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- PDB-4wkq: 1.85 angstrom structure of EGFR kinase domain with gefitinib -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wkq
タイトル1.85 angstrom structure of EGFR kinase domain with gefitinib
要素Epidermal growth factor receptor
キーワードtransferase/transferase inhibitor / inhibitor / complex / kinase / epidermal growth factor receptor / TRANSFERASE / transferase-transferase inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein kinase C activity / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / response to hydroxyisoflavone / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / ovulation cycle / EGFR interacts with phospholipase C-gamma ...positive regulation of protein kinase C activity / multivesicular body, internal vesicle lumen / positive regulation of prolactin secretion / negative regulation of cardiocyte differentiation / response to hydroxyisoflavone / diterpenoid metabolic process / Shc-EGFR complex / Inhibition of Signaling by Overexpressed EGFR / ovulation cycle / EGFR interacts with phospholipase C-gamma / positive regulation of mucus secretion / epidermal growth factor binding / regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / tongue development / response to UV-A / PLCG1 events in ERBB2 signaling / midgut development / ERBB2-EGFR signaling pathway / hydrogen peroxide metabolic process / morphogenesis of an epithelial fold / PTK6 promotes HIF1A stabilization / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / digestive tract morphogenesis / Signaling by EGFR / response to cobalamin / intracellular vesicle / eyelid development in camera-type eye / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / cerebral cortex cell migration / protein insertion into membrane / ERBB2 Regulates Cell Motility / protein tyrosine kinase activator activity / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Signaling by ERBB4 / PI3K events in ERBB2 signaling / negative regulation of mitotic cell cycle / MAP kinase kinase kinase activity / hair follicle development / Estrogen-dependent nuclear events downstream of ESR-membrane signaling / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of bone resorption / GAB1 signalosome / embryonic placenta development / positive regulation of phosphorylation / salivary gland morphogenesis / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / positive regulation of peptidyl-serine phosphorylation / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of vasoconstriction / Signaling by ERBB2 / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / GRB2 events in EGFR signaling / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / SHC1 events in EGFR signaling / EGFR Transactivation by Gastrin / GRB2 events in ERBB2 signaling / cellular response to epidermal growth factor stimulus / SHC1 events in ERBB2 signaling / cellular response to dexamethasone stimulus / ossification / positive regulation of DNA repair / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / neuron projection morphogenesis / positive regulation of superoxide anion generation / positive regulation of epithelial cell proliferation / epithelial cell proliferation / liver regeneration / basal plasma membrane / Signal transduction by L1 / positive regulation of DNA replication / positive regulation of protein localization to plasma membrane / astrocyte activation / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of smooth muscle cell proliferation / cellular response to amino acid stimulus / cellular response to estradiol stimulus / lung development / EGFR downregulation / placental growth factor receptor activity / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / synaptic membrane / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / stem cell factor receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / Constitutive Signaling by EGFRvIII / Signaling by ERBB2 ECD mutants
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Gefitinib / Epidermal growth factor receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Yosaatmadja, Y. / Squire, C.J.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: 1.85 angstrom structure of EGFR kinase domain with gefitinib
著者: Yosaatmadja, Y. / Squire, C.J. / McKeage, M. / Flanagan, J.U.
履歴
登録2014年10月3日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年11月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Derived calculations
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_database_related / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_database_related.content_type / _pdbx_database_status.pdb_format_compatible / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.32024年3月27日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 ..._chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_1 / _chem_comp_bond.atom_id_2 / _chem_comp_bond.pdbx_aromatic_flag / _chem_comp_bond.pdbx_stereo_config / _chem_comp_bond.value_order

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Epidermal growth factor receptor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2454
ポリマ－37,5791
非ポリマー6653
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)143.714, 143.714, 143.714
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number197
Space group name H-MI23
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1241-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Epidermal growth factor receptor / Proto-oncogene c-ErbB-1 / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-1


分子量: 37579.457 Da / 分子数: 1 / 断片: unp residues 696-1022 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: Sf9 / 遺伝子: EGFR, ERBB, ERBB1, HER1 / プラスミド: pFASTBacHTb / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P00533, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-IRE / Gefitinib / ゲフィチニブ


分子量: 446.902 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C22H24ClFN4O3 / コメント: 薬剤, 阻害剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.63 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M MES, pH 7.0, 1 M sodium citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年9月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→101.62 Å / Num. obs: 42074 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 40.6 % / Net I/σ(I): 19.4
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / 冗長度: 20.3 % / Mean I/σ(I) obs: 1 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0071 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2ITY

2ity


解像度: 1.85→100 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.967 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.959 / SU B: 6.519 / SU ML: 0.095 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.106 / ESU R Free: 0.106 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22457 1997 4.8 %RANDOM
Rwork0.19424 ---
obs0.19572 40025 99.8 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.059 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.85→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2317 0 44 121 2482
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.0192441
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022357
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6851.9953317
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.043.0065426
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1755301
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.13224.0499
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.54515417
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.9891514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2373
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.0212680
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02520
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.2082.7831192
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1982.7791191
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.3534.1421485
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other3.3524.1471486
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.9053.1211249
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other2.9053.1211249
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.4654.5531829
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.32422.9412821
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.32522.9242820
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.384 137 -
Rwork0.359 2933 -
obs--99.8 %
精密化 TLS手法: refined / 詳細: chain A / Origin x: 9.394 Å / Origin y: 202.182 Å / Origin z: 23.866 Å
111213212223313233
T0.0873 Å2-0.0075 Å20.0272 Å2-0.0158 Å20.0004 Å2--0.0242 Å2
L2.8111 °20.2362 °2-1.055 °2-0.919 °2-0.2241 °2--2.3724 °2
S-0.1264 Å °-0.047 Å °-0.2248 Å °-0.015 Å °-0.0207 Å °0.0288 Å °0.3623 Å °-0.1177 Å °0.1471 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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