[日本語] English
万見
- PDB-4y0a: Shikimate kinase from Acinetobacter baumannii in complex with shi... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y0a
タイトルShikimate kinase from Acinetobacter baumannii in complex with shikimate
要素Shikimate kinase
キーワードtransferase/transferase inhibitor / Shikimate Pathway / Transferase / Nucleoside monophosphate (NMP) kinase family / amino acid biosynthesis / ATP-binding / Kinase / nucleotide binding / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


shikimate kinase / shikimate kinase activity / chorismate biosynthetic process / aromatic amino acid family biosynthetic process / amino acid biosynthetic process / magnesium ion binding / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Shikimate kinase, conserved site / Shikimate kinase signature. / Shikimate kinase/Threonine synthase-like 1 / Shikimate kinase/gluconokinase / Shikimate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-SKM / Shikimate kinase / :
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter baumannii (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.911 Å
データ登録者Sutton, K.A. / Breen, J. / MacDonald, U. / Beanan, J.M. / Olson, R. / Russo, T.A. / Schultz, L.W. / Umland, T.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Department of Defense (DOD, United States) 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: Structure of shikimate kinase, an in vivo essential metabolic enzyme in the nosocomial pathogen Acinetobacter baumannii, in complex with shikimate.
著者: Sutton, K.A. / Breen, J. / MacDonald, U. / Beanan, J.M. / Olson, R. / Russo, T.A. / Schultz, L.W. / Umland, T.C.
履歴
登録2015年2月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月7日Group: Data collection
改定 1.22019年4月10日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Shikimate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,8275
ポリマ－20,3641
非ポリマー4624
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)81.980, 85.810, 112.720
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number24
Space group name H-MI212121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-364-

HOH

21A-434-

HOH

31A-451-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Shikimate kinase / SK


分子量: 20364.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter baumannii (バクテリア)
株: AB307-0294 / 遺伝子: aroK, ABBFA_000324 / プラスミド: pET-SUMO / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3
参照: UniProt: B7GVP4, UniProt: A0A0M3KL09*PLUS, shikimate kinase
#2: 化合物 ChemComp-SKM / (3R,4S,5R)-3,4,5-TRIHYDROXYCYCLOHEX-1-ENE-1-CARBOXYLIC ACID / SHIKIMATE / シキミ酸


分子量: 174.151 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H10O5
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 74.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1M HEPES, 1.5M Lithium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.911→36.02 Å / Num. all: 30525 / Num. obs: 30525 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 32.28 Å2 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.08 / Rsym value: 0.072 / Net I/av σ(I): 5.751 / Net I/σ(I): 12.9 / Num. measured all: 187575
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.91-2.016.10.4361.82664443340.190.4363.396.9
2.01-2.146.20.2523.12565941290.110.2525.697.7
2.14-2.286.20.1634.62460939580.0710.1638.298.1
2.28-2.476.20.11962257436360.0520.11910.898.2
2.47-2.76.20.0986.52098233910.0430.09814.398.6
2.7-3.026.20.0758.51918131070.0330.07517.599
3.02-3.496.10.0659.31678827330.0290.06521.199.1
3.49-4.276.10.05910.41435923550.0270.05923.899.4
4.27-6.0460.05810.31106318470.0260.05824.499.6
6.04-36.025.50.0599.6571610350.0280.05923.496.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
SCALA3.3.20データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1KAG

1kag


解像度: 1.911→36.02 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 22.55 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2353 1507 4.94 %
Rwork0.1915 29017 -
obs0.1936 30524 97.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 128.1 Å2 / Biso mean: 46.4057 Å2 / Biso min: 22.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.911→36.02 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1436 0 36 160 1632
Biso mean--41.44 49.63 -
残基数----179
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.021484
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.6582008
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.083229
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.009256
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.399571
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.911-1.97270.30351170.25322559267696
1.9727-2.04320.24551340.21522606274097
2.0432-2.1250.23881470.18762567271498
2.125-2.22170.20991310.17412613274498
2.2217-2.33880.21711380.17662605274398
2.3388-2.48530.22271410.17792630277198
2.4853-2.67710.2351420.17572607274998
2.6771-2.94640.23451390.1972647278699
2.9464-3.37250.2351420.20252675281799
3.3725-4.24790.23731400.18172709284999
4.2479-36.02680.23781360.19752799293598
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.42440.91771.47992.68580.00131.4329-0.0338-0.16280.1291-0.23420.02650.4326-0.09-0.18780.02050.35640.0077-0.06790.31410.01610.3303-11.342711.74038.9187
27.95352.36096.01754.22391.63185.812-0.1118-0.44140.26140.604-0.23940.2328-0.6281-0.77610.28280.39330.0111-0.02130.2943-0.00220.2621-5.111914.4723.4128
37.86221.56694.32515.9975-1.0648.03670.1225-0.424-0.04140.6222-0.01780.0132-0.31080.0514-0.08620.2942-0.0298-0.00060.26650.05860.24260.77477.304627.0732
47.708-1.8722.13164.5323-2.74452.33990.1276-0.405-0.641-0.24630.15080.53080.3074-0.2822-0.20310.3124-0.0543-0.07060.27570.04670.3107-5.561.818217.0272
54.77233.52770.74386.1893-0.46511.8112-0.41820.37550.0376-1.14960.3146-0.05810.03160.26710.13060.3780.04060.01740.2537-0.00970.2013.41029.12716.8779
60.5377-0.1615-0.1067.5245-1.97128.386-0.0586-0.5418-0.0220.3408-0.0694-0.4103-0.29920.33150.04090.327-0.042-0.03010.46520.07160.461913.524116.624917.6357
73.9682.70072.11778.64151.90855.1250.114-0.0011-0.7645-0.3541-0.1189-0.99970.62230.5363-0.02150.42160.13370.0690.37630.05590.42110.09662.89410.4252
89.04955.1588-0.87914.0446-1.72096.6745-0.3391.3554-0.2063-1.32120.6031-0.6458-0.27670.1443-0.17120.7973-0.03990.03060.4481-0.04630.4055-0.9027.87011.2335
99.24025.07554.51716.02883.79445.206-0.11210.6336-0.4783-0.680.23140.29750.19460.2905-0.13180.51960.0595-0.12750.4119-0.01850.3867-11.56828.6676-1.2347
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 11 through 44 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 45 through 60 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 61 through 86 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 87 through 110 )A0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 111 through 127 )A0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 128 through 141 )A0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 142 through 160 )A0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 161 through 171 )A0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 172 through 189 )A0

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る