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万見
- PDB-4xg4: Crystal structure of an inhibitor-bound Syk -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xg4
タイトルCrystal structure of an inhibitor-bound Syk
要素Tyrosine-protein kinase SYK
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / Syk kinase / Inhibitor / Spleen tyrosine kinase / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / cellular response to lectin / B cell receptor complex / Toll-like receptor binding / regulation of platelet aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation ...interleukin-15 receptor binding / regulation of superoxide anion generation / regulation of neutrophil degranulation / regulation of arachidonate secretion / positive regulation of interleukin-3 production / cellular response to lectin / B cell receptor complex / Toll-like receptor binding / regulation of platelet aggregation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / serotonin secretion by platelet / leukocyte activation involved in immune response / neutrophil activation involved in immune response / lymph vessel development / positive regulation of mast cell degranulation / gamma-delta T cell differentiation / positive regulation of mast cell cytokine production / collagen-activated tyrosine kinase receptor signaling pathway / positive regulation of gamma-delta T cell differentiation / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of platelet activation / cell activation / beta selection / cellular response to molecule of fungal origin / FLT3 signaling through SRC family kinases / early phagosome / leukotriene biosynthetic process / regulation of phagocytosis / regulation of DNA-binding transcription factor activity / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / macrophage activation involved in immune response / interleukin-3-mediated signaling pathway / positive regulation of bone resorption / positive regulation of monocyte chemotactic protein-1 production / cellular response to lipid / Fc epsilon receptor (FCERI) signaling / Interleukin-2 signaling / positive regulation of granulocyte macrophage colony-stimulating factor production / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / blood vessel morphogenesis / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / positive regulation of B cell differentiation / leukocyte cell-cell adhesion / T cell receptor complex / mast cell degranulation / Dectin-2 family / positive regulation of interleukin-4 production / Fc-epsilon receptor signaling pathway / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / Fc-gamma receptor signaling pathway involved in phagocytosis / amyloid-beta clearance / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of receptor internalization / FCGR activation / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / positive regulation of type I interferon production / Role of phospholipids in phagocytosis / phosphatase binding / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / phospholipase binding / GPVI-mediated activation cascade / Signaling by CSF3 (G-CSF) / positive regulation of superoxide anion generation / phosphotyrosine residue binding / neutrophil chemotaxis / positive regulation of interleukin-12 production / Integrin signaling / positive regulation of TORC1 signaling / FCERI mediated Ca+2 mobilization / SH2 domain binding / positive regulation of calcium-mediated signaling / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / peptidyl-tyrosine phosphorylation / B cell differentiation / animal organ morphogenesis / integrin-mediated signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / B cell receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / FCERI mediated MAPK activation / Regulation of signaling by CBL / non-specific protein-tyrosine kinase / apoptotic signaling pathway / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / positive regulation of protein-containing complex assembly / calcium-mediated signaling / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / platelet activation / receptor internalization / positive regulation of interleukin-6 production / CLEC7A (Dectin-1) signaling / integrin binding / cellular response to amyloid-beta / protein import into nucleus / positive regulation of tumor necrosis factor production / kinase activity
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain ...Tyrosine-protein kinase, non-receptor SYK/ZAP-70 / Tyrosine-protein kinase SYK/ZAP-70, inter-SH2 domain superfamily / SYK/ZAP-70, N-terminal SH2 domain / : / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-X4G / Tyrosine-protein kinase SYK
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lee, S.J. / Choi, J. / Han, B.G. / Song, H. / Koh, J.S. / Lee, B.I.
引用ジャーナル: Febs J. / 年: 2016
タイトル: Crystal structures of spleen tyrosine kinase in complex with novel inhibitors: structural insights for design of anticancer drugs
著者: Lee, S.J. / Choi, J.S. / Han, B.G. / Kim, H.S. / Song, H.J. / Lee, J. / Nam, S. / Goh, S.H. / Kim, J.H. / Koh, J.S. / Lee, B.I.
履歴
登録2014年12月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年8月31日Group: Database references
改定 1.22016年10月19日Group: Database references
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase SYK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3562
ポリマ－33,9011
非ポリマー4561
水1,26170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area13080 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)40.219, 85.056, 41.749
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase SYK / Spleen tyrosine kinase / p72-Syk


分子量: 33900.965 Da / 分子数: 1 / 断片: protein kinase domain, residues 356-635 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SYK / プラスミド: pVL1393
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P43405, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-X4G / (3R)-1-{[1-(5-fluoro-2-{[4-(2-hydroxyethoxy)-3,5-dimethylphenyl]amino}pyrimidin-4-yl)-4-methyl-1H-pyrrol-3-yl]methyl}pyrrolidin-3-ol


分子量: 455.525 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C24H30FN5O3 / 参照: non-specific protein-tyrosine kinase
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 70 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.91 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 10~20%(v/v) PEG3350, 100 mM Tris-HCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2010年5月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 12408 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.9 % / Net I/σ(I): 24.13
反射 シェル解像度: 2.3→2.34 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0103精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GX2

4gx2


解像度: 2.3→42.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.953 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 8.273 / SU ML: 0.192 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.408 / ESU R Free: 0.234 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22843 608 4.9 %RANDOM
Rwork0.19352 ---
obs0.19522 11779 99.43 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 45.297 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.75 Å20 Å2-1.2 Å2
2---3 Å2-0 Å2
3---5.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→42.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2150 0 33 70 2253
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.022234
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022145
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2021.983011
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8863.0024902
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7965261
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.71124.118102
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.37215408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.4461512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2313
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022470
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02509
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.9634.361052
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.9594.361052
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3156.5211310
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.3156.5241311
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9084.6621182
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.9054.6621182
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other3.2836.8771701
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.45534.7672629
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.42234.7352612
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.295→2.354 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.205 38 -
Rwork0.259 812 -
obs--94.03 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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