWD domain profile. / RWD / RWD domain / : / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SUMO-conjugating enzyme UBC9 / RWD domain-containing protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Aileen, Y.A. / Ambaye, N.D. / Li, Y.J. / Vega, R. / Bzymek, K. / Williams, J.C. / Hu, W. / Chen, Y.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM102538 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM086171 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: RWD Domain as an E2 (Ubc9)-Interaction Module.
著者: Alontaga, A.Y. / Ambaye, N.D. / Li, Y.J. / Vega, R. / Chen, C.H. / Bzymek, K.P. / Williams, J.C. / Hu, W. / Chen, Y.
履歴
登録2015年2月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月13日Group: Database references
改定 1.22015年7月15日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUMO-conjugating enzyme UBC9
B: SUMO-conjugating enzyme UBC9
C: RWD domain-containing protein 3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,9223
ポリマ－48,9223
非ポリマー00
水2,684149
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)63.230, 34.860, 114.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.53, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 SUMO-conjugating enzyme UBC9 / SUMO-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin carrier protein I / Ubiquitin- ...SUMO-protein ligase / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin carrier protein I / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 I / Ubiquitin-protein ligase I / p18


分子量: 18030.814 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2I, UBC9, UBCE9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P63279, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質 RWD domain-containing protein 3 / RWD domain-containing sumoylation enhancer / RSUME


分子量: 12860.683 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RWDD3, RSUME / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y3V2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.31 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8
詳細: 10% (w/v) PEG8000, 100 mM HEPES, pH 8.0, 8% ethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2013年4月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→33.32 Å / Num. obs: 13980 / % possible obs: 99.56 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 54.21 Å2 / Net I/σ(I): 8.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
Aimlessデータスケーリング
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.7→33.317 Å / SU ML: 0.42 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 28.01 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2782 699 5 %
Rwork0.2252 --
obs0.2278 13980 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→33.317 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3382 0 0 149 3531
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053475
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1694720
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0091318
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.043506
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.008615
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.7001-2.90850.38671390.29762642100
2.9085-3.2010.31071370.27792596100
3.201-3.66370.30371390.23812641100
3.6637-4.61390.25351390.1962657100
4.61390.24711450.2087274599
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 76.046 Å / Origin y: -11.1362 Å / Origin z: 80.2615 Å
111213212223313233
T0.4141 Å20.168 Å20.0151 Å2-0.4365 Å2-0.0457 Å2--0.3967 Å2
L0.3039 °2-0.0659 °20.9404 °2-0.7215 °2-1.3084 °2--2.4028 °2
S-0.0603 Å °0.16 Å °-0.0271 Å °-0.043 Å °-0.1782 Å °-0.2931 Å °0.167 Å °0.4918 Å °0.2253 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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