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- PDB-4xfn: Structure of an Amyloid forming peptide AEVVFT from Human Transth... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xfn
タイトルStructure of an Amyloid forming peptide AEVVFT from Human Transthyretin
要素Amyloid forming peptide AEVVFT
キーワードPROTEIN FIBRIL / amyloid / transthyretin / fibril
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Saelices, L. / Sawaya, M. / Cascio, D. / Eisenberg, D.S.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号国
Marie Sklodowska-Curie Actions298559 スイス
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Uncovering the Mechanism of Aggregation of Human Transthyretin.
著者: Saelices, L. / Johnson, L.M. / Liang, W.Y. / Sawaya, M.R. / Cascio, D. / Ruchala, P. / Whitelegge, J. / Jiang, L. / Riek, R. / Eisenberg, D.S.
履歴
登録2014年12月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月28日Group: Database references
改定 1.22015年12月9日Group: Database references
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Amyloid forming peptide AEVVFT
B: Amyloid forming peptide AEVVFT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,3292
ポリマ－1,3292
非ポリマー00
水1086
1
A: Amyloid forming peptide AEVVFT
B: Amyloid forming peptide AEVVFT

A: Amyloid forming peptide AEVVFT
B: Amyloid forming peptide AEVVFT

A: Amyloid forming peptide AEVVFT
B: Amyloid forming peptide AEVVFT

A: Amyloid forming peptide AEVVFT
B: Amyloid forming peptide AEVVFT


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,3188
ポリマ－5,3188
非ポリマー00
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation1_565x,y+1,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y+1/2,-z+1/21
crystal symmetry operation3_565-x,y+3/2,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)42.750, 9.530, 18.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a pair of indefinitely long beta sheets. The first sheet is composed of the following symmetry mates of Chain A: x,y,z; -x,1/2+y,1/2-z; x,y+1,z; -x,3/2+y,1/2-z; x,y+2,z; etc. The complementary sheet is composed of the following symmetry mates of Chain B: x,y,z; -x,1/2+y,-1/2-z; x,y+1,z; -x,3/2+y,-1/2-z; x,y+2,z; etc

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Amyloid forming peptide AEVVFT


分子量: 664.746 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence corresponds to a segment of human transthyretin
由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 14.6 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.4M Ammonium dihydrogen phosphate, 25% Glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年8月9日
放射モノクロメーター: Si (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→14.117 Å / Num. obs: 740 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 23.1 % / Net I/σ(I): 4.71

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→14.117 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.39 / 位相誤差: 15.64 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2008 74 10.11 %
Rwork0.1538 --
obs0.158 732 93.49 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→14.117 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数94 0 0 6 100
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00794
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.054128
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.02628
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04518
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00516

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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