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万見
- PDB-4xfo: Structure of an amyloid-forming segment TAVVTN from human Transth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xfo
タイトルStructure of an amyloid-forming segment TAVVTN from human Transthyretin
要素Amyloid-forming peptide TAVVTN
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid / transthyretin / fibril
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.35 Å
データ登録者Saelices, L. / Sawaya, M. / Cascio, D. / Eisenberg, D.S.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Marie Curie Actions298559 スイス
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Uncovering the Mechanism of Aggregation of Human Transthyretin.
著者: Saelices, L. / Johnson, L.M. / Liang, W.Y. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Ruchala, P. / Whitelegge, J. / Jiang, L. / Riek, R. / Eisenberg, D.S.
履歴
登録2014年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月28日Group: Database references
改定 1.22015年12月9日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid-forming peptide TAVVTN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6041
ポリマ－6041
非ポリマー00
水00
1
A: Amyloid-forming peptide TAVVTN

A: Amyloid-forming peptide TAVVTN

A: Amyloid-forming peptide TAVVTN

A: Amyloid-forming peptide TAVVTN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,4154
ポリマ－2,4154
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_655x+1,y,z1
crystal symmetry operation1_755x+2,y,z1
crystal symmetry operation1_855x+3,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)4.750, 10.660, 16.390
Angle α, β, γ (deg.)77.64, 87.81, 77.61
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細The biological assembly is a pair of indefinitely long beta sheets constructed from chain A and unit cell translations along the "a" direction (that is, the "a" direction corresponds to the fiber axis) (i.e. X,Y,Z; X+1,Y,Z; X+2,Y,Z; etc.) together with a complementary sheet formed from X,Y+1,Z and its unit cell translations along the "a" direction (i.e. X+1,Y+1,Z; X+2,Y+1,Z; X+3,Y+1,Z;, etc.)

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Amyloid-forming peptide TAVVTN


分子量: 603.665 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence corresponds to a segment from human Transthyretin
由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 6.22 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M Ammonium sulfate, 0.1 M BIS-TRIS pH 5.5, 25% w/v Polyethylene glycol 3,350, 25% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月9日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.35→16.01 Å / Num. obs: 629 / % possible obs: 92.6 % / 冗長度: 21.8 % / Net I/σ(I): 6.93

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化解像度: 1.35→16.01 Å / SU ML: 0.06 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2.12 / 位相誤差: 13.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1478 63 10.1 %
Rwork0.1336 --
obs0.135 624 91.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.35→16.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数42 0 0 0 42
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00941
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2757
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.58412
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05210
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0047

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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