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万見
- PDB-4xw2: Structural basis for simvastatin competitive antagonism of comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xw2
タイトルStructural basis for simvastatin competitive antagonism of complement receptor 3
要素Integrin alpha-M
キーワードIMMUNE SYSTEM / Complement receptor 3 / Rossmann fold / integrin / statin / protein-inhibitor complex / Mac-1 / I domain / vWA
機能・相同性
機能・相同性情報


ectodermal cell differentiation / positive regulation of prostaglandin-E synthase activity / response to curcumin / positive regulation of neutrophil degranulation / integrin alphaM-beta2 complex / response to Gram-positive bacterium / positive regulation of microglial cell mediated cytotoxicity / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / complement-mediated synapse pruning ...ectodermal cell differentiation / positive regulation of prostaglandin-E synthase activity / response to curcumin / positive regulation of neutrophil degranulation / integrin alphaM-beta2 complex / response to Gram-positive bacterium / positive regulation of microglial cell mediated cytotoxicity / complement component C3b binding / vertebrate eye-specific patterning / complement-mediated synapse pruning / Toll Like Receptor 4 (TLR4) Cascade / negative regulation of dopamine metabolic process / cell-cell adhesion via plasma-membrane adhesion molecules / complement receptor mediated signaling pathway / heterotypic cell-cell adhesion / integrin complex / cargo receptor activity / cell adhesion mediated by integrin / phagocytosis, engulfment / amyloid-beta clearance / plasma membrane raft / tertiary granule membrane / positive regulation of protein targeting to membrane / Integrin cell surface interactions / specific granule membrane / response to mechanical stimulus / forebrain development / heat shock protein binding / cell-matrix adhesion / receptor-mediated endocytosis / positive regulation of superoxide anion generation / response to ischemia / integrin-mediated signaling pathway / Cell surface interactions at the vascular wall / microglial cell activation / cell-cell adhesion / integrin binding / response to estradiol / amyloid-beta binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / cell adhesion / external side of plasma membrane / innate immune response / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular space / extracellular exosome / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Integrin alpha-X-like, Ig-like domain 3 / Integrin alpha cytoplasmic region / von Willebrand factor, type A domain / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor ...: / Integrin alpha-X-like, Ig-like domain 3 / Integrin alpha cytoplasmic region / von Willebrand factor, type A domain / Integrin alpha-2 / Integrin alpha Ig-like domain 1 / : / Integrin alpha Ig-like domain 2 / Integrin alpha chain / Integrin alpha beta-propellor / Integrin alpha chain, C-terminal cytoplasmic region, conserved site / Integrins alpha chain signature. / FG-GAP repeat profile. / Integrin alpha (beta-propellor repeats). / FG-GAP repeat / FG-GAP repeat / Integrin alpha, N-terminal / Integrin domain superfamily / von Willebrand factor type A domain / von Willebrand factor (vWF) type A domain / VWFA domain profile. / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Simvastatin acid / Integrin alpha-M
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.001 Å
データ登録者Bajic, G. / Jensen, M.R. / Vorup-Jensen, T. / Andersen, G.R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2016
タイトル: Structural Basis for Simvastatin Competitive Antagonism of Complement Receptor 3.
著者: Jensen, M.R. / Bajic, G. / Zhang, X. / Laustsen, A.K. / Kolds, H. / Skeby, K.K. / Schitt, B. / Andersen, G.R. / Vorup-Jensen, T.
履歴
登録2015年1月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年1月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年7月6日Group: Database references
改定 1.22016年8月24日Group: Database references
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Integrin alpha-M
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,9413
ポリマ－22,4811
非ポリマー4612
水1,17165
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area510 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area9320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.380, 57.690, 58.400
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Integrin alpha-M / CD11 antigen-like family member B / CR-3 alpha chain / Cell surface glycoprotein MAC-1 subunit ...CD11 antigen-like family member B / CR-3 alpha chain / Cell surface glycoprotein MAC-1 subunit alpha / Leukocyte adhesion receptor MO1 / Neutrophil adherence receptor


分子量: 22480.596 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 145-337 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: The discrepancies come from the expression vector / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ITGAM, CD11B, CR3A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P11215
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-SIM / Simvastatin acid / DIMETHYL-COMPACTIN / シンバスタチン酸


分子量: 436.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H40O6 / コメント: 薬剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 65 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.77 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.2 M sodium malonate pH 7.0, 20% (w/v) PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年5月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→29.2 Å / Num. obs: 13336 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9 % / Biso Wilson estimate: 18.15 Å2 / Rmerge F obs: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.111 / Rrim(I) all: 0.118 / Χ2: 0.937 / Net I/σ(I): 18.96 / Num. measured all: 120240
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
2-2.10.9260.5834.1415515177517380.61997.9
2.1-2.20.9580.4215.9413641147514750.445100
2.2-2.30.9750.3267.8511091123312270.34699.5
2.3-2.50.9830.259.9317813192919290.264100
2.5-30.9940.14616.0226287286728670.154100
3-40.9990.0632.620796231623160.064100
4-60.9990.03747.9610648122312230.039100
6-1010.03348.435814364360.035100
10-200.9990.02755.797931101100.029100
20-300.9980.02753.027515150.03100
304

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
XDSデータ削減
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IDO

1ido


解像度: 2.001→29.2 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.99 / 位相誤差: 21.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2317 941 7.06 %
Rwork0.1886 12393 -
obs0.1916 13334 99.84 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 62.91 Å2 / Biso mean: 22.7239 Å2 / Biso min: 7.44 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.001→29.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1490 0 32 65 1587
Biso mean--37.81 27.3 -
残基数----184
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071550
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0522088
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052233
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005271
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.912639
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 7

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0011-2.10660.25861330.20431713184699
2.1066-2.23850.2591340.196117411875100
2.2385-2.41130.28541440.208617271871100
2.4113-2.65380.24691360.199617521888100
2.6538-3.03750.20111190.190817841903100
3.0375-3.82560.2141300.179718001930100
3.8256-29.20310.21531450.175918762021100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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