[日本語] English
万見
- PDB-4xm5: C. glabrata Slx1. -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xm5
タイトルC. glabrata Slx1.
要素Structure-specific endonuclease subunit SLX1
キーワードHYDROLASE / nuclease / DNA repair / GIY-YIG / homogolous recombination
機能・相同性
機能・相同性情報


Slx1-Slx4 complex / crossover junction DNA endonuclease activity / 5'-flap endonuclease activity / double-strand break repair via homologous recombination / DNA-templated DNA replication / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Structure-specific endonuclease subunit SLX1, C-terminal / Structure-specific endonuclease subunit Slx1 / : / GIY-YIG type nucleases (URI domain) / GIY-YIG endonuclease / GIY-YIG endonuclease superfamily / GIY-YIG catalytic domain / GIY-YIG domain profile. / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Structure-specific endonuclease subunit SLX1
類似検索 - 構成要素
生物種Candida glabrata (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.34 Å
データ登録者Gaur, V. / Wyatt, H.D.M. / Komorowska, W. / Szczepanowski, R.H. / de Sanctis, D. / Gorecka, K.M. / West, S.C. / Nowotny, M.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust98022 英国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2015
タイトル: Structural and Mechanistic Analysis of the Slx1-Slx4 Endonuclease.
著者: Gaur, V. / Wyatt, H.D. / Komorowska, W. / Szczepanowski, R.H. / de Sanctis, D. / Gorecka, K.M. / West, S.C. / Nowotny, M.
履歴
登録2015年1月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月20日Group: Database references
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Structure-specific endonuclease subunit SLX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,6484
ポリマ－36,4821
非ポリマー1663
水1,856103
1
A: Structure-specific endonuclease subunit SLX1
ヘテロ分子

A: Structure-specific endonuclease subunit SLX1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,2968
ポリマ－72,9632
非ポリマー3336
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
Buried area4060 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area23920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)57.486, 57.486, 183.642
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

-
要素

#1: タンパク質 Structure-specific endonuclease subunit SLX1


分子量: 36481.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida glabrata (菌類) / 遺伝子: SLX1, CAGL0K06941g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q6FML9, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.85 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.4 M sodium citrate tribasic dihydrate and 0.1 M HEPES-NaOH (pH 7.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.1 / 波長: 1.28 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.28 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.34→50 Å / Num. obs: 24808 / % possible obs: 99.95 % / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 13.31
反射 シェル解像度: 2.34→2.48 Å / 冗長度: 7 % / Rmerge(I) obs: 0.671 / Mean I/σ(I) obs: 2.38 / % possible all: 99.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.34→48.725 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 26.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2506 2495 10.06 %
Rwork0.1912 --
obs0.1972 24808 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.34→48.725 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2098 0 3 103 2204
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092148
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1052912
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.971754
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.042328
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006366
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3401-2.38510.3511370.27061281X-RAY DIFFRACTION99
2.3851-2.43380.35651270.27611219X-RAY DIFFRACTION100
2.4338-2.48670.33041410.24691235X-RAY DIFFRACTION100
2.4867-2.54460.35411410.23271227X-RAY DIFFRACTION100
2.5446-2.60820.29221440.23491275X-RAY DIFFRACTION100
2.6082-2.67870.27861310.23571197X-RAY DIFFRACTION100
2.6787-2.75760.27351380.21991252X-RAY DIFFRACTION100
2.7576-2.84660.25291400.21511245X-RAY DIFFRACTION100
2.8466-2.94830.29341380.20341233X-RAY DIFFRACTION100
2.9483-3.06630.29991400.2061233X-RAY DIFFRACTION100
3.0663-3.20580.29021410.20091241X-RAY DIFFRACTION100
3.2058-3.37480.22341400.16681254X-RAY DIFFRACTION100
3.3748-3.58620.22611440.1741233X-RAY DIFFRACTION100
3.5862-3.8630.23461410.15361240X-RAY DIFFRACTION100
3.863-4.25150.19441340.15751222X-RAY DIFFRACTION100
4.2515-4.86620.20711350.14961243X-RAY DIFFRACTION100
4.8662-6.12910.2531400.19291243X-RAY DIFFRACTION100
6.1291-48.73520.24321430.21321240X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.01931.1375-1.89973.984-1.46054.1337-0.016-0.324-0.28560.1492-0.017-0.08460.33650.31860.01520.3050.05070.03680.31660.01440.245724.681616.418460.425
22.87112.6577-0.7476.4449-1.25091.80890.6998-0.48520.75310.8419-0.03390.4862-0.78790.6974-0.6470.5204-0.09720.23410.5316-0.14730.428623.862733.079567.7394
33.45292.2577-0.63551.83040.41984.52320.6727-1.31160.81540.6058-0.1765-0.1073-0.83531.407-0.33780.6405-0.30080.16210.8098-0.17210.493242.672939.043754.5971
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 2 through 176 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 177 through 215 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 216 through 303 )

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る