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万見
- PDB-4wt5: The C-terminal domain of Rubisco Accumulation Factor 1 from Arabi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wt5
タイトルThe C-terminal domain of Rubisco Accumulation Factor 1 from Arabidopsis thaliana, crystal form II
要素Rubisco Accumulation Factor 1, isoform 2
キーワードCHAPERONE / assembly chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose bisphosphate carboxylase complex assembly / chloroplast stroma / chloroplast / cytosol
類似検索 - 分子機能
Rubisco accumulation factor 1 / Rubisco accumulation factor 1, helix turn helix domain / Rubisco accumulation factor 1, C-terminal / Rubisco accumulation factor 1, alpha helical domain / Rubisco Assembly chaperone C-terminal domain / Rubisco accumulation factor 1 alpha helical domain / Rubisco accumulation factor 1 helix turn helix domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Rubisco accumulation factor 1.2, chloroplastic
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.568 Å
データ登録者Hauser, T. / Bhat, J.Y. / Milicic, G. / Wendler, P. / Hartl, F.U. / Bracher, A. / Hayer-Hartl, M.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2015
タイトル: Structure and mechanism of the Rubisco-assembly chaperone Raf1.
著者: Thomas Hauser / Javaid Y Bhat / Goran Miličić / Petra Wendler / F Ulrich Hartl / Andreas Bracher / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Biogenesis of the photosynthetic enzyme Rubisco, a complex of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits, requires assembly chaperones. Here we analyzed the role of Rubisco accumulation ...Biogenesis of the photosynthetic enzyme Rubisco, a complex of eight large (RbcL) and eight small (RbcS) subunits, requires assembly chaperones. Here we analyzed the role of Rubisco accumulation factor1 (Raf1), a dimer of ∼40-kDa subunits. We find that Raf1 from Synechococcus elongatus acts downstream of chaperonin-assisted RbcL folding by stabilizing RbcL antiparallel dimers for assembly into RbcL8 complexes with four Raf1 dimers bound. Raf1 displacement by RbcS results in holoenzyme formation. Crystal structures show that Raf1 from Arabidopsis thaliana consists of a β-sheet dimerization domain and a flexibly linked α-helical domain. Chemical cross-linking and EM reconstruction indicate that the β-domains bind along the equator of each RbcL2 unit, and the α-helical domains embrace the top and bottom edges of RbcL2. Raf1 fulfills a role similar to that of the assembly chaperone RbcX, thus suggesting that functionally redundant factors ensure efficient Rubisco biogenesis.
履歴
登録2014年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月12日Group: Database references
改定 1.22015年9月16日Group: Database references
改定 1.32024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rubisco Accumulation Factor 1, isoform 2
B: Rubisco Accumulation Factor 1, isoform 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6792
ポリマ－37,6792
非ポリマー00
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2730 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area15870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.680, 60.789, 143.267
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ILE / Beg label comp-ID: ILE / End auth comp-ID: ASP / End label comp-ID: ASP / Refine code: _ / Auth seq-ID: 288 - 437 / Label seq-ID: 8 - 157

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細biological unit is a dimer, a.u. contains one dimer

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要素

#1: タンパク質 Rubisco Accumulation Factor 1, isoform 2 / AtRaf1.2


分子量: 18839.576 Da / 分子数: 2 / 断片: Raf1 beta-domain, UNP residues 281-449 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: RAF2, At3g04550, F7O18.2 / プラスミド: pHUE / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9SR19
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.36 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 200 mM KH2PO4 and 20% (w/v) PEG-5000MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.97856 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.568→71.633 Å / Num. all: 11314 / Num. obs: 11314 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 4.3 % / Rpim(I) all: 0.051 / Rrim(I) all: 0.11 / Rsym value: 0.097 / Net I/av σ(I): 5.931 / Net I/σ(I): 11.9 / Num. measured all: 48923
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
2.57-2.714.20.9090.8572713720.4770.9092.181.8
2.71-2.874.40.6511.1696615750.3320.651399.7
2.87-3.074.60.4061.8675914660.2020.4064.899.2
3.07-3.324.40.2492.7609113870.1280.2497.399.2
3.32-3.634.30.1394.5551212820.0720.13912.299.3
3.63-4.064.50.1124.9518811650.0570.11216.399.7
4.06-4.694.20.0619.6429010170.0330.0612398.8
4.69-5.744.40.04912.739509070.0260.04924.599.8
5.74-8.1240.04513.628697160.0250.04523.699.3
8.12-47.7563.70.03216.215714270.0180.03230.898.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.9 Å46.35 Å
Translation2.9 Å46.35 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALA3.3.16データスケーリング
MOLREP10.2.35位相決定
REFMAC5.7.0029精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4WT4

4wt4


解像度: 2.568→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / WRfactor Rfree: 0.2643 / WRfactor Rwork: 0.1927 / FOM work R set: 0.7932 / SU B: 12.968 / SU ML: 0.271 / SU R Cruickshank DPI: 0.6741 / SU Rfree: 0.3411 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.674 / ESU R Free: 0.341 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2792 530 4.7 %RANDOM
Rwork0.2098 10713 --
obs0.2128 10713 96.35 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 126.78 Å2 / Biso mean: 59.375 Å2 / Biso min: 26.46 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.8 Å2-0 Å20 Å2
2---3.93 Å2-0 Å2
3---5.73 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.568→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2282 0 0 9 2291
Biso mean---45.77 -
残基数----300
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0192323
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2721.9883153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8145297
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.97624.09188
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.32915405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.8511517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2366
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.0211711
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 120 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Rms dev position: 0.21 Å / Weight position: 0.05

Dom-IDAuth asym-ID
1A
2B
LS精密化 シェル解像度: 2.568→2.634 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.412 12 -
Rwork0.328 533 -
all-545 -
obs--64.42 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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