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- PDB-4wwi: Crystal structure of the C domain of staphylococcal protein A in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wwi
タイトルCrystal structure of the C domain of staphylococcal protein A in complex with the Fc fragment of human IgG at 2.3 Angstrom resolution
要素
  • Ig gamma-3 chain C region
  • Immunoglobulin G-binding protein A
キーワードPROTEIN BINDING / three-helix bundle / conformational heterogeneity / S. aureus / antibody binding
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG immunoglobulin complex / IgG binding / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / FCGR activation / complement activation, classical pathway / Role of phospholipids in phagocytosis / antigen binding ...IgG immunoglobulin complex / IgG binding / immunoglobulin receptor binding / immunoglobulin complex, circulating / Classical antibody-mediated complement activation / Initial triggering of complement / FCGR activation / complement activation, classical pathway / Role of phospholipids in phagocytosis / antigen binding / FCGR3A-mediated IL10 synthesis / Regulation of Complement cascade / B cell receptor signaling pathway / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / antibacterial humoral response / blood microparticle / adaptive immune response / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin FC, subunit C / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain ...Immunoglobulin FC, subunit C / Octapeptide repeat / Octapeptide repeat / Protein A, Ig-binding domain / B domain / Lysin motif / LysM domain superfamily / LysM domain / LysM domain profile. / LysM domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / : / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin heavy constant gamma 3 / Immunoglobulin G-binding protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.307 Å
データ登録者Deis, L.N. / Oas, T.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM081666 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Suppression of conformational heterogeneity at a protein-protein interface.
著者: Deis, L.N. / Wu, Q. / Wang, Y. / Qi, Y. / Daniels, K.G. / Zhou, P. / Oas, T.G.
履歴
登録2014年11月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月22日Group: Derived calculations
改定 1.22015年7月29日Group: Database references
改定 1.32017年9月13日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Immunoglobulin G-binding protein A
B: Immunoglobulin G-binding protein A
C: Immunoglobulin G-binding protein A
D: Ig gamma-3 chain C region
E: Ig gamma-3 chain C region
F: Ig gamma-3 chain C region


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,2856
ポリマ－95,2856
非ポリマー00
水2,972165
1
A: Immunoglobulin G-binding protein A
D: Ig gamma-3 chain C region


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7622
ポリマ－31,7622
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Immunoglobulin G-binding protein A
E: Ig gamma-3 chain C region


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7622
ポリマ－31,7622
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Immunoglobulin G-binding protein A
F: Ig gamma-3 chain C region


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,7622
ポリマ－31,7622
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)138.918, 88.116, 101.038
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.95, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: 抗体 Immunoglobulin G-binding protein A / IgG-binding protein A / Staphylococcal protein A


分子量: 6637.353 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 270-327 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus aureus (黄色ブドウ球菌)
遺伝子: spa / プラスミド: pAED4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P38507
#2: タンパク質 Ig gamma-3 chain C region / HDC / Heavy chain disease protein


分子量: 25124.361 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 168-377 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGHG3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami Rosetta / 参照: UniProt: P01860
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.24 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.09 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: NaOAc, ammonium sulfate, PEG 5K MME, glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.307→41.18 Å / Num. obs: 53496 / % possible obs: 99.47 % / 冗長度: 7.5 % / Net I/σ(I): 19.5
反射 シェル解像度: 2.307→2.389 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 94.81

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX(phenix.refine: dev_1664)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4NPD, 1FC1

4npd

1fc1


解像度: 2.307→41.177 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 28.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2506 1871 3.7 %Random selection
Rwork0.2098 ---
obs0.2113 50557 94.01 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.307→41.177 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6074 0 0 165 6239
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0036423
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7128728
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.2872453
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029946
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0031144
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.3066-2.3690.32941060.28022945X-RAY DIFFRACTION74
2.369-2.43870.32691270.2673427X-RAY DIFFRACTION86
2.4387-2.51740.30291250.25833454X-RAY DIFFRACTION87
2.5174-2.60740.33841430.2583612X-RAY DIFFRACTION92
2.6074-2.71170.30231660.24773777X-RAY DIFFRACTION95
2.7117-2.83510.27691380.23393862X-RAY DIFFRACTION97
2.8351-2.98460.27981550.24553870X-RAY DIFFRACTION98
2.9846-3.17150.30081580.23373933X-RAY DIFFRACTION99
3.1715-3.41630.30261590.21443963X-RAY DIFFRACTION100
3.4163-3.75980.2641360.22613796X-RAY DIFFRACTION95
3.7598-4.30340.1931440.18673983X-RAY DIFFRACTION100
4.3034-5.41990.2061550.174011X-RAY DIFFRACTION100
5.4199-41.18390.23481590.20084053X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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