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- PDB-4wiq: The structure of Murine alpha-Dystroglycan T190M mutant N-termina... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wiq
タイトルThe structure of Murine alpha-Dystroglycan T190M mutant N-terminal domain.
要素Dystroglycan
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / mutant / dystroglycanopathy
機能・相同性
機能・相同性情報


O-linked glycosylation / dystroglycan complex / nerve maturation / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / contractile ring / calcium-dependent cell-matrix adhesion / morphogenesis of an epithelial sheet / microtubule anchoring / laminin-1 binding ...O-linked glycosylation / dystroglycan complex / nerve maturation / retrograde trans-synaptic signaling by trans-synaptic protein complex / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / contractile ring / calcium-dependent cell-matrix adhesion / morphogenesis of an epithelial sheet / microtubule anchoring / laminin-1 binding / response to denervation involved in regulation of muscle adaptation / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / photoreceptor ribbon synapse / basement membrane organization / dystroglycan binding / positive regulation of myelination / vinculin binding / cellular response to cholesterol / branching involved in salivary gland morphogenesis / skeletal muscle tissue regeneration / myelination in peripheral nervous system / costamere / commissural neuron axon guidance / node of Ranvier / angiogenesis involved in wound healing / axon regeneration / structural constituent of muscle / positive regulation of cell-matrix adhesion / regulation of synapse organization / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / response to muscle activity / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / alpha-actinin binding / membrane protein ectodomain proteolysis / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / basement membrane / plasma membrane raft / postsynaptic cytosol / heart morphogenesis / Schwann cell development / negative regulation of MAPK cascade / laminin binding / negative regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / tubulin binding / SH2 domain binding / nuclear periphery / negative regulation of cell migration / adherens junction / filopodium / cellular response to mechanical stimulus / sarcolemma / response to peptide hormone / regulation of synaptic plasticity / GABA-ergic synapse / cell-cell junction / protein transport / lamellipodium / actin binding / heart development / virus receptor activity / basolateral plasma membrane / postsynaptic membrane / cytoskeleton / postsynapse / membrane raft / external side of plasma membrane / focal adhesion / calcium ion binding / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Dystroglycan, domain 2 / Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. / Dystroglycan-type cadherin-like domains. ...Dystroglycan, domain 2 / Dystroglycan-type cadherin-like / Dystroglycan, C-terminal / Alpha-dystroglycan domain 2 / DG-type SEA domain / Alpha-dystroglycan N-terminal domain 2 / Dystroglycan (Dystrophin-associated glycoprotein 1) / Alpha-Dystroglycan N-terminal domain 2 / DG-type SEA domain profile. / Dystroglycan-type cadherin-like domains. / Putative Ig domain / Cadherin-like superfamily / Alpha-Beta Plaits / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.59 Å
データ登録者Brancaccio, A. / Lamba, D. / Cassetta, A. / Bozzi, M. / Covaceuszach, S. / Sciandra, F. / Bigotti, M.G.
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: The Structure of the T190M Mutant of Murine alpha-Dystroglycan at High Resolution: Insight into the Molecular Basis of a Primary Dystroglycanopathy.
著者: Bozzi, M. / Cassetta, A. / Covaceuszach, S. / Bigotti, M.G. / Bannister, S. / Hubner, W. / Sciandra, F. / Lamba, D. / Brancaccio, A.
履歴
登録2014年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dystroglycan
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,6695
ポリマ－28,4471
非ポリマー2224
水3,495194
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area670 Å2
ΔGint-1 kcal/mol
Surface area12430 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.879, 71.879, 144.296
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-563-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Dystroglycan / Dystrophin-associated glycoprotein 1


分子量: 28447.400 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 50-313 / 変異: R166H, T190M / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Dag1, Dag-1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q62165
#2: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 194 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.24 % / 解説: regular slabs
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: Protein solution: 5.25 mg/mL in 25 mM Tris, 150 mM NaCl and 2.5 % glycerol; pH 7.5 Precipitant solution: 0.8 M citrate buffer; pH 7.0 Drops volume: 1 microL protein solution + 1 microL ...詳細: Protein solution: 5.25 mg/mL in 25 mM Tris, 150 mM NaCl and 2.5 % glycerol; pH 7.5 Precipitant solution: 0.8 M citrate buffer; pH 7.0 Drops volume: 1 microL protein solution + 1 microL precipitant solution Reservoir volume: 1 mL Crystals appeared after few days

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年5月9日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.59→48.1 Å / Num. all: 35504 / Num. obs: 35504 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 20.41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Rsym value: 0.045 / Net I/σ(I): 15.28
反射 シェル解像度: 1.59→1.65 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.442 / Mean I/σ(I) obs: 1.74 / % possible all: 71.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSjanuary 10, 2014データ削減
Aimless0.2.17データスケーリング
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UC2

1uc2


解像度: 1.59→48.099 Å / SU ML: 0.14 / SU R Cruickshank DPI: 0.0863 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.98 / 位相誤差: 18.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1632 1784 5.02 %
Rwork0.1461 --
obs0.147 35504 94.96 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 32.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.59→48.099 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1741 0 13 194 1948
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.011846
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2452523
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.655690
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.053292
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007329
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.59-1.6330.25741010.25851892X-RAY DIFFRACTION69
1.633-1.6810.2703970.22482237X-RAY DIFFRACTION81
1.681-1.73530.23781260.20652501X-RAY DIFFRACTION92
1.7353-1.79730.1861520.17742725X-RAY DIFFRACTION99
1.7973-1.86930.18791420.15852723X-RAY DIFFRACTION99
1.8693-1.95440.18951330.1512698X-RAY DIFFRACTION99
1.9544-2.05740.17481440.14872725X-RAY DIFFRACTION99
2.0574-2.18630.16881330.1382743X-RAY DIFFRACTION100
2.1863-2.35510.15351390.13592696X-RAY DIFFRACTION99
2.3551-2.59210.16511690.1462674X-RAY DIFFRACTION99
2.5921-2.96710.20221540.15252705X-RAY DIFFRACTION99
2.9671-3.73810.14811440.14152722X-RAY DIFFRACTION99
3.7381-48.12070.13081500.12892679X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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