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- PDB-4wk9: Crystal structure of human chitotriosidase-1 catalytic domain in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wk9
タイトルCrystal structure of human chitotriosidase-1 catalytic domain in complex with chitobiose (0.3mM) at 1.10 A resolution
要素Chitotriosidase-1
キーワードHYDROLASE / CHIT1 / GH18 chitinase / protonation states / hydrolysis / catalytic mechanism
機能・相同性
機能・相同性情報


polysaccharide digestion / Digestion of dietary carbohydrate / chitinase activity / endochitinase activity / chitinase / chitin catabolic process / chitin binding / polysaccharide catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / response to bacterium ...polysaccharide digestion / Digestion of dietary carbohydrate / chitinase activity / endochitinase activity / chitinase / chitin catabolic process / chitin binding / polysaccharide catabolic process / hydrolase activity, hydrolyzing O-glycosyl compounds / response to bacterium / specific granule lumen / tertiary granule lumen / lysosome / immune response / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Chitin-binding domain type 2 / Chitin binding domain / Chitin binding Peritrophin-A domain / Chitin-binding type-2 domain profile. / Chitin binding domain superfamily / Chitinase A; domain 3 - #10 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase insertion domain superfamily ...Chitin-binding domain type 2 / Chitin binding domain / Chitin binding Peritrophin-A domain / Chitin-binding type-2 domain profile. / Chitin binding domain superfamily / Chitinase A; domain 3 - #10 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) active site signature. / : / Chitinase insertion domain superfamily / Chitinase II / Glyco_18 / Glycosyl hydrolases family 18 (GH18) domain profile. / Glycosyl hydrolases family 18 / Glycoside hydrolase family 18, catalytic domain / Chitinase A; domain 3 / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.102 Å
データ登録者Fadel, F. / Zhao, Y. / Cachau, R. / Cousido-Siah, A. / Ruiz, F.X. / Harlos, K. / Howard, E. / Mitschler, A. / Podjarny, A.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2015
タイトル: New insights into the enzymatic mechanism of human chitotriosidase (CHIT1) catalytic domain by atomic resolution X-ray diffraction and hybrid QM/MM.
著者: Fadel, F. / Zhao, Y. / Cachau, R. / Cousido-Siah, A. / Ruiz, F.X. / Harlos, K. / Howard, E. / Mitschler, A. / Podjarny, A.
履歴
登録2014年10月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references
改定 1.22015年7月22日Group: Database references
改定 1.32018年2月28日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.occupancy / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chitotriosidase-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,6492
ポリマ－42,2241
非ポリマー4241
水9,548530
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area810 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area14850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.670, 106.182, 41.435
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Chitotriosidase-1 / Chitinase-1


分子量: 42224.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHIT1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293T / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q13231, chitinase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 530 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.88 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 25 % (w/v) polyethylene glycol (PEG) 3350, 0.2 M potassium sodium tartrate at pH 7.2, 0.3mM 4-methylumbelliferyl triacetylchitotrioside

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 0.8 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月28日
放射モノクロメーター: Bartels Monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.8 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→50 Å / Num. obs: 152249 / % possible obs: 99.51 % / 冗長度: 11.9 % / Net I/σ(I): 40
反射 シェル解像度: 1.1→1.14 Å / 冗長度: 8.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.57 / % possible all: 95.97

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1255)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GUV

1guv


解像度: 1.102→37.301 Å / SU ML: 0.07 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 12.09 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1537 7633 5.01 %
Rwork0.1393 --
obs0.14 152249 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.102→37.301 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2909 0 29 530 3468
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0063209
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2014380
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.611166
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.087458
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006576
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.1019-1.11440.1892210.18274385X-RAY DIFFRACTION91
1.1144-1.12750.19452510.16784683X-RAY DIFFRACTION97
1.1275-1.14130.17542590.15364737X-RAY DIFFRACTION99
1.1413-1.15570.16292410.14284771X-RAY DIFFRACTION100
1.1557-1.1710.15492580.1324758X-RAY DIFFRACTION100
1.171-1.1870.15382730.12434793X-RAY DIFFRACTION100
1.187-1.2040.14272480.12364773X-RAY DIFFRACTION100
1.204-1.22190.14092770.12434783X-RAY DIFFRACTION100
1.2219-1.2410.1472600.11994761X-RAY DIFFRACTION100
1.241-1.26140.13722490.11534812X-RAY DIFFRACTION100
1.2614-1.28310.14572420.11274822X-RAY DIFFRACTION100
1.2831-1.30650.13882880.11114769X-RAY DIFFRACTION100
1.3065-1.33160.12742410.10864815X-RAY DIFFRACTION100
1.3316-1.35880.12752320.10644835X-RAY DIFFRACTION100
1.3588-1.38830.12642570.10874798X-RAY DIFFRACTION100
1.3883-1.42060.14742320.11074855X-RAY DIFFRACTION100
1.4206-1.45610.13412710.10934782X-RAY DIFFRACTION100
1.4561-1.49550.1322510.10694838X-RAY DIFFRACTION100
1.4955-1.53950.13062470.10534850X-RAY DIFFRACTION100
1.5395-1.58920.13742680.11294837X-RAY DIFFRACTION100
1.5892-1.6460.14152500.11774816X-RAY DIFFRACTION100
1.646-1.71190.16772330.1254867X-RAY DIFFRACTION100
1.7119-1.78980.13742700.12894847X-RAY DIFFRACTION100
1.7898-1.88420.13122560.13724858X-RAY DIFFRACTION100
1.8842-2.00220.1732570.13814870X-RAY DIFFRACTION100
2.0022-2.15680.14292480.14014905X-RAY DIFFRACTION100
2.1568-2.37380.1592400.14914919X-RAY DIFFRACTION100
2.3738-2.71720.19172690.16844926X-RAY DIFFRACTION100
2.7172-3.42310.1742660.16674983X-RAY DIFFRACTION100
3.4231-37.32260.14642780.15235168X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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