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- PDB-4wzs: Crystal structure of the Mot1 N-terminal domain in complex with T... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wzs
タイトルCrystal structure of the Mot1 N-terminal domain in complex with TBP and NC2 bound to a promoter DNA fragment
要素
  • DNA (5'-D(P*CP*CP*AP*CP*CP*CP*CP*CP*TP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*GP*CP*CP*CP*T)-3')
  • DNA (5'-D(P*GP*GP*GP*CP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*AP*GP*GP*GP*GP*GP*TP*GP*G)-3')
  • ECU04_1440 protein
  • ECU11_1470 protein
  • Similarity to HELICASE MOT1
  • TATA-binding protein-associated phosphoprotein
キーワードTRANSCRIPTION / protein-DNA complex / Swi2/Snf2
機能・相同性
機能・相同性情報


negative cofactor 2 complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / core promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / TBP-class protein binding / DNA-templated transcription initiation / helicase activity / protein heterodimerization activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity ...negative cofactor 2 complex / RNA polymerase II general transcription initiation factor activity / core promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II preinitiation complex assembly / TBP-class protein binding / DNA-templated transcription initiation / helicase activity / protein heterodimerization activity / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Negative cofactor 2 complex subunit beta / TATA-binding protein-associated factor Mot1 / : / Transcription factor CBF/NF-Y/archaeal histone domain / Histone-like transcription factor (CBF/NF-Y) and archaeal histone / TATA-Binding Protein / TATA-Binding Protein / TATA-box binding protein, eukaryotic / TATA-box binding protein / TATA-box binding protein, conserved site ...Negative cofactor 2 complex subunit beta / TATA-binding protein-associated factor Mot1 / : / Transcription factor CBF/NF-Y/archaeal histone domain / Histone-like transcription factor (CBF/NF-Y) and archaeal histone / TATA-Binding Protein / TATA-Binding Protein / TATA-box binding protein, eukaryotic / TATA-box binding protein / TATA-box binding protein, conserved site / Transcription factor TFIID (or TATA-binding protein, TBP) / Transcription factor TFIID repeat signature. / Histone, subunit A / Histone, subunit A / TBP domain superfamily / : / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Helicase conserved C-terminal domain / Histone-fold / Armadillo-like helical / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / TATA-binding protein-associated phosphoprotein / CLASS 2 TRANSCRIPTIONAL REPRESSOR similar NCB1_yeast / TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID (TFIID-1) / Similarity to HELICASE MOT1
類似検索 - 構成要素
生物種Encephalitozoon cuniculi (ウサギエンケファリトゾーン)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.78 Å
データ登録者Butryn, A. / Hopfner, K.-P.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationSFB 646 ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: Structural basis for recognition and remodeling of the TBP:DNA:NC2 complex by Mot1.
著者: Agata Butryn / Jan M Schuller / Gabriele Stoehr / Petra Runge-Wollmann / Friedrich Förster / David T Auble / Karl-Peter Hopfner /
要旨: Swi2/Snf2 ATPases remodel substrates such as nucleosomes and transcription complexes to control a wide range of DNA-associated processes, but detailed structural information on the ATP-dependent ...Swi2/Snf2 ATPases remodel substrates such as nucleosomes and transcription complexes to control a wide range of DNA-associated processes, but detailed structural information on the ATP-dependent remodeling reactions is largely absent. The single subunit remodeler Mot1 (modifier of transcription 1) dissociates TATA box-binding protein (TBP):DNA complexes, offering a useful system to address the structural mechanisms of Swi2/Snf2 ATPases. Here, we report the crystal structure of the N-terminal domain of Mot1 in complex with TBP, DNA, and the transcription regulator negative cofactor 2 (NC2). Our data show that Mot1 reduces DNA:NC2 interactions and unbends DNA as compared to the TBP:DNA:NC2 state, suggesting that Mot1 primes TBP:NC2 displacement in an ATP-independent manner. Electron microscopy and cross-linking data suggest that the Swi2/Snf2 domain of Mot1 associates with the upstream DNA and the histone fold of NC2, thereby revealing parallels to some nucleosome remodelers. This study provides a structural framework for how a Swi2/Snf2 ATPase interacts with its substrate DNA:protein complex.
履歴
登録2014年11月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_radiation_wavelength / pdbx_audit_support / struct_conn
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ECU11_1470 protein
B: TATA-binding protein-associated phosphoprotein
C: Similarity to HELICASE MOT1
D: ECU04_1440 protein
E: DNA (5'-D(P*CP*CP*AP*CP*CP*CP*CP*CP*TP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*GP*CP*CP*CP*T)-3')
F: DNA (5'-D(P*GP*GP*GP*CP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*AP*GP*GP*GP*GP*GP*TP*GP*G)-3')


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,8146
ポリマ－156,8146
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)150.629, 140.274, 90.778
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 113.70, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 ECU11_1470 protein


分子量: 11173.392 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Encephalitozoon cuniculi (strain GB-M1) (ウサギエンケファリトゾーン)
株: GB-M1 / 遺伝子: ECU11_1470 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8SQT6
#2: タンパク質 TATA-binding protein-associated phosphoprotein


分子量: 17730.896 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Encephalitozoon cuniculi (ウサギエンケファリトゾーン)
遺伝子: ECU11_0730 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: M1K2J7
#3: タンパク質 Similarity to HELICASE MOT1


分子量: 90408.359 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Encephalitozoon cuniculi (strain GB-M1) (ウサギエンケファリトゾーン)
株: GB-M1 / 遺伝子: ECU03_1530 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q8SVZ5
#4: タンパク質 ECU04_1440 protein


分子量: 22760.787 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Encephalitozoon cuniculi (strain GB-M1) (ウサギエンケファリトゾーン)
株: GB-M1 / 遺伝子: ECU04_1440 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8ST28

-
DNA鎖 , 2種, 2分子 EF

#5: DNA鎖 DNA (5'-D(P*CP*CP*AP*CP*CP*CP*CP*CP*TP*TP*TP*TP*AP*TP*AP*GP*CP*CP*CP*T)-3')


分子量: 7176.630 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#6: DNA鎖 DNA (5'-D(P*GP*GP*GP*CP*TP*AP*TP*AP*AP*AP*AP*GP*GP*GP*GP*GP*TP*GP*G)-3')


分子量: 7563.890 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
詳細

Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.07 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.1 / 詳細: 0.2M imidazole malate, PEG 4000 / PH範囲: 5.0-6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.78→49.17 Å / Num. obs: 17169 / % possible obs: 98.2 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 128.05 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル解像度: 3.78→4 Å / Rmerge(I) obs: 0.79 / Mean I/σ(I) obs: 1.49 / % possible all: 93.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.1精密化
PHASER2.5.2位相決定
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3OC3

3oc3


解像度: 3.78→49.17 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.7009 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.6536 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.678
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2575 860 5.01 %RANDOM
Rwork0.2351 ---
obs0.2362 17163 98.87 %-
原子変位パラメータBiso mean: 74.64 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-12.7248 Å20 Å2-27.6534 Å2
2---43.1259 Å20 Å2
3---30.4011 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.94 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.78→49.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8238 799 0 0 9037
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.0099268HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.7512688HARMONIC3
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d3091SINUSOIDAL5
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes190HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1259HARMONIC7
X-RAY DIFFRACTIONt_it9268HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion1.56
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.35
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1271SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9937SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3.78→4.01 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3018 135 5.06 %
Rwork0.2692 2533 -
all0.2709 2668 -
obs--98.87 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
19.32072.3217-1.44016.31940.1189.06590.40580.0628-0.3577-0.09870.1629-0.14110.25180.2654-0.56870.7201-0.0432-0.3557-0.4279-0.20810.6366512.963517.0937227.8866
25.7268-2.349-1.75435.86442.14737.33220.0653-0.1467-0.2540.13050.78631.06730.3011-1.3265-0.85161.01130.1782-0.2911-0.0259-0.41670.6372495.414421.2486227.5061
313.1523-1.21750.573712.11077.662111.0570.15110.15670.1655-0.210.1578-0.0531-0.22240.1579-0.30880.86680.2104-0.2170.8157-0.36340.7301484.210311.2071218.5302
4-0.17221.62322.18853.75421.81898.6287-0.1240.76470.30450.03350.02650.05720.07030.18280.09750.9947-0.0409-0.27850.9119-0.33530.5793493.183912.8132215.2094
59.7064-1.659-13.38068.92778.019110.5915-0.5873-1.12971.08530.5274-0.44620.7361-0.7811-1.48841.0335-0.5538-0.1383-0.1746-0.2930.2871-0.415510.2676-14.184228.8831
68.02350.71582.9663.00220.28044.8639-0.22910.4123-0.1939-0.1807-0.2233-0.1720.13310.87240.4524-0.27020.01580.2052-0.52210.1591-0.124534.6452-13.9845222.2786
74.0342-1.6274-4.63660.52542.395514.6150.3256-0.39040.7042-0.523-0.3726-0.5137-0.93480.8480.0471-0.5045-0.2164-0.39280.48570.02240.409549.3484-6.479257.5689
83.59351.4799-1.46594.1848-0.25184.38620.1759-0.81080.68080.7397-0.27620.0651-0.86930.94790.1003-0.2113-0.038-0.18090.6267-0.19730.0749529.5406-3.3496283.1498
97.06920.77897.92851.7488-0.794516.21090.2437-0.1964-0.26511.0297-0.0611-0.1951.44770.5694-0.1826-0.84280.15380.17850.10250.045-0.1308501.5614-27.6519262.9148
104.6772-6.6336-4.300910.08926.6235-4.6772-0.6401-1.56330.72610.28290.25830.16930.0243-0.37420.3817-0.2229-0.3491-0.6721-0.9119-0.3390.3467533.499818.4154253.3344
119.34216.7853-6.73064.0329-2.14469.58850.0170.09440.6099-0.51950.1624-0.8424-0.57210.5989-0.17940.25660.05630.0027-0.4748-0.12320.1035538.271212.2269224.587
129.1421-0.7727-3.17997.05420.223214.3395-0.38-0.84070.5554-0.2136-0.4197-0.36230.2894-0.22710.7997-0.2053-0.2171-0.1885-0.9119-0.11120.0892534.677611.422236.2688
136.15780.2593-1.135907.6435-2.1524-0.26660.71220.9103-0.3544-1.2541-1.7651-0.64981.26011.52070.3962-0.1197-0.532-0.5075-0.14910.1358539.303118.1981243.3783
140.7744.48543.124516.7211.50442.59390.24680.79070.3048-0.1617-0.23980.5993-0.3713-0.3062-0.0070.1922-0.1378-0.01440.8797-0.14190.4916516.039132.8094260.047
158.29383.67931.26468.75540.023315.4316-0.1880.26210.52890.0281-0.1969-0.44030.317-0.61780.38480.0487-0.2369-0.2148-0.3265-0.59460.236527.615928.3558260.1105
161.07223.9296-0.2648.6784-1.45359.4653-0.1412-0.18390.23020.9372-0.08030.787-0.4529-0.15160.22160.8938-0.23790.04950.8425-0.1820.78527.857335.1352228.9099
178.5538-7.38053.20165.65036.295610.57350.3048-0.993-0.2860.51070.39380.9599-0.0666-1.6476-0.69860.3345-0.16430.19380.9119-0.25630.8605513.368517.0972248.6806
186.5089-1.5794-0.05325.1016-4.0377-1.3009-0.0450.344-0.9602-1.0221-0.40681.31321.0139-0.61960.45181.019-0.0486-0.0920.9119-0.37080.7752516.447121.0269245.561
191.9318-5.04584.43877.21233.90893.5247-0.01680.8377-0.0118-0.2194-0.74340.6301-0.2411-1.41540.76021.0753-0.0609-0.15030.53070.23290.7485528.133534.4748227.8054
2018.3685-4.1211-2.53932.09622.8187-0.4847-0.073-0.2736-0.43110.5541-0.5890.79650.4694-0.40080.6620.734-0.2342-0.42260.1698-0.60080.2724498.647813.9573226.7481
212.38024.7052-3.13441.757-2.904914.49580.23220.45870.4114-0.0525-0.05860.5731-0.75-0.805-0.17360.83210.40260.0734-0.0899-0.32120.9917505.189130.8812225.5174
2210.9822-3.5125-1.29578.733-0.983211.3747-0.21581.06530.10620.2761-0.31960.23680.09490.02990.53540.3713-0.32870.2263-0.3108-0.38550.3936529.708340.2114266.1164
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{A|15 - 33}
2X-RAY DIFFRACTION2{A|34 - 58}
3X-RAY DIFFRACTION3{A|59 - 78}
4X-RAY DIFFRACTION4{A|79 - 89}
5X-RAY DIFFRACTION5{C|1 - 67}
6X-RAY DIFFRACTION6{C|68 - 309}
7X-RAY DIFFRACTION7{C|310 - 446}
8X-RAY DIFFRACTION8{C|447 - 661}
9X-RAY DIFFRACTION9{C|662 - 778}
10X-RAY DIFFRACTION10{D|19 - 33}
11X-RAY DIFFRACTION11{D|34 - 46}
12X-RAY DIFFRACTION12{D|47 - 104}
13X-RAY DIFFRACTION13{D|105 - 123}
14X-RAY DIFFRACTION14{D|124 - 150}
15X-RAY DIFFRACTION15{D|151 - 196}
16X-RAY DIFFRACTION16{E|2 - 10}
17X-RAY DIFFRACTION17{E|11 - 21}
18X-RAY DIFFRACTION18{F|5 - 13}
19X-RAY DIFFRACTION19{F|14 - 23}
20X-RAY DIFFRACTION20{B|12 - 61}
21X-RAY DIFFRACTION21{B|62 - 101}
22X-RAY DIFFRACTION22{B|109 - 137}

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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