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- PDB-4xuk: Crystal structure of hydrolase AbOPH in beta lactamase superfamily -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xuk
タイトルCrystal structure of hydrolase AbOPH in beta lactamase superfamily
要素Putative hydrolase
キーワードHYDROLASE / beta lactamase superfamily / organophosphate / phosphotriesterase / lactonase
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Metallo-beta-lactamase superfamily / Metallo-beta-lactamase superfamily / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / Metallo-beta-lactamase; Chain A / Metallo-beta-lactamase / Ribonuclease Z/Hydroxyacylglutathione hydrolase-like / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Putative hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Acinetobacter sp. NBRC 100985 (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Chen, J. / Xu, J.H. / Zhou, J.H.
引用ジャーナル: Bioresour Bioprocess / 年: 2015
タイトル: Marked enhancement of Acinetobacter sp. organophosphorus hydrolase activity by a single residue substitution Ile211Ala
著者: Chen, J. / Lu, X.J. / Chen, Q. / Pan, J. / Zhou, J.H. / Xu, J.H.
履歴
登録2015年1月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年12月14日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_oper_list ...database_2 / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative hydrolase
B: Putative hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,8306
ポリマ－64,5692
非ポリマー2624
水7,800433
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3940 Å2
ΔGint-172 kcal/mol
Surface area22760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.812, 82.735, 99.767
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Putative hydrolase / Hydrolase AbOPH


分子量: 32284.404 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP RESIDUES 48-338 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Acinetobacter sp. NBRC 100985 (バクテリア)
株: NBRC 100985 / 遺伝子: ACT4_021_01090 / プラスミド: pET28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: G7GD18
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 433 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細gene mutations in the process of PCR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.89 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.12 M Monosaccharides(0.2 M D-glucose, 0.2 M D-mannose,0.2 M D-galactose, 0.2 M L-fucose, 0.2 M D-xylose, 0.2 M N-acetyl-D-glucosamine), 0.1 M Buffer system 1(1M MES/Imidazole), pH 6.5, 12. ...詳細: 0.12 M Monosaccharides(0.2 M D-glucose, 0.2 M D-mannose,0.2 M D-galactose, 0.2 M L-fucose, 0.2 M D-xylose, 0.2 M N-acetyl-D-glucosamine), 0.1 M Buffer system 1(1M MES/Imidazole), pH 6.5, 12.5% (w/v) PEG1000, 12.5% (w/v) PEG3350, 12.5% (v/v) MPD
PH範囲: 5.7-6.9

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年9月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 43098 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.066 / Χ2: 1.031 / Net I/av σ(I): 31.312 / Net I/σ(I): 28.3 / Num. measured all: 515255
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2-2.0711.60.18742630.9890.0570.1961.0799.1
2.07-2.1512.10.16242880.9910.0480.171.061100
2.15-2.2512.20.13943200.9940.0420.1460.99399.9
2.25-2.3712.20.12143120.9940.0360.1271.02999.9
2.37-2.5212.30.10643260.9950.0320.1111.08899.8
2.52-2.7112.30.0943030.9960.0270.0941.02399.8
2.71-2.9912.20.07443580.9970.0220.0771.06899.5
2.99-3.4211.90.05842980.9980.0180.0610.96998
3.42-4.3111.50.04642480.9980.0150.0491.04695.9
4.31-5011.20.03643820.9990.0120.0380.96394.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
PHASER位相決定
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4LE6

4le6


解像度: 2→34.836 Å / FOM work R set: 0.8332 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.33 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2381 2167 5.04 %
Rwork0.2041 40868 -
obs0.2058 43035 98.64 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 65.93 Å2 / Biso mean: 23.65 Å2 / Biso min: 12.76 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2→34.836 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4568 0 4 433 5005
Biso mean--20 30.79 -
残基数----582
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084688
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2246356
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08688
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005828
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.1631700
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.0002-2.04670.23731550.1977266099
2.0467-2.09790.24771720.19512718100
2.0979-2.15460.25451260.20032722100
2.1546-2.2180.26541340.19332737100
2.218-2.28960.23821480.20092738100
2.2896-2.37140.2611380.20552727100
2.3714-2.46640.28291550.22082725100
2.4664-2.57860.25641600.21142720100
2.5786-2.71450.29551400.2182721100
2.7145-2.88450.26141430.2129277299
2.8845-3.1070.27961400.214273199
3.107-3.41950.20781330.2009272698
3.4195-3.9137136270097
3.9137-4.92860.19961510.1804264994
4.92860.25371360.2245282295

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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