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- PDB-4x69: Crystal structure of OP0595 complexed with CTX-M-44 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x69
タイトルCrystal structure of OP0595 complexed with CTX-M-44
要素Beta-lactamase Toho-1
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-OP0 / Beta-lactamase Toho-1
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.42 Å
データ登録者Yamada, M. / Watanabe, T.
引用ジャーナル: J.Antimicrob.Chemother. / 年: 2015
タイトル: OP0595, a new diazabicyclooctane: mode of action as a serine beta-lactamase inhibitor, antibiotic and beta-lactam 'enhancer'
著者: Morinaka, A. / Tsutsumi, Y. / Yamada, M. / Suzuki, K. / Watanabe, T. / Abe, T. / Furuuchi, T. / Inamura, S. / Sakamaki, Y. / Mitsuhashi, N. / Ida, T. / Livermore, D.M.
履歴
登録2014年12月7日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Derived calculations
改定 1.22015年10月14日Group: Database references
改定 1.32020年2月5日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Beta-lactamase Toho-1
B: Beta-lactamase Toho-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,2736
ポリマ－56,4962
非ポリマー7774
水6,630368
1
A: Beta-lactamase Toho-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6363
ポリマ－28,2481
非ポリマー3882
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area250 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area10850 Å2
手法PISA
2
B: Beta-lactamase Toho-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6363
ポリマ－28,2481
非ポリマー3882
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area250 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area10760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.533, 72.982, 63.052
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.290, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Beta-lactamase Toho-1


分子量: 28247.947 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: bla / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q47066, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-OP0 / (2S,5R)-N-(2-aminoethoxy)-1-formyl-5-[(sulfooxy)amino]piperidine-2-carboxamide


分子量: 326.327 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H18N4O7S
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 368 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.88 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8 / 詳細: PEG 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 95 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月21日
回折測定詳細: 0.50 degrees, 4.0 sec, detector distance 129.80 mm / 手法: \w scans
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
ReflectionAv R equivalents: 0.07 / 数: 291155
反射解像度: 1.42→50 Å / Num. obs: 81658 / % possible obs: 98.1 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 24.195
反射 シェル解像度: 1.42→1.44 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.455 / Mean I/σ(I) obs: 2.173 / Rsym value: 0.455 / % possible all: 80.5
Cell measurementReflection used: 291155

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
REFMACrefmac_5.5.0109精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1IYS

1iys


解像度: 1.42→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / Matrix type: sparse / WRfactor Rfree: 0.201 / WRfactor Rwork: 0.177 / SU B: 1.049 / SU ML: 0.042 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.072 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2085 4113 5 %RANDOM
Rwork0.1835 77420 --
obs0.1848 77420 98.18 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 38.37 Å2 / Biso mean: 12.367 Å2 / Biso min: 5.37 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.25 Å20 Å20.1 Å2
2---0.37 Å20 Å2
3---0.69 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.42→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3952 0 48 368 4368
Biso mean--11.91 22.03 -
残基数----522
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0224086
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2761.9745551
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0175526
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.37924.675169
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.44215695
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg10.4451527
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0840.2655
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0213047
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5751.52618
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.05324199
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.78931468
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0184.51352
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)WRfactor Rwork
1.42-1.4570.2992640.2814786611082.6510.25
1.457-1.4970.252980.2475247594193.3340.212
1.497-1.540.2272960.2165518584099.5550.183
1.54-1.5870.2333060.2035295560499.9460.17
1.587-1.6390.2162810.1825178546099.9820.152
1.639-1.6970.2212760.182500952851000.153
1.697-1.7610.212570.174484951061000.148
1.761-1.8330.22340.175465248861000.15
1.833-1.9140.1932270.1714543477199.9790.151
1.914-2.0070.1692110.166423944501000.15
2.007-2.1160.2021960.173410443001000.161
2.116-2.2440.1871790.171390340821000.162
2.244-2.3980.1941880.1743602379299.9470.166
2.398-2.590.1891780.1723397357699.9720.168
2.59-2.8370.2121790.177309832771000.179
2.837-3.170.1991520.1862819297299.9660.191
3.17-3.6580.211230.1752494261899.9620.189
3.658-4.4740.211230.1662116224099.9550.188
4.474-6.3020.23990.1991642174299.9430.234
6.302-500.218460.23192999298.2860.272

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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