[日本語] English
万見
- PDB-4wqo: Structure of VHL-EloB-EloC-Cul2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wqo
タイトルStructure of VHL-EloB-EloC-Cul2
要素
  • Cullin-2
  • Transcription elongation factor B polypeptide 1
  • Transcription elongation factor B polypeptide 2
  • Von Hippel-Lindau disease tumor suppressor
キーワードTRANSCRIPTION / E3 ligase complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cellular response to hypoxia / RHOBTB3 ATPase cycle / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / target-directed miRNA degradation / transcription elongation factor activity / elongin complex / Replication of the SARS-CoV-1 genome / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex ...regulation of cellular response to hypoxia / RHOBTB3 ATPase cycle / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the C-end degron rule pathway / target-directed miRNA degradation / transcription elongation factor activity / elongin complex / Replication of the SARS-CoV-1 genome / VCB complex / Cul5-RING ubiquitin ligase complex / SCF ubiquitin ligase complex / Cul2-RING ubiquitin ligase complex / intracellular membraneless organelle / SCF-dependent proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin ligase complex scaffold activity / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / Pausing and recovery of Tat-mediated HIV elongation / Tat-mediated HIV elongation arrest and recovery / negative regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / HIV elongation arrest and recovery / Pausing and recovery of HIV elongation / Tat-mediated elongation of the HIV-1 transcript / negative regulation of signal transduction / Formation of HIV-1 elongation complex containing HIV-1 Tat / ubiquitin-like ligase-substrate adaptor activity / Formation of HIV elongation complex in the absence of HIV Tat / RNA Polymerase II Transcription Elongation / Formation of RNA Pol II elongation complex / negative regulation of TORC1 signaling / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / negative regulation of autophagy / intrinsic apoptotic signaling pathway / protein serine/threonine kinase binding / transcription corepressor binding / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / positive regulation of cell differentiation / TP53 Regulates Transcription of DNA Repair Genes / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / transcription elongation by RNA polymerase II / Evasion by RSV of host interferon responses / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / G1/S transition of mitotic cell cycle / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / cell morphogenesis / ubiquitin-protein transferase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / transcription corepressor activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Neddylation / regulation of gene expression / microtubule cytoskeleton / Replication of the SARS-CoV-2 genome / protein-containing complex assembly / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein-macromolecule adaptor activity / cellular response to hypoxia / molecular adaptor activity / DNA-binding transcription factor binding / amyloid fibril formation / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / protein stabilization / cilium / negative regulation of cell population proliferation / negative regulation of gene expression / ubiquitin protein ligase binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / negative regulation of apoptotic process / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / enzyme binding / endoplasmic reticulum / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / mitochondrion / proteolysis / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cullin Repeats / 5 helical Cullin repeat like / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain / Elongin C; Chain C, domain 1 / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta/alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain / VHL superfamily / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain superfamily ...Cullin Repeats / 5 helical Cullin repeat like / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain / Elongin C; Chain C, domain 1 / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta/alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain / VHL superfamily / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, alpha domain superfamily / von Hippel-Lindau disease tumour suppressor, beta domain superfamily / VHL beta domain / VHL box domain / Cullin protein neddylation domain / Cullin, conserved site / Cullin family signature. / Cullin repeat-like-containing domain superfamily / Cullin protein, neddylation domain / Cullin / Cullin protein neddylation domain / Elongin-C / Elongin B / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Potassium Channel Kv1.1; Chain A / Cullin / Cullin, N-terminal / Cullin homology domain / Cullin homology domain superfamily / Cullin family / Cullin family profile. / S-phase kinase-associated protein 1-like / SKP1 component, POZ domain / Skp1 family, tetramerisation domain / Found in Skp1 protein family / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / SKP1/BTB/POZ domain superfamily / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / Roll / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
von Hippel-Lindau disease tumor suppressor / Cullin-2 / Elongin-C / Elongin-B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Nguyen, H.C. / Xiong, Y.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Insights into Cullin-RING E3 Ubiquitin Ligase Recruitment: Structure of the VHL-EloBC-Cul2 Complex.
著者: Nguyen, H.C. / Yang, H. / Fribourgh, J.L. / Wolfe, L.S. / Xiong, Y.
履歴
登録2014年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月11日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list / software
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.name
改定 1.32023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Von Hippel-Lindau disease tumor suppressor
B: Transcription elongation factor B polypeptide 2
C: Transcription elongation factor B polypeptide 1
D: Cullin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)72,4754
ポリマ－72,4754
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7120 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area23800 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)108.278, 108.278, 213.768
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 Von Hippel-Lindau disease tumor suppressor / Protein G7 / pVHL


分子量: 26352.113 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: VHL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P40337
#2: タンパク質 Transcription elongation factor B polypeptide 2 / Elongin 18 kDa subunit / Elongin-B / EloB / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit B / SIII p18


分子量: 13147.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TCEB2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15370
#3: タンパク質 Transcription elongation factor B polypeptide 1 / Elongin 15 kDa subunit / Elongin-C / EloC / RNA polymerase II transcription factor SIII subunit C / SIII p15


分子量: 10843.420 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 17-112 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TCEB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15369
#4: タンパク質 Cullin-2 / CUL-2


分子量: 22131.480 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 20-122 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CUL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13617

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.35 %
結晶化温度: 298 K / 手法: マイクロバッチ法 / 詳細: 4M Na formate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2012年9月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→48.3 Å / Num. obs: 24321 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 5.8 % / Rmerge(I) obs: 0.084 / Net I/σ(I): 16.4
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / 冗長度: 5.9 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 99.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LM8 and 2WZK

1lm8

2wzk


解像度: 3.2→48.297 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 31.7 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2495 1163 4.78 %
Rwork0.221 23156 -
obs0.2224 24319 98.82 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 262.44 Å2 / Biso mean: 122.9544 Å2 / Biso min: 77.96 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.2→48.297 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3902 0 0 0 3902
残基数----489
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0113993
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.7745421
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076610
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011695
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.251493
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.2001-3.34570.39791420.355628603002100
3.3457-3.5220.33851400.32872843298399
3.522-3.74260.34081570.3052866302399
3.7426-4.03150.31741320.26932833296598
4.0315-4.43690.24851400.21362843298398
4.4369-5.07830.22941300.19142903303398
5.0783-6.39580.24781520.219529493101100
6.3958-48.30220.20241700.17763059322999
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0559-0.06560.09270.1544-0.14310.21710.0064-0.1378-0.04080.40540.13730.2014-0.05360.13960.10171.40.8964-0.35130.7384-0.20051.0771-50.8489-7.0025-38.083
20.0687-0.02380.05520.0561-0.04350.0378-0.17750.31360.27360.11880.3366-0.2822-0.47590.31120.00031.29930.01380.03881.2922-0.19071.1541-32.24615.3825-65.0636
30.07230.0655-0.05440.0733-0.00280.0676-0.18090.1125-0.1252-0.05180.3877-0.305-0.29570.068401.20790.2743-0.17070.7388-0.09410.8988-49.126112.5729-58.7693
40.6390.2151-0.15140.0593-0.00010.1675-0.4640.73330.40470.14530.193-0.1727-0.2886-0.3367-0.03731.45240.471-0.14851.1231-0.14820.706-75.994115.2847-60.7844
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A'A60 - 207
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B'B1 - 104
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C'C17 - 112
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'D'D1 - 159

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る