[日本語] English
万見
- PDB-4wyb: Structure of the Bud6 flank domain in complex with actin -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wyb
タイトルStructure of the Bud6 flank domain in complex with actin
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Bud site selection protein 6
キーワードCONTRACTILE PROTEIN/PROTEIN BINDING / nucleation promoting factor WH2 Domain / Formin / CONTRACTILE PROTEIN-PROTEIN BINDING complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoskeletal regulatory protein binding / positive regulation of formin-nucleated actin cable assembly / polarisome / bipolar cellular bud site selection / budding cell apical bud growth / secretory vesicle / vesicle targeting / pseudohyphal growth / prospore membrane / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity ...cytoskeletal regulatory protein binding / positive regulation of formin-nucleated actin cable assembly / polarisome / bipolar cellular bud site selection / budding cell apical bud growth / secretory vesicle / vesicle targeting / pseudohyphal growth / prospore membrane / establishment or maintenance of actin cytoskeleton polarity / positive regulation of actin nucleation / astral microtubule organization / incipient cellular bud site / cellular bud tip / cell tip / cellular bud neck / mating projection tip / spindle pole body / cytoskeletal motor activator activity / establishment of cell polarity / tropomyosin binding / mesenchyme migration / troponin I binding / myosin heavy chain binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / titin binding / enzyme activator activity / actin filament polymerization / filopodium / actin filament / regulation of actin cytoskeleton organization / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / calcium-dependent protein binding / regulation of protein localization / lamellipodium / actin binding / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Actin interacting protein 3, C-terminal / Actin interacting protein 3-like, C-terminal / Actin interacting protein 3 / Actin interacting protein 3 / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. ...Actin interacting protein 3, C-terminal / Actin interacting protein 3-like, C-terminal / Actin interacting protein 3 / Actin interacting protein 3 / Actin; Chain A, domain 2 / Actin; Chain A, domain 2 / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Roll / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Bud site selection protein 6 / Actin, alpha skeletal muscle
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.493 Å
データ登録者Eck, M.J. / Park, E. / Zheng, W.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071834 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM083137 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structure of a Bud6/Actin Complex Reveals a Novel WH2-like Actin Monomer Recruitment Motif.
著者: Park, E. / Graziano, B.R. / Zheng, W. / Garabedian, M. / Goode, B.L. / Eck, M.J.
履歴
登録2014年11月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年6月1日Group: Data collection
改定 1.22017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software / Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32022年3月23日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_audit_support ...database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Bud site selection protein 6
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Bud site selection protein 6
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Bud site selection protein 6
G: Actin, alpha skeletal muscle
H: Bud site selection protein 6
I: Actin, alpha skeletal muscle
J: Bud site selection protein 6
K: Actin, alpha skeletal muscle
L: Bud site selection protein 6
M: Actin, alpha skeletal muscle
N: Bud site selection protein 6
O: Actin, alpha skeletal muscle
P: Bud site selection protein 6
Q: Actin, alpha skeletal muscle
R: Bud site selection protein 6
S: Actin, alpha skeletal muscle
T: Bud site selection protein 6
U: Actin, alpha skeletal muscle
V: Bud site selection protein 6
X: Actin, alpha skeletal muscle
Y: Bud site selection protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)638,21848
ポリマ－631,65124
非ポリマー6,56724
水00
1
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Bud site selection protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1854
ポリマ－52,6382
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3250 Å2
ΔGint-33 kcal/mol
Surface area17820 Å2
手法PISA
2
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Bud site selection protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1854
ポリマ－52,6382
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3380 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area17640 Å2
手法PISA
3
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Bud site selection protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1854
ポリマ－52,6382
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3320 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area17470 Å2
手法PISA
4
G: Actin, alpha skeletal muscle
H: Bud site selection protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1854
ポリマ－52,6382
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3240 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area17430 Å2
手法PISA
5
I: Actin, alpha skeletal muscle
J: Bud site selection protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1854
ポリマ－52,6382
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3360 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area17560 Å2
手法PISA
6
K: Actin, alpha skeletal muscle
L: Bud site selection protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1854
ポリマ－52,6382
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3150 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area17640 Å2
手法PISA
7
M: Actin, alpha skeletal muscle
N: Bud site selection protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1854
ポリマ－52,6382
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3460 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area17490 Å2
手法PISA
8
O: Actin, alpha skeletal muscle
P: Bud site selection protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1854
ポリマ－52,6382
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3300 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area17560 Å2
手法PISA
9
Q: Actin, alpha skeletal muscle
R: Bud site selection protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1854
ポリマ－52,6382
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3280 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area17240 Å2
手法PISA
10
S: Actin, alpha skeletal muscle
T: Bud site selection protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1854
ポリマ－52,6382
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3350 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area17360 Å2
手法PISA
11
U: Actin, alpha skeletal muscle
V: Bud site selection protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1854
ポリマ－52,6382
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3270 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area17230 Å2
手法PISA
12
X: Actin, alpha skeletal muscle
Y: Bud site selection protein 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,1854
ポリマ－52,6382
非ポリマー5472
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3390 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area17360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)138.753, 138.753, 356.651
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

-
要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / Alpha-actin-1


分子量: 42096.953 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ATP, Ca / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P68135
#2: タンパク質
Bud site selection protein 6 / Actin-interacting protein 3


分子量: 10540.659 Da / 分子数: 12 / Fragment: residues 699-788 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: BUD6, AIP3, YLR319C, L8543.5 / プラスミド: pET
発現宿主: Escherichia coli-Pichia pastoris shuttle vector pPpARG4 (その他)
参照: UniProt: P41697
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.8 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 3.5M sodium formate, 0.1M CaCl2, and 5 mM TCEP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年12月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.493→45.418 Å / Num. obs: 97910 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.18 / Net I/σ(I): 4.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データスケーリング
Cootモデル構築
PHASER位相決定
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3MN7

3mn7


解像度: 3.493→45.418 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 27.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2581 2017 2.1 %
Rwork0.2124 --
obs0.2134 95892 98.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.493→45.418 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数37131 0 384 0 37515
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00538309
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0852025
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.34414099
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0495806
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0046652
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.4933-3.58070.34931400.29346503X-RAY DIFFRACTION95
3.5807-3.67740.34551400.2796841X-RAY DIFFRACTION100
3.6774-3.78560.36011490.27186747X-RAY DIFFRACTION100
3.7856-3.90770.26241490.25026761X-RAY DIFFRACTION100
3.9077-4.04730.31081490.23996779X-RAY DIFFRACTION100
4.0473-4.20920.25831510.21256840X-RAY DIFFRACTION100
4.2092-4.40070.20861470.19536711X-RAY DIFFRACTION99
4.4007-4.63250.25191410.18536802X-RAY DIFFRACTION99
4.6325-4.92240.21591440.19376757X-RAY DIFFRACTION99
4.9224-5.30190.26031470.21136679X-RAY DIFFRACTION99
5.3019-5.83450.30951400.21596725X-RAY DIFFRACTION99
5.8345-6.67650.26191450.21786690X-RAY DIFFRACTION98
6.6765-8.40290.20241420.18776598X-RAY DIFFRACTION97
8.4029-45.42140.23651330.18396442X-RAY DIFFRACTION94

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る