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万見
- PDB-4wud: N-terminal 43 kDa fragment of the E. coli DNA gyrase B subunit gr... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wud
タイトルN-terminal 43 kDa fragment of the E. coli DNA gyrase B subunit grown from no salt condition
要素DNA gyrase subunit B
キーワードISOMERASE / DNA gyrase / ATPase domain / ATPase activity / GHKL superfamily / monovalent cations
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) complex / DNA negative supercoiling activity / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / ATP-dependent activity, acting on DNA / DNA-templated DNA replication / chromosome / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic ...DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) complex / DNA negative supercoiling activity / DNA topoisomerase type II (double strand cut, ATP-hydrolyzing) activity / DNA topoisomerase (ATP-hydrolysing) / DNA topological change / ATP-dependent activity, acting on DNA / DNA-templated DNA replication / chromosome / response to xenobiotic stimulus / response to antibiotic / DNA-templated transcription / DNA binding / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / GyrB, hook / DNA gyrase subunit B insert domain / DNA gyrase B subunit insert domain / DNA gyrase subunit B, TOPRIM domain / DNA gyrase, subunit B / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B / DNA gyrase B subunit, C-terminal / DNA gyrase B subunit, carboxyl terminus / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, domain 2 ...: / GyrB, hook / DNA gyrase subunit B insert domain / DNA gyrase B subunit insert domain / DNA gyrase subunit B, TOPRIM domain / DNA gyrase, subunit B / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B / DNA gyrase B subunit, C-terminal / DNA gyrase B subunit, carboxyl terminus / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, domain 2 / DNA gyrase B / DNA topoisomerase, type IIA / DNA topoisomerase, type IIA, conserved site / DNA topoisomerase II signature. / TopoisomeraseII / DNA topoisomerase, type IIA, subunit B, C-terminal / Toprim domain / DNA topoisomerase, type IIA-like domain superfamily / Ribosomal Protein S5; domain 2 - #10 / Toprim domain profile. / TOPRIM domain / Ribosomal Protein S5; domain 2 / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / DNA gyrase subunit B
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli strain K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Hearnshaw, S.J. / Chung, T.T. / Stevenson, C.E.M. / Maxwell, A. / Lawson, D.M.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: The role of monovalent cations in the ATPase reaction of DNA gyrase
著者: Hearnshaw, S.J. / Chung, T.T. / Stevenson, C.E.M. / Maxwell, A. / Lawson, D.M.
履歴
登録2014年10月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月22日Group: Database references
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA gyrase subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9055
ポリマ－43,3161
非ポリマー5894
水2,504139
1
A: DNA gyrase subunit B
ヘテロ分子

A: DNA gyrase subunit B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)87,80910
ポリマ－86,6322
非ポリマー1,1788
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_554-x,y,-z-1/21
Buried area7870 Å2
ΔGint-95 kcal/mol
Surface area30090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.800, 141.480, 80.300
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 DNA gyrase subunit B


分子量: 43315.766 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal 43 kDa fragment, UNP residues 2-393 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli strain K-12 (大腸菌)
遺伝子: gyrB, acrB, himB, hisU, nalC, parA, pcbA, b3699, JW5625
プラスミド: pAJ1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: P0AES6, EC: 5.99.1.3

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非ポリマー , 5種, 143分子

#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.27 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 15-25% PEG 3350, 2 mM MgCl2, 100 mM Tris-HCl pH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.917 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2011年9月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.917 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→27.54 Å / Num. obs: 36686 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 5.9 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Rpim(I) all: 0.026 / Net I/σ(I): 15.9 / Num. measured all: 217252
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allCC1/2Rpim(I) all% possible all
1.95-260.8332.31599826710.650.37299.7
8.72-27.545.50.0284025324580.9990.01397.3

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0073精密化
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1EI1

1ei1


解像度: 1.95→27.54 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.946 / WRfactor Rfree: 0.2208 / WRfactor Rwork: 0.1874 / FOM work R set: 0.8283 / SU B: 7.184 / SU ML: 0.106 / SU R Cruickshank DPI: 0.1369 / SU Rfree: 0.1302 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.137 / ESU R Free: 0.13 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2191 1894 5.2 %RANDOM
Rwork0.1847 34791 --
obs0.1864 34791 99.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 107.99 Å2 / Biso mean: 43.195 Å2 / Biso min: 25.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.32 Å20 Å20 Å2
2--2.53 Å20 Å2
3----1.22 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.95→27.54 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2920 0 34 140 3094
Biso mean--31.8 44.63 -
残基数----384
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0193026
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022824
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3431.9444110
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.78736484
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4035388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.31924.38137
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.80615495
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6961518
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2463
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023529
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02687
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.4872.5761540
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.4882.5751539
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.1343.8551923
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.41 138 -
Rwork0.396 2512 -
all-2650 -
obs--99.55 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.420.8327-0.09221.1520.13491.3568-0.1860.0183-0.45610.0460.0909-0.16850.13330.15650.09510.09640.0310.05720.02640.00240.104717.36622.1193-18.7036
20.73130.23690.45656.90851.06271.535-0.0310.07730.206-0.2930.02890.3535-0.21750.05350.0020.10870.0263-0.0390.02950.00270.118410.183148.2124-3.8136
38.0039-2.7315-8.13591.02192.80568.2806-0.21911.1047-0.42650.2177-0.33070.38180.3308-1.13140.54990.77610.06050.0210.3173-0.11080.82571.249161.4414-3.2643
40.301-0.31460.10353.285-0.22990.8954-0.0356-0.04690.04690.00960.01690.6988-0.0958-0.16470.01870.11560.0239-0.0560.0497-0.02780.25454.019850.3079-4.4751
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 218
2X-RAY DIFFRACTION2A219 - 299
3X-RAY DIFFRACTION3A300 - 318
4X-RAY DIFFRACTION4A319 - 392

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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