[日本語] English
万見
- PDB-4xwa: TMK from S.aureus in complex with the Piperidinyl Thymine class i... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xwa
タイトルTMK from S.aureus in complex with the Piperidinyl Thymine class inhibitor with a C5 ethyl-amine
要素Thymidylate kinase
キーワードTRANSFERASE / TMK / kinase / antibacterial / piperidine / thymidine
機能・相同性
機能・相同性情報


dTMP kinase / thymidylate kinase activity / dTDP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Thymidylate kinase, conserved site / Thymidylate kinase signature. / Thymidylate kinase / Thymidylate kinase-like domain / Thymidylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-43N / Thymidylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.89 Å
データ登録者Olivier, N.B.
引用ジャーナル: Bioorg Med Chem Lett / 年: 2015
タイトル: A highly potent antibacterial inhibitor of Gram-positive bacterial thymidylate kinase (TMK): SAR of piperidinyl thymines at position C5 and L1
著者: Guler, S.Y. / Martinez-Botella, G. / Breen, J. / Kawatkar, S. / Loch, J. / Olivier, N.B. / Wang, H. / Keating, T. / Otterson, L.
履歴
登録2015年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Thymidylate kinase
B: Thymidylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,0874
ポリマ－46,9092
非ポリマー1,1782
水5,603311
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area560 Å2
ΔGint-0 kcal/mol
Surface area19200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)45.483, 89.806, 50.875
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 99.290, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細biological unit is the same as asym.

-
要素

#1: タンパク質 Thymidylate kinase / dTMP kinase


分子量: 23454.586 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (strain Mu3 / ATCC 700698) (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: tmk, SAHV_0479 / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: A7WYM2, dTMP kinase
#2: 化合物 ChemComp-43N / 2-(3-chlorophenoxy)-6-(ethylamino)-4-[(R)-[(3S)-3-(5-methyl-2,4-dioxo-3,4-dihydropyrimidin-1(2H)-yl)piperidin-1-yl](phenyl)methyl]benzoic acid


分子量: 589.081 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C32H33ClN4O5
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 311 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.73 % / 解説: bars
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: To obtain the inhibitor bound crystal form of TMK-S.aureus crystals were initially grown in the absence of compound using the sitting drop method at 293 K with a reservoir solution of 100 mM ...詳細: To obtain the inhibitor bound crystal form of TMK-S.aureus crystals were initially grown in the absence of compound using the sitting drop method at 293 K with a reservoir solution of 100 mM PCPT (propionate-cacodylate-bistris propane buffer) pH 7-8, 21-24% PEG 3350, 200 mM Mg2Cl using 1:1 protein:reservoir solution with the protein solution at 13 mg/mL. Crystals were harvested and soaked overnight in a solution containing 100 mM PCPT, 35% PEG 3350, 200 mM Mg2Cl and 1-2 mM TK-666 from a 100 mM DMSO stock. After soaking the crystals were cryoprotected by soaking for 15 minutes in compound-soak solution supplemented with 20% ethylene glycol. Cryoprotected crystals were mounted on nylon loops and flash-cooled in liquid nitrogen.
PH範囲: 7-8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ SUPERBRIGHT / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU SATURN 944+ / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.887→33.831 Å / Num. all: 31072 / Num. obs: 31072 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 23.81 Å2 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.053 / Rsym value: 0.037 / Net I/av σ(I): 15.813 / Net I/σ(I): 16.2 / Num. measured all: 88375
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.89-1.991.90.2123.6755639340.2040.2123.684.4
1.99-2.112.70.1614.81141842930.1290.1616.296
2.11-2.262.90.17.71181340580.0780.19.597
2.26-2.4430.07310.51151038530.0560.07312.698.3
2.44-2.673.10.059131103235840.0450.05914.899.4
2.67-2.983.10.04516.51015932610.0340.04518.299.6
2.98-3.443.10.03221.7893328590.0250.03224.699.3
3.44-4.2230.02526.2706623570.0190.02534.396.2
4.22-5.973.10.02227.8567618290.0160.02238.296.9
5.97-33.8313.10.01826.7321210440.0140.01838.898

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDS3.3.15データ削減
AMoRE位相決定
BUSTER2.11.6精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
SCALAデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: apo-state structure

解像度: 1.89→33.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9136 / SU R Cruickshank DPI: 0.169 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.173 / SU Rfree Blow DPI: 0.149 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.148
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2291 1574 5.09 %RANDOM
Rwork0.1925 ---
obs0.1944 30902 95.72 %-
原子変位パラメータBiso max: 114.56 Å2 / Biso mean: 27.39 Å2 / Biso min: 9.27 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.3397 Å20 Å2-5.344 Å2
2--3.1018 Å20 Å2
3---0.2379 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.228 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.89→33.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3124 0 84 311 3519
Biso mean--20.13 40.29 -
残基数----398
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1148SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes89HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes497HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3276HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion434SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact4110SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d3276HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg4442HARMONIC21.06
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.17
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.61
LS精密化 シェル解像度: 1.89→1.95 Å / Total num. of bins used: 16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3215 112 4.77 %
Rwork0.2595 2235 -
all0.2625 2347 -
obs--95.72 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る