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- PDB-4xy3: Structure of ESX-1 secreted protein EspB -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xy3
タイトルStructure of ESX-1 secreted protein EspB
要素ESX-1 secretion-associated protein EspB
キーワードPROTEIN TRANSPORT / ESX-1 / type VII secretion system / secreted protein / PE domain / PPE domain
機能・相同性ESX-1 secretion-associated protein EspB, PE domain / ESX-1 secreted protein B PE domain / protein secretion by the type VII secretion system / PPE superfamily / biological process involved in interaction with host / extracellular region / identical protein binding / ESX-1 secretion-associated protein EspB
機能・相同性情報
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.04 Å
データ登録者Wagner, J.M. / Korotkov, K.V.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20GM103486 米国
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2015
タイトル: Structure of EspB, a secreted substrate of the ESX-1 secretion system of Mycobacterium tuberculosis.
著者: Korotkova, N. / Piton, J. / Wagner, J.M. / Boy-Rottger, S. / Japaridze, A. / Evans, T.J. / Cole, S.T. / Pojer, F. / Korotkov, K.V.
履歴
登録2015年2月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月25日Group: Structure summary
改定 1.22015年6月17日Group: Database references
改定 1.32015年8月5日Group: Database references
改定 1.42017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ESX-1 secretion-associated protein EspB


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8331
ポリマ－47,8331
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.110, 146.490, 94.220
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 ESX-1 secretion-associated protein EspB / Antigen MTB48


分子量: 47832.730 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
株: ATCC 25618 / H37Rv / 遺伝子: espB, mtb48, Rv3881c, MTV027.16c / プラスミド: pRSF-NT / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta2(DE3) / 参照: UniProt: P9WJD9

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.8
詳細: 0.1M CAPSO, PH 10.8, 0.2M sodium chloride, 1.5M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年3月15日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.04→47.11 Å / Num. all: 9916 / Num. obs: 9487 / % possible obs: 95.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.05 % / Biso Wilson estimate: 62.971 Å2 / Rmerge F obs: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.135 / Rrim(I) all: 0.151 / Χ2: 0.933 / Net I/σ(I): 8.99 / Num. measured all: 47924
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
3.04-3.25.050.6350.9171.7334927036861.1797.5
3.12-3.20.8620.7772.0234886976790.85997.4
3.2-3.30.8490.5422.7833776896700.60297.2
3.3-3.40.9030.4323.432186586400.47997.3
3.4-3.510.9520.3284.3832006486260.36496.6
3.51-3.630.9780.2316.0331146286090.25697
3.63-3.770.9780.1817.4629906055830.20196.4
3.77-3.920.9760.1698.5928675835600.18896.1
3.92-4.10.9790.159.5327635725480.16795.8
4.1-4.30.9890.11911.0325675315080.13395.7
4.3-4.530.990.10412.4324815104900.11696.1
4.53-4.810.990.10113.1123764894690.11395.9
4.81-5.140.9940.09313.7722184574340.10395
5.14-5.550.990.113.2720444274030.11194.4
5.55-6.080.990.0914.1318393923670.10193.6
6.08-6.80.9950.07216.1317153673440.0893.7
6.8-7.850.9950.06318.3814933202990.0793.4
7.85-9.610.9980.05221.812432802560.05891.4
9.61-13.60.9980.04723.959592262020.05289.4
13.60.9960.05619.984801341140.06285.1

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
PHASER位相決定
REFMAC5.8.0103精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 4XXN

4xxn


解像度: 3.04→47.11 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / WRfactor Rfree: 0.2476 / WRfactor Rwork: 0.1966 / FOM work R set: 0.7093 / SU B: 23.513 / SU ML: 0.367 / SU R Cruickshank DPI: 0.8089 / SU Rfree: 0.3842 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.809 / ESU R Free: 0.384 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 491 5.2 %RANDOM
Rwork0.2199 8999 --
obs0.2223 8999 95.67 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 172.75 Å2 / Biso mean: 82.474 Å2 / Biso min: 52.25 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.12 Å20 Å20 Å2
2--9.75 Å20 Å2
3----5.63 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.04→47.11 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1903 0 0 0 1903
残基数----243
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0191942
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021831
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.221.9562641
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89434207
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.975241
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.57724.84899
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.79315319
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2721515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2288
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0212251
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02440
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.6857.939970
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.667.939969
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.10311.8971209
LS精密化 シェル解像度: 3.04→3.119 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.407 33 -
Rwork0.463 649 -
all-682 -
obs--97.15 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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