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- PDB-4wy4: Crystal structure of autophagic SNARE complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wy4
タイトルCrystal structure of autophagic SNARE complex
要素
  • (Synaptosomal-associated protein 29) x 2
  • Syntaxin-17
  • Vesicle-associated membrane protein 8
キーワードMEMBRANE PROTEIN / autophagy / SNARE / fusion
機能・相同性
機能・相同性情報


endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment organization / mucin granule / negative regulation of secretion by cell / positive regulation of histamine secretion by mast cell / ciliary pocket membrane / smooth endoplasmic reticulum membrane / vesicle targeting / trans-Golgi Network Vesicle Budding / zymogen granule membrane / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane ...endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment organization / mucin granule / negative regulation of secretion by cell / positive regulation of histamine secretion by mast cell / ciliary pocket membrane / smooth endoplasmic reticulum membrane / vesicle targeting / trans-Golgi Network Vesicle Budding / zymogen granule membrane / synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / Intra-Golgi traffic / mucus secretion / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / autophagosome-lysosome fusion / autolysosome membrane / vesicle docking / SNAP receptor activity / chloride channel inhibitor activity / SNARE complex / protein localization to phagophore assembly site / vesicle fusion / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / syntaxin binding / COPII-mediated vesicle transport / azurophil granule membrane / SNARE complex assembly / Lysosome Vesicle Biogenesis / autophagosome membrane docking / synaptic vesicle priming / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / Golgi organization / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / exocytosis / tertiary granule membrane / autophagosome membrane / cilium assembly / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / regulation of protein localization to plasma membrane / specific granule membrane / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / endomembrane system / autophagosome / secretory granule membrane / SNARE binding / intracellular protein transport / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / ER to Golgi transport vesicle membrane / recycling endosome / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / late endosome membrane / Clathrin-mediated endocytosis / protein transport / presynapse / ER-Phagosome pathway / vesicle / early endosome membrane / protein phosphatase binding / defense response to virus / membrane fusion / early endosome / Golgi membrane / lysosomal membrane / centrosome / endoplasmic reticulum membrane / Neutrophil degranulation / symbiont entry into host cell / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / mitochondrion / extracellular exosome / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Syntaxin-17 / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site ...Syntaxin-17 / Synaptobrevin/Vesicle-associated membrane protein / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #110 / Synaptobrevin signature. / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Syntaxin / Syntaxin/epimorphin, conserved site / Syntaxin / epimorphin family signature. / SNARE / Helical region found in SNAREs / t-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Target SNARE coiled-coil homology domain / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Synaptosomal-associated protein 29 / Syntaxin-17 / Vesicle-associated membrane protein 8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Zhao, M. / Brunger, A.T.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Mental Health (NIH/NIMH)R37MH63105 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: ATG14 promotes membrane tethering and fusion of autophagosomes to endolysosomes.
著者: Diao, J. / Liu, R. / Rong, Y. / Zhao, M. / Zhang, J. / Lai, Y. / Zhou, Q. / Wilz, L.M. / Li, J. / Vivona, S. / Pfuetzner, R.A. / Brunger, A.T. / Zhong, Q.
履歴
登録2014年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月4日Group: Database references
改定 1.22015年5月6日Group: Database references
改定 1.32017年9月20日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / pdbx_validate_symm_contact / software / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.42019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vesicle-associated membrane protein 8
B: Syntaxin-17
C: Synaptosomal-associated protein 29
D: Synaptosomal-associated protein 29


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,4814
ポリマ－30,4814
非ポリマー00
水5,386299
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11460 Å2
ΔGint-103 kcal/mol
Surface area14630 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.850, 35.030, 104.200
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.090, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細biological unit is the same as asym.

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要素

#1: タンパク質 Vesicle-associated membrane protein 8 / VAMP-8 / Endobrevin / EDB


分子量: 7623.581 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VAMP8 / プラスミド: pACYCDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9BV40
#2: タンパク質 Syntaxin-17


分子量: 6367.963 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STX17 / プラスミド: pACYCDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P56962
#3: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 29 / SNAP-29 / Soluble 29 kDa NSF attachment protein / Vesicle-membrane fusion protein SNAP-29


分子量: 8928.136 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNAP29 / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O95721
#4: タンパク質 Synaptosomal-associated protein 29 / SNAP-29 / Soluble 29 kDa NSF attachment protein / Vesicle-membrane fusion protein SNAP-29


分子量: 7561.632 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNAP29 / プラスミド: pETDuet-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O95721
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 299 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.28 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 0.1M BICINE pH 8.5, 55% (v/v) MPD

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→51.97 Å / Num. obs: 58501 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 17.3 Å2 / Rmerge F obs: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.063 / Rrim(I) all: 0.068 / Χ2: 1.026 / Net I/σ(I): 14.32 / Num. measured all: 385970
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.4-1.440.890.6712.5128653431242310.72698.1
1.44-1.480.9850.3733.9628265425641820.40398.3
1.48-1.520.9930.2225.7527029415040630.24197.9
1.52-1.570.9830.2456.1824913398639150.26798.2
1.57-1.620.9840.2077.324504391238460.22598.3
1.62-1.670.990.179.1725922377937340.18498.8
1.67-1.740.9920.14510.4624649361035820.15799.2
1.74-1.810.9930.12512.0923658350334710.13599.1
1.81-1.890.9940.10513.8622101334233000.11498.7
1.89-1.980.9950.08915.7919421322231730.09798.5
1.98-2.090.9970.07319.8920604306630510.07999.5
2.09-2.210.9960.06723.0819700289728870.07399.7
2.21-2.370.9960.06424.4518181276227450.0799.4
2.37-2.560.9960.06325.3616096250724820.06899
2.56-2.80.9970.05924.8213691236323120.06597.8
2.8-3.130.9970.05826.9413504212020980.06299
3.13-3.610.9960.05428.3612310188618700.05999.2
3.61-4.430.9970.05328.8810632163116220.05899.4
4.43-6.260.9960.04827.337234124712040.05396.6
6.260.9970.05228.9149037397330.05699.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
PHASER位相決定
精密化解像度: 1.4→51.967 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 16.95 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1768 2919 5 %Random selection based on resolution shells
Rwork0.1363 55467 --
obs0.1383 58386 98.48 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 81.53 Å2 / Biso mean: 28.9173 Å2 / Biso min: 11.88 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→51.967 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2121 0 0 299 2420
Biso mean---45.35 -
残基数----265
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0112371
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1743240
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049374
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006431
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.225987
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 21

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.4-1.42290.25171360.21762590272698
1.4229-1.44750.27431390.17872642278198
1.4475-1.47380.21661330.1462530266397
1.4738-1.50210.16461360.12832575271196
1.5021-1.53280.15241360.1262593272998
1.5328-1.56610.16721370.11182610274798
1.5661-1.60260.1841400.11382646278698
1.6026-1.64260.15951370.1162604274199
1.6426-1.68710.17421380.12032628276699
1.6871-1.73670.17411400.12152666280699
1.7367-1.79280.18311400.12792652279299
1.7928-1.85680.17371390.1282642278199
1.8568-1.93120.19131390.12722645278499
1.9312-2.01910.1861390.12692630276999
2.0191-2.12550.18251400.125526722812100
2.1255-2.25870.1511420.125726832825100
2.2587-2.43310.16651390.12242645278499
2.4331-2.67790.18281420.13592703284599
2.6779-3.06540.16941390.13912635277498
3.0654-3.86190.17191430.13272715285899
3.8619-52.00310.18361450.16172761290698

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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