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- PDB-4x8l: Crystal structure of E. coli Adenylate kinase P177A mutant in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x8l
タイトルCrystal structure of E. coli Adenylate kinase P177A mutant in complex with inhibitor Ap5a
要素Adenylate kinase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Adenylate Kinase / P177A / Ap5a / Protein Dynamics
機能・相同性
機能・相同性情報


purine ribonucleotide interconversion / ADP biosynthetic process / nucleoside monophosphate metabolic process / CDP biosynthetic process / (d)CMP kinase activity / UMP kinase activity / nucleoside diphosphate metabolic process / adenylate kinase / adenylate kinase activity / AMP salvage ...purine ribonucleotide interconversion / ADP biosynthetic process / nucleoside monophosphate metabolic process / CDP biosynthetic process / (d)CMP kinase activity / UMP kinase activity / nucleoside diphosphate metabolic process / adenylate kinase / adenylate kinase activity / AMP salvage / UDP biosynthetic process / nucleoside diphosphate kinase activity / AMP binding / リン酸化 / magnesium ion binding / ATP binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Adenylate kinase, active site lid domain / Adenylate kinase, active site lid / Adenylate kinase subfamily / Adenylate kinase / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド ...Adenylate kinase, active site lid domain / Adenylate kinase, active site lid / Adenylate kinase subfamily / Adenylate kinase / Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / ロスマンフォールド / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BIS(ADENOSINE)-5'-PENTAPHOSPHATE / Adenylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Sauer-Eriksson, A.E. / Kovermann, M. / Aden, J. / Grundstrom, C. / Wolf-Watz, M. / Sauer, U.H.
資金援助 スウェーデン, 1件
組織認可番号国
Swedish Research Council スウェーデン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Structural basis for catalytically restrictive dynamics of a high-energy enzyme state.
著者: Kovermann, M. / Aden, J. / Grundstrom, C. / Elisabeth Sauer-Eriksson, A. / Sauer, U.H. / Wolf-Watz, M.
履歴
登録2014年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylate kinase
B: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,1158
ポリマ－47,1882
非ポリマー1,9276
水15,169842
1
A: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5584
ポリマ－23,5941
非ポリマー9643
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Adenylate kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,5584
ポリマ－23,5941
非ポリマー9643
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)82.572, 72.665, 79.309
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-408-

HOH

21B-499-

HOH

31B-530-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Adenylate kinase / / AK / ATP-AMP transphosphorylase / ATP:AMP phosphotransferase / Adenylate monophosphate kinase


分子量: 23593.992 Da / 分子数: 2 / 変異: P177A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 遺伝子: adk, dnaW, plsA, b0474, JW0463 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69441, adenylate kinase
#2: 化合物 ChemComp-AP5 / BIS(ADENOSINE)-5'-PENTAPHOSPHATE / Ap5A


分子量: 916.367 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H29N10O22P5
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 842 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.21 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG 4K, 0.2 M AmAc, 0.1 M Tris-HCl, Ap5a in five time stoichiometric excess

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: BRUKER AXS MICROSTAR-H / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: Bruker Platinum 135 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→27.25 Å / Num. obs: 52935 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.267 / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 96.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
SAINTデータ削減
SADABSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ake

1ake


解像度: 1.7→27 Å / SU ML: 0.18 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 22.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2105 2668 5.05 %
Rwork0.177 --
obs0.1787 52935 99.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3308 0 118 842 4268
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033594
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8724894
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.1561390
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.031548
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003622
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.7310.38331270.31052562X-RAY DIFFRACTION97
1.731-1.76420.34471530.2792536X-RAY DIFFRACTION98
1.7642-1.80020.29881170.25692607X-RAY DIFFRACTION99
1.8002-1.83940.2941210.22882601X-RAY DIFFRACTION98
1.8394-1.88220.26841340.21112601X-RAY DIFFRACTION99
1.8822-1.92920.22841520.20412625X-RAY DIFFRACTION100
1.9292-1.98140.24921460.18972581X-RAY DIFFRACTION100
1.9814-2.03960.20911330.18822651X-RAY DIFFRACTION100
2.0396-2.10550.23311180.19122642X-RAY DIFFRACTION100
2.1055-2.18070.23381500.17932621X-RAY DIFFRACTION100
2.1807-2.2680.21491320.17082654X-RAY DIFFRACTION100
2.268-2.37110.21991380.16492631X-RAY DIFFRACTION100
2.3711-2.4960.17951350.16612688X-RAY DIFFRACTION100
2.496-2.65230.18611520.17512622X-RAY DIFFRACTION100
2.6523-2.85690.22781310.17192663X-RAY DIFFRACTION100
2.8569-3.1440.18341460.16442680X-RAY DIFFRACTION100
3.144-3.59810.18981570.14492690X-RAY DIFFRACTION100
3.5981-4.52980.15691600.13612707X-RAY DIFFRACTION100
4.5298-270.17241660.16032820X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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