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- PDB-4wxz: PdxS (G. stearothermophilus) co-crystallized with R5P -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wxz
タイトルPdxS (G. stearothermophilus) co-crystallized with R5P
要素Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
キーワードTRANSFERASE / beta/alpha barrel / pyridoxal 5-phosphate / glutamine amidotransferase / vitamin b6
機能・相同性
機能・相同性情報


pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) / pyridoxal 5'-phosphate synthase (glutamine hydrolysing) activity / pyridoxal phosphate biosynthetic process / pyridoxine biosynthetic process / amino acid metabolic process
類似検索 - 分子機能
Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PdxS/SNZ / PdxS/SNZ N-terminal domain / SOR/SNZ family / PdxS/SNZ family signature. / PdxS/SNZ family profile. / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pyridoxal 5'-phosphate synthase subunit PdxS
類似検索 - 構成要素
生物種Geobacillus kaustophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Smith, J.L. / Smith, A.M.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK) 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS) 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2015
タイトル: Crystal structures capture three states in the catalytic cycle of a pyridoxal phosphate (PLP) synthase.
著者: Smith, A.M. / Brown, W.C. / Harms, E. / Smith, J.L.
履歴
登録2014年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年1月21日Group: Database references
改定 1.22015年3月11日Group: Database references
改定 1.32019年11月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _citation.title ..._citation.journal_id_CSD / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
B: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
C: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
D: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
E: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
F: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)199,5366
ポリマ－199,5366
非ポリマー00
水3,423190
1
A: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
B: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
C: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
D: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
E: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
F: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS

A: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
B: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
C: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
D: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
E: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS
F: Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)399,07212
ポリマ－399,07212
非ポリマー00
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_675x-y+1,-y+2,-z+2/31
Buried area37650 Å2
ΔGint-147 kcal/mol
Surface area99170 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)179.785, 179.785, 104.568
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-312-

HOH

21A-316-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A
31C
41D
51E
61F
12B
22A
32C
42D
52E
62F
13B
23A
33C
43D
53E
63F

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDRefine codeAuth asym-IDAuth seq-ID
1111B10 - 45
2111A10 - 45
3111C10 - 45
4111D10 - 45
5111E10 - 45
6111F10 - 45
1121B60 - 80
2121A60 - 80
3121C60 - 80
4121D60 - 80
5121E60 - 80
6121F60 - 80
1131B82 - 265
2131A82 - 265
3131C82 - 265
4131D82 - 265
5131E82 - 265
6131F82 - 265

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2given(0.535553, -0.843117, -0.048349), (0.840712, 0.537693, -0.063949), (0.079913, -0.0064, 0.996781)117.889503, 98.141243, 1.88124
3given(-0.487302, 0.872858, 0.025611), (0.8688, 0.481668, 0.114814), (0.08788, 0.0782, -0.993057)-179.425919, 100.599403, 58.416611
4given(-0.999751, 0.022126, -0.002929), (0.021592, 0.992056, 0.123928), (0.005648, 0.123834, -0.992287)-61.268009, -2.37425, 49.371361
5given(0.474795, 0.87859, 0.051481), (-0.878179, 0.476808, -0.038157), (-0.058071, -0.027093, 0.997945)-154.621445, 57.751911, 2.35437
6given(-0.523802, -0.849751, -0.059618), (-0.850774, 0.518363, 0.086502), (-0.042602, 0.096032, -0.994466)90.235626, 47.797619, 53.246429
詳細biological unit is the same as asym.

-
要素

#1: タンパク質
Pyridoxal biosynthesis lyase PdxS


分子量: 33255.992 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Geobacillus kaustophilus (バクテリア)
株: HTA426 / 遺伝子: pdxS, GK0011 / プラスミド: pETTEV281 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q5L3Y2, 付加脱離酵素（リアーゼ）
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 190 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.78 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: PEG 8000, Na cacodylate, lithium citrate / PH範囲: 7

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月6日 / 詳細: K-B pair of biomorph mirrors
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 104026 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 47 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Χ2: 1.432 / Net I/av σ(I): 17 / Net I/σ(I): 8.7 / Num. measured all: 611844
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.7-2.85.80.8103901.344100
2.8-2.915.90.619104521.314100
2.91-3.045.90.457103761.326100
3.04-3.25.90.32104361.404100
3.2-3.45.90.214103631.431100
3.4-3.665.90.157104251.497100
3.66-4.035.90.117103791.567100
4.03-4.625.90.096103891.791100
4.62-5.815.90.076104221.445100
5.81-505.90.056103941.20299.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
HKL-2000データ削減
PHASER2.5.2位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ZNN

1znn


解像度: 2.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 13.197 / SU ML: 0.267 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.877 / ESU R Free: 0.337 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2587 2728 5.1 %RANDOM
Rwork0.2163 50930 --
obs0.2185 50930 99.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 156.56 Å2 / Biso mean: 63.387 Å2 / Biso min: 21.93 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.43 Å2-0.71 Å2-0 Å2
2---1.43 Å20 Å2
3---4.64 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11232 0 0 190 11422
Biso mean---46.68 -
残基数----1474
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.01911376
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.0211142
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2891.98715381
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.815325558
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.90851462
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.89323.971481
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.805151906
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.7121594
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0680.21786
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02112788
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.022362
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.2236.1445884
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.2196.1445883
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it6.4499.1987334
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: TIGHT THERMAL / Weight position: 0.5

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11B36625.55
12A36621.24
13C36611.41
14D3666.82
15E36617.56
16F36636.18
21B31423.92
22A31418.31
23C31412.46
24D31413.89
25E31411.25
26F31433.67
31B282814.98
32A282818.8
33C282813.89
34D28289.79
35E282817.31
36F282828.32
LS精密化 シェル解像度: 2.699→2.769 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.319 205 -
Rwork0.283 3694 -
all-3899 -
obs--99.24 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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